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Le graphique fourni montre la vitesse d’une réaction contrôlée par une enzyme par rapport à la concentration en substrat. Vrai ou faux : après un certain temps, la vitesse de réaction cesse d’augmenter car toutes les enzymes ont été décomposées.
Pour répondre à cette question, rappelons ce qui se passe lors d’une réaction enzymatique. Les enzymes sont des catalyseurs biologiques. Elles augmentent la vitesse de réaction sans être consommées elles-mêmes. La molécule de substrat se lie à une zone située à la surface de l’enzyme, appelée son site actif, ce qui forme un complexe enzyme-substrat. La réaction peut alors avoir lieu, après quoi le ou les produits sont libérés. L’enzyme reste inchangée, de sorte qu’elle peut ensuite se lier à une autre molécule de substrat et catalyser d’autres réactions.
La vitesse d’une réaction enzymatique peut être influencée par une série de facteurs. Notre question nous interroge sur l’impact de la concentration en substrat sur la vitesse de réaction. Comme le montre le graphique fourni, initialement, lorsque la concentration en substrat augmente, la vitesse de réaction augmente. En effet, lorsque la concentration en substrat est faible, de nombreux sites actifs de l’enzyme restent vides, car il n’y a pas beaucoup de molécules de substrat disponibles pour s’y lier. Ainsi, la vitesse de réaction est faible. Cependant, à mesure que la concentration en substrat augmente, de plus en plus de sites actifs sont liés au substrat à tout moment. Ainsi, plus d’enzymes catalysent la conversion de leur substrat en produits.
Dès que le produit est libéré du site actif, plus de molécules de substrat sont disponibles pour s’y lier. Ainsi, la vitesse de réaction augmente à mesure que la concentration en substrat augmente. Comme vous pouvez le voir sur le graphique, cela n’est vrai que jusqu’à un certain point. La vitesse de réaction augmente jusqu’à son maximum, également appelé 𝑉 max. À ce stade, tous les sites actifs de l’enzyme sont utilisés à tout moment. On peut dire que l’enzyme est saturée de substrat. Ainsi, augmenter la concentration en substrat n’augmentera plus la vitesse de réaction, car tous les sites actifs de l’enzyme sont déjà occupés ; l’enzyme travaille à sa capacité maximale.
Cela explique les plateaux du graphique. La concentration en substrat continue d’augmenter, mais la vitesse de réaction ne peut pas augmenter davantage car il n’y a plus de sites actifs disponibles pour le substrat sur les enzymes.
La question nous demande de décider s’il est vrai ou faux que la vitesse de réaction cesse d’augmenter car toutes les enzymes ont été décomposées. Nous venons de voir que la vitesse de réaction cesse d’augmenter, car il n’y a pas d’enzymes disponibles pour se lier à plus de molécules de substrat. En outre, rappelez-vous que les enzymes catalysent les réactions, mais qu’elles-mêmes restent inchangées, donc elles ne sont pas décomposées.
Par conséquent, l’affirmation « Après un certain temps, la vitesse de réaction cesse d’augmenter car toutes les enzymes ont été décomposées » est fausse.
