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Fiche explicative de la leçon : Facteurs affectant l’activité enzymatique Biologie

Dans cette fiche explicative, nous allons apprendre à décrire les effets de la température, du pH et de la concentration en substrats sur l’activité enzymatique.

Saviez-vous qu’une cellule humaine typique fabrique plus de 1‎ ‎000 enzymes différentes?Les enzymes sont indispensables à toute forme de vie sur Terre. Elles permettent à nos cellules de réaliser rapidement et efficacement de nombreuses réactions chimiques différentes dont elles sont responsables. Ce sont des catalyseurs biologiques qui agissent en abaissant l’énergie d’activation requise pour qu’une réaction se produise. En effet, puisqu’il se produit davantage de réactions sur une certaine durée, la vitesse de réaction augmente. Non seulement les enzymes catalysent la plupart des réactions qui se produisent dans notre corps et qui sont essentielles à notre survie telles que la respiration et la digestion, mais elles sont également utilisées dans le commerce, pour la synthèse d’antibiotiques par exemple.

Les enzymes sont constituées de molécules de protéines et possèdent une région à leur surface appelée le site actif. Chaque enzyme possède un site actif différent, de forme spécifique. Cela est dû au fait que chaque type d’enzyme est complémentaire à une molécule particulière qui s’y liera, appelée le substrat. Sur la figure 1, le substrat se lie au site actif de l’enzyme, et l’ensemble de la structure est appelée un complexe enzyme-substrat. Lorsque l’enzyme a terminé son travail, elle libère les molécules (qu’on appelle maintenant des produits) de son site actif. Le site actif est de nouveau libre d’avoir plus de molécules de substrat qui s’y lient. Dans les réactions chimiques, les enzymes ne s’« épuisent » pas, elles peuvent donc continuer à catalyser les réactions, même au bout de plusieurs réactions.

Terme clé: Site actif

Le site actif est la région à la surface d’une molécule d’enzyme à laquelle un substrat spécifique se lie et subit une réaction chimique.

Terme clé: Substrat

Le substrat est la molécule, ou une combinaison de molécules, qui a une forme spécifique et complémentaire au site actif d’une certaine enzyme.

Terme clé: Produit

Le produit est la molécule, ou une combinaison de molécules, libérée du site actif de l’enzyme à l’issu d’une réaction enzymatique.

Bien que les enzymes soient réutilisables, elles ne sont pas indestructibles. Comme vous pouvez le voir sur la figure 2, lorsqu’elles sont exposées à des conditions telles qu’une température élevée ou un pH extrêmement élevé ou bas, la structure des protéines de l’enzyme change. Cela signifie que son site actif change de forme, et l’enzyme est dite dénaturée. Le site actif n’a plus la forme complémentaire à sa molécule de substrat spécifique, et il ne sera plus capable de catalyser une réaction biologique. Les enzymes agissent toutes à une température et à un pH optimaux pour catalyser une réaction plus rapidement. Si ces conditions ne sont plus optimales, les enzymes impliquées commenceront à se dénaturer et la vitesse de réaction chutera. Cette modification est irréversible, donc lorsque le site actif change de forme, il ne pourra plus se reformer.

Terme clé: Optimum (Température / pH)

L’optimum est le niveau idéal d’une certaine condition pour qu’une réaction se produise au rythme le plus élevé. Par exemple, l’optimum de la température ou du pH d’une enzyme est celui auquel elle fonctionne le plus efficacement pour catalyser une réaction.

Définition: Dénaturation

La dénaturation se produit lorsque la forme du site actif d’une enzyme est modifiée de manière irréversible, de sorte qu’elle n’a plus la forme complémentaire à sa molécule de substrat spécifique.

Exemple 1: Expliquer le processus de dénaturation

Laquelle des affirmations suivantes explique le mieux ce qui se passe lorsqu’une enzyme est dénaturée?

  1. Une modification de la structure lipidique d’une enzyme modifie la forme du site actif.
  2. Une modification de la structure d’une enzyme provoque la liaison permanente du site actif à un substrat.
  3. Un changement dans la structure glucidique d’une enzyme change la forme du site actif.
  4. Une modification de la structure protéique d’une enzyme modifie la forme du site actif.

Réponse

Les enzymes sont des protéines qui augmentent la vitesse d’une réaction en diminuant l’énergie d’activation requise pour qu’une réaction se produise. Elles agissent en ayant un site actif qui est complémentaire à la forme d’une molécule de substrat de sorte qu’il n’y a qu’un seul type de molécule qui peut s’y placer. Lorsqu’elle est exposée à des températures élevées et à des pH extrêmes, la structure protéique d’une enzyme change, ce qui signifie que le site actif change également de forme de manière définitive. C’est ce qu’on appelle la dénaturation et cela veut dire que le site actif n’est plus complémentaire à la forme de la molécule de substrat. La molécule de substrat ne peut plus se lier au site actif et les réactions contrôlées par une enzyme ne peuvent plus se produire, ce qui diminue la vitesse de réaction.

Comme les enzymes sont des protéines et non des glucides ou des lipides, les deux réponses qui disent autrement sont incorrectes.

Comme la dénaturation provoque une modification du site actif de l’enzyme de sorte que le substrat ne peut pas du tout s’y lier, il est certain qu’il ne sera pas lié de manière permanente à l’enzyme. Par conséquent, la réponse qui indique le contraire est également incorrecte.

L’explication correcte de ce qui se passe lorsqu’une enzyme se dénature est donc la suivante:un changement dans la structure protéique d’une enzyme modifie la forme du site actif.

Nous allons maintenant examiner plus en détail comment la température, le pH et la concentration en substrat affectent l’activité enzymatique. Nous ferons la différence entre le fait de décrire et d’expliquer ce qui se passe lorsque ces facteurs changent. Décrire signifie que nous notons les phénomènes que nous pouvons observer. Cela se traduit généralement par exemple par le fait d’analyser des données sur un graphique, et d’indiquer comment le gradient ou la courbe varie selon deux variables. Il est utile de se servir des valeurs comme preuve lorsque vous décrivez un graphique ou un tableau. Expliquer est le fait d’interpréter ce qui se passe grâce à la science. Nous expliquons « pour quoi » nous avons observé le changement que nous venons de décrire.

Voyons comment la température affecte l’activité enzymatique.

Nous pouvons décrire le graphique de la figure 3 en indiquant qu’à mesure que la température augmente de 0C à 65C, la vitesse de réaction augmente également. De 65C à 90C, la vitesse de réaction diminue. Les limites thermiques de l’enzyme, qui sont la température à laquelle l’activité enzymatique commence et s’arrête, sont 090CC. Il s’agit des limites de la température au sein desquelles cette enzyme peut fonctionner.

Expliquons pourquoi nous voyons ces changements.

La plupart des réactions chimiques s’accélèrent avec la chaleur. En effet, l’augmentation de la température augmente l’énergie thermique (la chaleur) fournie aux particules impliquées. Cette énergie thermique est convertie en énergie cinétique, et plus d’énergie cinétique signifie que les particules se déplacent plus vite et se heurtent plus fréquemment.

Dans le cas de réactions contrôlées par une enzyme, l’augmentation de l’énergie cinétique signifie que les substrats vont percuter plus fréquemment le site actif de l’enzyme et former plus de complexes enzyme-substrat et donc plus de produits. Si pour une même durée, plus de produits sont formés à des températures plus élevées qu’à des températures plus basses, la vitesse de réaction aura donc augmenté. Rappelez-vous que bien que les enzymes soient « réutilisables » et puissent ainsi se lier à plusieurs substrats, chaque substrat ne peut se lier qu’une seule fois à une enzyme.

On peut le voir sur le graphique de la figure 3, où au point 1, allant de 0C à 65C, la vitesse de réaction augmente à mesure que la température augmente. Le point 2 à 65C correspond à la température optimale de l’enzyme. C’est la température à laquelle la vitesse de réaction est la plus élevée, où il y a donc le plus de produits formés par unité de temps. Cependant, une fois que la température dépasse 65C au point 3, les enzymes commencent à se dénaturer car la température est trop élevée. Cela diminue la vitesse de réaction car il y a moins de sites actifs complémentaires aux substrats disponibles.

Il peut être utile de connaître les températures optimales des enzymes spécifiques dans certaines applications. Par exemple, les détergents pour laver les vêtements incluent souvent des enzymes. Selon les températures optimales de ces enzymes, les fabricants sauront la température qui nettoiera le plus efficacement les vêtements.

Exemple 2: Interpréter les graphiques de l’effet de la température sur la vitesse des réactions enzymatiques

Le graphique fourni montre la vitesse d’une réaction enzymatique en fonction de la température.

  1. Indiquez le nombre sur le graphique où le taux de collisions entre les enzymes et les substrats augmente avec l’augmentation de la température.
  2. Indiquez le nombre sur le graphique où les enzymes commencent à se dénaturer.

Réponse

Partie 1

À mesure que la température augmente, l’énergie cinétique au sein des molécules de substrat et d’enzyme augmente également. Cela signifie qu’elles se déplacent plus vite, et que les substrats sont plus susceptibles de percuter efficacement le site actif de l’enzyme. Rappelez-vous que bien que les enzymes soient « réutilisables » et puissent ainsi se lier à plusieurs substrats, chaque substrat ne peut se lier qu’une seule fois à une enzyme.

Sur ce graphique, cela se produit entre 0C et 50C. Par conséquent, le nombre sur le graphique où le taux de collisions entre les enzymes et les substrats augmente avec l’augmentation de la température est 1.

Partie 2

La température optimale d’une enzyme donnée est la température à laquelle elle fontionne le plus efficacement pour catalyser une réaction et générer des produits, donnant ainsi la vitesse de réaction la plus élevée. Sur ce graphique, la température optimale de cette enzyme est de 50C, car il s’agit de la température à laquelle la vitesse de réaction est la plus élevée.

Une fois qu’une enzyme a dépassé sa température optimale, le site actif commence à changer de forme de sorte que sa forme n’est plus complémentaire à sa molécule de substrat spécifique. On dit que l’enzyme se dénature, et ce changement est irréversible. Par conséquent, l’enzyme ne sera plus capable de catalyser la réaction, et la vitesse de réaction chutera. Le moment à partir duquel les enzymes commencent à se dénaturer sur ce graphique est au-delà de 50C.

Par conséquent, le nombre sur le graphique qui indique que les enzymes ont commencé à se dénaturer est 3.

Il est important de rappeler que les enzymes ne se seront pas toutes dénaturées une fois la température optimale dépassée, c’est pourquoi la vitesse de réaction ne retombe pas immédiatement à zéro. Puisque des milliards de minuscules enzymes et de petits substrats sont impliqués dans ces réactions, les enzymes ne recevront pas toutes la même énergie thermique, et ne vont donc pas toutes se dénaturer immédiatement. De plus, de nombreuses enzymes peuvent tolérer de légères hausses de température au-dessus de leur optimum.

Au bout d’un moment, lorsque la température atteint 90C, les enzymes se sont toutes dénaturées et la réaction ne peut plus se produire du tout. Les enzymes n’ont pas toutes la même température optimale, mais la plupart d’entre elles qui agissent dans le corps humain ont une température optimale de 37,5C, c’est pourquoi nos corps travaillent si dur pour maintenir cette température de manière constante!Une élévation de température de seulement quelques degrés peut nous rendre gravement malades, car nos enzymes cessent simplement de fonctionner efficacement lorsque certaines d’entre elles se dénaturent.

Exemple 3: Expliquer l’effet d’une température basse sur la vitesse des réactions enzymatiques

Pourquoi la plupart des réactions enzymatiques se produisent lentement à basse température?

  1. Une température plus basse signifie que les molécules ont moins d’énergie élastique, de sorte qu’elles ne se lient pas aussi souvent.
  2. Une température plus basse signifie que les molécules ont plus d’énergie cinétique, de sorte qu’elles entrent en collision fréquemment.
  3. Ceci est incorrect;la plupart des réactions enzymatiques se produiront rapidement à basse température.
  4. Une température plus basse signifie que les molécules ont moins d’énergie cinétique, de sorte qu’elles ne se heurtent pas aussi souvent.

Réponse

Lorsque la température augmente, l’énergie cinétique au sein des molécules de substrat et d’enzyme augmente également. Cela signifie qu’elles se déplacent plus vite et que les substrats entrent en contact avec le site actif de l’enzyme plus fréquemment. Cela se traduit par la formation de plus de complexes enzyme-substrat et la libération de plus de produits par unité de temps, et donc la vitesse de réaction enzymatique augmente.

Si la température diminue, l’énergie cinétique des molécules du substrat et d’enzyme diminue également. Cela signifie que les deux se déplaceront plus lentement et qu’il y aura moins de collisions réussies entre le site actif d’une enzyme et une molécule de substrat.

Par conséquent, la raison pour laquelle la plupart des réactions enzymatiques se produisent lentement à une température basse est qu’une température plus basse signifie que les molécules ont moins d’énergie cinétique, de sorte qu’elles ne se heurtent pas aussi souvent.

Jetons un oeil à l’effet du pH sur l’activité enzymatique et décrivons les changements dans le graphique de la figure 4.

Le pH, également connu sous le nom de puissance ou potentiel hydrogène, correspond à la concentration d’ions hydrogène dans une solution. Une concentration plus élevée en ions hydrogène indique une solution plus acide et un pH plus bas. Une concentration plus faible d’ions hydrogène indique que la solution est plus basique, ou alcaline, et a donc un pH plus élevé.

Le graphique montre les changements de l’activité enzymatique en fonction des variations de pH. Lorsque le pH augmente de 2 à 7, la vitesse de réaction augmente. D’un pH 7 à un pH 12, la vitesse de réaction diminue. Dans des conditions très acides ou alcalines, la vitesse des réactions enzymatiques est faible.

Expliquons pourquoi nous observons ces changements.

Par exemple, pour l’enzyme de la figure 4, le pH optimal est 7 car c’est le pH auquel la vitesse de réaction est la plus élevée. Chaque enzyme a un pH optimal. La vitesse de réaction est faible dans des conditions acides correspondant à un pH de 2 à 6, et dans des conditions alcalines de pH 8 à 12. En effet, au-dessus et au-dessous du pH optimal, de nombreuses enzymes impliquées dans cette réaction commenceront à se dénaturer, et leurs sites actifs changeront de telle sorte qu’ils ne seront plus complémentaires à la forme de leur molécule de substrat.

Bien que de nombreuses enzymes dans le corps humain aient un pH optimal de 7 comme celui de la figure 4, les enzymes n’ont pas toutes le même pH optimal. Cela dépend de l’endroit où elles se trouvent. L’estomac, par exemple, est très acide, ce qui nous protège contre les micro-organismes pathogènes. Toutes les enzymes qui agissent dans l’estomac ont donc besoin d’un pH optimal très bas car elles seront constamment exposées à ces conditions acides.

Exemple 4: Interpréter les graphiques de l’effet du pH sur la vitesse des réactions enzymatiques

Le graphique fourni montre comment la vitesse d’une réaction enzymatique change avec le pH.

Quel est le pH optimal de cette enzyme?

Réponse

Chaque enzyme a un pH optimal. C’est le pH auquel son site actif est le plus susceptible de percuter avec succès un substrat et donc de catalyser une réaction le plus rapidement possible. Lorsque le pH est significativement modifié au-dessus ou en dessous de ce pH optimal, les enzymes commencent à se dénaturer. Cela modifie la forme du site actif de l’enzyme, de sorte qu’il n’est plus complémentaire à la molécule de substrat et que la réaction contrôlée par l’enzyme ne se produira plus.

Le pH optimal est lorsque la vitesse de réaction est la plus élevée, alors cherchez le point le plus élevé sur le graphique et lisez la valeur du pH correspondante.

Par conséquent, le pH optimal de cette enzyme est 7.

Enfin, regardons les effets de la concentration du substrat sur l’activité enzymatique.

La concentration d’un substrat décrit la quantité de substrat par rapport au volume qu’il occupe. Par exemple, si nous avons 50 molécules de substrat dans une cellule puis augmentons le nombre à 100 molécules de substrat dans cette même cellule, la concentration du substrat aura augmenté car le volume de la cellule n’a pas changé.

Terme clé: Concentration

La concentration d’une substance est sa quantité par rapport au volume qu’elle occupe. Par exemple, si une quantité de substance occupe un espace plus petit, alors sa concentration est plus élevée.

Décrivons le graphique de la figure 5.

Lorsque la concentration du substrat augmente de 0, la vitesse de réaction augmente. Cela se produit jusqu’au point 2 où la vitesse de réaction se stabilise. Au delà de la ligne pointillée verticale où le graphique est coloré en violet au point 3, la courbe commence à stagner. On dit qu’une réaction atteint un plateau lorsque la courbe devient plate et horizontale, puisque la vitesse de réaction n’augmente plus.

Terme clé: Plateau

On considère un plateau lorsque la pente d’une courbe sur un graphique est nulle, de sorte que la courbe apparaît plate et horizontale.

Expliquons ces changements.

Lorsque la concentration du substrat augmente, il y a plus de molécules de substrat qui occupe le même espace. Cela peut se voir sur la figure 6, où une faible concentration de substrat sur la gauche occupe le même espace que la forte concentration de substrat sur la droite. Une concentration élevée en substrat signifie qu’une collision réussie est plus susceptible de se produire entre un substrat et le site actif d’une enzyme. Il se formera donc plus de produits au cours de la même période, augmentant la vitesse de réaction.

Dès que les substrats commencent à se lier avec le site actif d’une enzyme, davantage de sites sont occupés. Cela signifie que, temporairement, moins de sites actifs sont disponibles pour se lier à d’autres substrats. Les points 1 et 2 sur le graphique de la figure 5 se produiront donc simultanément, bien que les effets augmenteront à mesure que la concentration du substrat augmente.

Une fois que tous les sites actifs de l’enzyme sont utilisés, augmenter la concentration en substrat n’aura plus d’effet positif sur la vitesse de réaction puisqu’il n’y a plus de sites actifs de libres pour les substrats supplémentaires. Par conséquent, même si la concentration du substrat augmente d’une certaine quantité, la vitesse de réaction restera la même, ou atteindra un plateau, comme le montre la figure 5 au point 3, à partir du graphique coloré en violet. À moins que la concentration en enzyme n’augmente pour mettre à disposition plus de sites actifs aux molécules de substrat en excès, la vitesse de réaction restera constante.

Exemple 5: Expliquer l’effet de la concentration en substrats sur la vitesse des réactions enzymatiques

Le graphique fourni montre la vitesse d’une réaction contrôlée par une enzyme par rapport à la concentration des substrats.

  1. Pourquoi le graphique atteint-il un plateau?
    1. Il n’y a pas d’enzymes disponibles pour la liaison de plus de substrats, la vitesse de réaction a donc atteint son maximum.
    2. Les enzymes se sont dénaturées, la réaction s’est donc arrêtée.
    3. Il n’y a plus de substrats à décomposer, la vitesse de réaction a donc atteint son maximum.
    4. Les produits créés se lient aux sites actifs, aucun substrat ne peut donc se lier.
  2. Lequel des changements suivants permettrait à la vitesse de réaction de continuer à augmenter?
    1. diminuer la concentration du substrat
    2. augmenter la concentration des enzymes
    3. diminuer la concentration des enzymes
    4. diminuer la température rapidement

Réponse

Partie 1

Lorsque la concentration en substrats augmente, il y a plus de substrats disponibles pour se lier aux sites actifs des enzymes dans un même espace. Cela signifie que la vitesse de réaction augmentera puisque davantage de produits se formeront par unité de temps.

Cependant, si la concentration en substrats augmente tellement que tous les sites actifs de l’enzyme sont occupés, augmenter davantage la concentration en substrats n’aura plus d’effet. En effet, il n’y a plus de sites actifs de libres sur les enzymes pour s’y lier. C’est pour cela que la vitesse de réaction restera la même, ou atteindra un plateau, car elle ne peut plus augmenter davantage.

Par conséquent, le graphique atteint un plateau puisqu’il n’y a plus d’enzymes disponibles pour se lier à plus de substrats, la vitesse de réaction a donc atteint son maximum.

Partie 2

Si la concentration en enzymes augmente après que le graphique ait atteint un plateau, il y aura plus de sites actifs de disponibles pour la liaison des substrats en excès. Cela permettra à la vitesse de réaction d’augmenter davantage puisque davantage de réactions enzymatiques se produiront. L’augmentation de la concentration en enzymes permettra donc à la vitesse de réaction de continuer à augmenter.

Par conséquent, l’augmentation de la concentration des enzymes permettrait à la vitesse de réaction de continuer à augmenter.

Il est utile de mentionner que la température, le pH, la concentration du substrat et de l’enzyme ne sont pas les seuls facteurs qui affectent l’activité enzymatique.

Par exemple, des molécules appelées inhibiteurs peuvent aussi se lier à une enzyme, soit à leur site actif ou soit à d’autres régions. Si un inhibiteur se lie au site actif d’une enzyme, un substrat ne pourra de ce fait pas s’y lier. Parfois, cette liaison est permanente et irréversible. Les inhibiteurs qui se lient aux autres régions de l’enzyme peuvent provoquer une modification de la forme du site actif de l’enzyme, tout comme les températures extrêmes. Une modification de la forme du site actif signifie que la forme de l’enzyme n’est plus complémentaire à celle du substrat.

Si ces effets inhibiteurs se produisent à grande échelle sur de nombreuses enzymes impliquées dans une réaction, cela peut réduire considérablement la vitesse des réactions enzymatiques. Par conséquent, une augmentation de la concentration d’inhibiteurs enzymatiques diminuera également la vitesse de réaction.

Récapitulons certains des points clés que nous avons abordés dans cette fiche explicative.

Points clés

  • Lorsque la température augmente, la vitesse des réactions enzymatiques augmente jusqu’à atteindre la température optimale, au-delà de laquelle les enzymes se dénaturent et la vitesse de réaction diminue.
  • À un pH supérieur ou inférieur à leur pH optimal, les enzymes se dénaturent entraînant une diminution de la vitesse de réaction.
  • La concentration en substrats provoque une augmentation de l’activité enzymatique jusqu’à ce qu’il n’y ait plus de sites actifs de disponibles, à ce moment là la vitesse de réaction atteint un plateau, à moins que la concentration en enzymes n’augmente.

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