Le portail a été désactivé. Veuillez contacter l'administrateur de votre portail.

Vidéo de la leçon : Facteurs Influençant l’Activité Enzymatique Biologie

Dans cette vidéo, nous allons apprendre à décrire l’effet de la température, du pH et de la concentration du substrat sur l’activité enzymatique.

12:28

Transcription de vidéo

Dans cette vidéo, nous allons apprendre comment les enzymes sont impactées par certaines conditions. Et vous vous souvenez probablement de l’importance des enzymes, des protéines spécialisées qui catalysent ou accélèrent les réactions chimiques dans l’organisme. Maintenant, nous allons voir comment les enzymes s’adaptent ou non aux changements de conditions dans leur milieu biologique.

Nous allons commencer par un point rapide sur les enzymes. Les enzymes catalysent ou accélèrent les réactions chimiques. Pour les comprendre, nous devons donc les décrire dans le contexte des réactions chimiques. Les réactions chimiques commencent avec un ou plusieurs réactifs, qui se réorganisent en rompant et en reformant des liaisons chimiques pour créer un ou plusieurs produits. Sans enzymes, les réactions chimiques ont généralement besoin d’un apport d’énergie pour commencer. Ici, nous avons des réactifs dans un tube à essai chauffé avec une flamme, qui fournit l’énergie nécessaire pour déclencher la réaction. Les liaisons des réactifs se réorganisent lors de la réaction chimique, générant le ou les produits. Mais si une enzyme catalyse cette réaction, l'apport énergétique requis diminue. Et voici comment cela fonctionne.

Les enzymes possède une forme complémentaire à leurs substrats. Cela signifie qu’ils s’emboîtent comme une serrure et une clé. Et le terme substrat remplace le terme réactif lorsque la réaction chimique est contrôlée par une enzyme. Cela permet aux liaisons du ou des substrats de se réorganiser en un ou des produits, tout en réduisant l’énergie nécessaire pour la réaction.

La grande majorité des enzymes sont des protéines. Et les protéines sont spécifiquement structurées en fonction de leur séquence d’acides aminés. Et la partie la plus importante d’une enzyme est son site actif. Parce que c’est là que le ou les substrats se fixent ou se lient. Les enzymes sont très spécifiques. Chaque type d’enzyme ne catalyse qu’une seule réaction spécifique et ne se lie qu’avec certaines molécules, c’est à dire les substrats. Les enzymes ne sont pas non plus désactivées après une réaction chimique. Après avoir libéré un produit, les enzymes catalysent la même réaction en boucle.

A chaque seconde de notre vie, il se produit un nombre énorme de réactions chimiques soutenues par des enzymes. Maintenant que nous avons terminé notre petit récapitulatif sur les enzymes, passons aux facteurs influençant l’activité enzymatique. En commençant par la question, pourquoi les enzymes ont-elles besoin de conditions si spécifiques? Nous allons utiliser ce graphique, illustré un peu comme dans un jeu vidéo de course très facile, où nous devons faire avancer la voiture ou l'enzyme fonctionnelle le long de l'axe des abscisses dans les limites d'une certaine condition, comme la température ou le pH.

Alors allons-y. Nous devons contenir cette voiture dans les limites des conditions qui permettent à l’enzyme de fonctionner. On dirait que nous ne faisons pas un bon travail; nous allons trop haut. Mais ouf, nous l’avons sauvée, c’est bon. Nous ne sommes pas vraiment en train de nous redresser. Nous allons trop bas, oups, boom! Notre enzyme est dénaturée, ce qui signifie que c’est game over pour notre enzyme.

Une enzyme dénaturée est une enzyme qui a été modifiée de manière permanente, si bien qu’elle ne fonctionne plus. Alors, pourquoi les enzymes ont-elles besoin de conditions spécifiques? Parce qu’en dehors de ces limites, les enzymes peuvent être dénaturées, ce qui les empêche de catalyser nos très importantes réactions chimiques vitales.

Ensuite, voyons ce qui pourrait arriver à une enzyme dénaturée. Alors, nous savons donc que les enzymes réduisent l’énergie nécessaire pour débuter une réaction chimique, en liant le ou les substrats à leur site actif complémentaire. Et voici un petit test de mémoire. Que restera-t-il après la formation du ou des produits? Eh oui, l’enzyme, comme neuve et prête à catalyser d’autres réactions chimiques. Maintenant, voyons ce qui se passe quand l’enzyme est dénaturée.

Voici une caricature d’une enzyme dénaturée. Et le principal changement qui a eu lieu est la déformation du site actif. Cela peut se produire lorsque les conditions du milieu sont en dehors des limites optimales de l’enzyme, par exemple, une température trop élevée ou un pH trop bas. Le site actif de l'enzyme n'est plus complémentaire avec le substrat, si bien qu'ils ne peuvent plus se lier. Alors il n’y a ni de réaction chimique, ni de produit(s). C’est pourquoi une fièvre élevée peut être fatale. Lorsque que la fièvre est suffisamment élevée pour commencer à dénaturer les enzymes, les réactions chimiques vitales ne se produisent plus assez souvent.

Voici un exemple pour vous aider à mieux visualiser une enzyme dénaturée. Comme les enzymes, les blancs d’œufs sont faits de protéines. Et lorsqu’il fait trop chaud, ces protéines se dénaturent. Alors, pensez à ce qui arrive au blanc d’œuf quand il se cuit. C’est un gros changement, il est passé de transparent et gluant, à blanc et solide. Et l’on ne peut pas revenir en arrière; ce ne sera plus jamais un blanc d’œuf cru. Donc, une fois dénaturé, çà le restera; c’est irréversible. Donc, dénaturé désigne un changement permanent du site actif d’une enzyme qui l’empêche de fonctionner.

Alors, quelles sont les conditions optimales d’une enzyme? Les conditions optimales d’une enzyme peuvent être déterminées en mesurant le niveau d’activité de l’enzyme qui catalyse une réaction, selon un facteur que l’on fait varier. Lorsque le niveau d’activité enzymatique est maximale pour certaines valeurs d’un ou des facteurs, c’est la condition optimale pour cette enzyme. Si la valeur du facteur est trop faible, l'activité de l'enzyme sera également faible. Et si la valeur du facteur est trop élevée, l’activité enzymatique sera aussi faible. Mais lorsque la valeur du facteur est idéale pour l’enzyme, il est aussi occupé qu’il peut l’être, à catalyser une réaction après une autre. C’est la condition optimale d’une enzyme.

Utilisons le pH comme exemple de facteur. Les valeurs de pH varient considérablement le long de notre tube digestif, allant de faibles valeurs acides dans notre estomac à des valeurs élevées ou plus basiques dans nos intestins. Les enzymes présents dans ces différentes parties auront-elles le même pH optimal? Non, les enzymes de notre estomac ont des valeurs de pH optimales qui correspondent à celles de l’estomac. Et il en est de même pour les enzymes dans la zone plus basique ou alcaline à pH élevé des intestins. Mais si l’activité enzymatique tombe à zéro parce que les sites actifs des enzymes ont définitivement perdu leur forme, alors ils sont dénaturés. Ainsi, les conditions optimales d’une enzyme sont des conditions qui permettent le plus haut niveau d’activité enzymatique.

Vous savez peut-être déjà que les vitesses de réaction augmentent en règle générale avec la température, car les molécules impliquées ont plus d’énergie cinétique, ce qui signifie qu’elles se déplacent plus rapidement avec la chaleur. Mais cela devient un peu plus compliqué lorsque des enzymes sont impliquées. Voici une courbe qui montre comment la température influence l'activité enzymatique. Vous remarquerez que la baisse de l’activité enzymatique est plus forte à des températures élevées qu’aux basses températures. En effet, les températures élevées dénaturent les enzymes, tandis que les températures basses les inactivent. La différence est que des enzymes inactivées peuvent redevenir actives, alors que des enzymes dénaturées ne peuvent pas retrouver leur capacité à catalyser les réactions. Et quelle est la température optimale pour cette enzyme? La température optimale pour cette enzyme correspondra au niveau d’activité enzymatique le plus élevé.

Ensuite, voyons comment la concentration du substrat affecte l’activité enzymatique. Encore une fois, les substrats sont des réactifs dans une réaction chimique catalysée par une enzyme. Et la concentration fait référence à une certaine quantité de substance, telle qu’un substrat dans un espace défini. Maintenant, le graphique montre un gradient de concentration en molécules de substrat allant de faible à élevé. Voyons comment l’activité d’une enzyme est impactée par cela.

Tout d’abord, s’il n’y a pas de substrats, il n’y aura aucune réaction chimique. Mais plus il y aura de substrats, plus l’enzyme aura de réactions chimiques à catalyser. Mais, comme lorsqu’on rentre dans une boulangerie en ayant vraiment faim et qu’on a l'impression qu'on pourrait tout manger tout de suite, on arrive à un point où l’on sature. Il n’est pas possible de manger autant aussi rapidement. Ainsi, à un moment donné le niveau d’activité enzymatique va stagner. À ce moment, on dit que l’activité enzymatique a atteint un plateau. Ces enzymes agissent aussi vite que possible, enchaînant les réactions chimiques les unes après les autres. Leurs sites actifs affichent tous complets. Même si vous aviez plus de substrat, elles ne pourraient pas travailler plus vite.

Appliquons ce que nous avons appris jusqu’à présent à un problème pratique.

La courbe donnée montre comment la vitesse d’une réaction enzymatique change selon le pH. Quel est le pH optimal de cette enzyme?

Pour répondre correctement à cette question il faut comprendre les facteurs qui influencent l’activité enzymatique. Et un bon point de départ serait de revoir la façon dont les enzymes contrôlent les réactions chimiques. Lors de réactions chimiques, un ou plusieurs réactifs sont transformés en un ou plusieurs produits. Et si la réaction chimique est contrôlée par une enzyme, alors le réactif est appelé un substrat.

Le site actif d’une enzyme a une forme complémentaire au substrat, ce qui signifie qu’ils s’assemblent un peu comme une serrure et une clé. La liaison du substrat à l’enzyme réduit la quantité d’énergie requise pour débuter la réaction. Et les réactions qui se produisent plus facilement peuvent également se produire plus fréquemment. Ainsi, les enzymes augmentent la vitesse des réactions qu’elles contrôlent. Et la vitesse de réaction est un terme important dans cette question.

La fonction d’une enzyme est d’accélérer ou de catalyser les réactions chimiques, autrement dit d’augmenter la vitesse de réaction. Et nous voulons savoir quelle est la vitesse de réaction optimale ou la plus élevée d’un type d’enzyme sur une série de valeurs de pH. Eh bien, ce point représente ici la vitesse de réaction la plus élevée ou la plus optimale. Donc, nous avons juste à trouver la valeur de pH correspondante, qui est égale à sept.

Et si vous ne connaissez pas l’échelle de pH, voici un petit résumé. Les acides se situent en bas de l’échelle de pH. Sept est neutre et au dessus de sept, c’est un pH basique ou alcalin. Par conséquent, la réponse à la question, quel est le pH optimal de cette enzyme? est un pH de sept.

Et voici quelques points essentiels de la vidéo. Tout d’abord, la fonction des enzymes est d’accélérer ou de catalyser les réactions chimiques. La fonction enzymatique dépend de la complémentarité entre les formes du substrat et du site actif de l’enzyme. Les enzymes dénaturées ont définitivement perdu leur forme complémentaire et leur capacité à catalyser les réactions.

Les facteurs qui peuvent conduire à la dénaturation d’une enzyme comprennent des températures trop hautes ou des pH trop élevés ou trop bas. Le pH et la température peuvent également influencer la vitesse d’une réaction. Les conditions optimales, comme pour le pH ou la température, sont définies lorsqu’elles maximisent la vitesse de la réaction chimique. La vitesse d’une réaction chimique continue d’augmenter quand la concentration du substrat augmente, et ce jusqu’à un certain point. A ce moment-là, les enzymes catalysent les réactions aussi vite que possible et la vitesse stagne; c’est ce que l’on appelle un plateau.

Nagwa utilise des cookies pour vous garantir la meilleure expérience sur notre site. En savoir plus sur notre Politique de Confidentialité.