Le portail a été désactivé. Veuillez contacter l'administrateur de votre portail.

Vidéo de la leçon : Structure des protéines Biologie

Dans cette vidéo, nous allons apprendre à décrire la structure élémentaire d’une protéine et à identifier les protéines structurales et fonctionnelles.

15:21

Transcription de vidéo

Dans cette vidéo, nous allons apprendre à décrire la structure de base d’une protéine, c’est à dire le polymère de sous-unités d’acides aminés. Nous expliquerons la différence entre les protéines structurales et les protéines fonctionnelles et donnerons un exemple pour chaque.

Quelle est la texture de vos cheveux? Sont-ils raides ou bouclés? Vous serez certainement surpris d’apprendre que la texture de vos cheveux est influencée par le soufre. Plus précisément, elle est due à l’acide aminé cystéine. La chaîne latérale de la cystéine contient un atome de soufre. Les cystéines peuvent former des liaisons avec d’autres cystéines dans vos cheveux, ce qui les rend bouclés. C'est une propriété de la protéine structurelle kératine que l'on trouve dans les cheveux. Nous y reviendrons et entrerons dans les détails dans un instant, mais rappelons d’abord certains des éléments clés d’une structure protéique.

Les protéines sont des polymères d’acides aminés qui ont été réunis. Vous vous souvenez peut-être de la structure de base d’un acide aminé. L’atome de carbone central, également appelé carbone alpha, peut former quatre liaisons différentes. Une avec le groupe amine, une avec le groupe carboxyle, une avec l'hydrogène, et une avec la chaîne latérale. La chaîne latérale est parfois appelée le groupe R, qui différencie un acide aminé d’un autre. Les 20 acides aminés qui existent sont tous identiques à l’exception de leur chaîne latérale, dont la complexité peut varier.

Regardons quelques exemples d’acides aminés. La glycine est l’acide aminé le plus simple, sa chaîne latérale étant un atome d’hydrogène. La lysine est plus complexe et possède une chaîne latérale plus longue avec un groupe amine chargé à l'extrémité. Voici quelques autres acides aminés avec différentes chaînes latérales. La complexité dans leurs chaînes latérales permet de construire des protéines avec des formes très spécifiques. Les différentes formes créées par les chaînes latérales donnent aux acides aminés différentes propriétés chimiques. L’acide aspartique a normalement un atome d’hydrogène, mais comme il est acide, il peut perdre cet atome à cause du pH dans l’environnement de l’organisme. Cette forme ionique chargée négativement est appelée aspartate.

La propriété chimique de la lysine, en revanche, est basique car sa chaîne latérale est chargée positivement. Nous pouvons également faire la distinction entre les acides aminés polaires et non polaires. La polarité en chimie fait référence à une molécule dont la charge électrique a été séparée, où un côté a une charge légèrement négative et l’autre une charge légèrement positive.

Un exemple d’acide aminé polaire est la sérine. La sérine contient un groupe hydroxyle dans sa chaîne latérale qui a une légère charge négative, ce qui fait que cet acide aminé est polaire, tandis que l’alanine contient un groupe méthyle qui rend cette chaîne latérale non polaire. La polarité sert à former des liaisons hydrogène entre les chaînes latérales de différents acides aminés afin de construire des protéines.

Voyons maintenant comment ces acides aminés s’assemblent pour former des protéines. Bien que cela ressemble à un gribouillage, faisons comme si c'était une protéine. Chaque protéine a une forme unique qui dicte sa fonction. Zoomons sur cette partie de la protéine pour voir de quoi elle est composée. Comme nous pouvons le voir, cette protéine est composée de différents acides aminés qui sont liés entre eux. La forme de la protéine dépend de la séquence des acides aminés et de leurs propriétés chimiques. Ces acides aminés peuvent interagir les uns avec les autres de différentes manières pour se replier et former cette protéine. Ces acides aminés sont liés entre eux par des liaisons peptidiques.

Voyons comment elles se forment. Voici la structure élémentaire d’un acide aminé, mais redessinons le en détaillant les groupes carboxyle et amine afin que nous puissions voir comment se forme une liaison peptidique. Voici deux acides aminés qui sont colorés différemment. Vous pouvez voir le groupe amine ici, le groupe R ici et le groupe carboxyle là.

Une liaison peptidique est créée lorsque le groupe carboxyle d’un acide aminé réagit avec le groupe amine d’un autre acide aminé. Le processus formera une molécule d’eau ainsi qu’une liaison peptidique, alors voyons à quoi cela ressemble. Donc, ici, nous pouvons voir les deux acides aminés réunis par une liaison peptidique. Nous pouvons également apercevoir une molécule d’eau qui se forme. Cette réaction chimique s’appelle la réaction de condensation ou de déshydratation puisqu’une molécule d’eau se forme au cours du processus. En réunissant les acides aminés par des liaisons peptidiques, on peut former une longue chaîne d'acides aminés appelée polypeptide.

Si nous déplions notre exemple de protéine ici, nous aurions une longue chaîne linéaire d’acides aminés. Comme ce polypeptide est composé de différents acides aminés avec différentes chaînes latérales qui ont des propriétés chimiques différentes, il ne restera pas sous forme d’une longue molécule linéaire. Certains acides aminés pourraient être attirés les uns par les autres, tandis que d’autres pourraient se repousser. Et cela entraînera une modification dans la structure du polypeptide. Supposons donc que ces acides aminés, représentés ici par ces cercles bleus, soient attirés les uns par les autres. Le polypeptide pourrait alors se replier d’une certaine manière, produisant maintenant cette forme unique. Cette forme est ce qui donne à la protéine sa fonction.

Certaines structures apparaissent plusieurs fois dans les protéines, comme cette structure en forme d’hélice. Si nous regardons d’un peu plus près, nous pouvons la voir ici. Il s’agit en fait d’acides aminés reliés par des liaisons peptidiques. Si nous dévoilons cette section, nous pouvons voir une partie du groupe carboxyle ici et une partie d’un groupe amine là. Il s’agit de deux acides aminés distincts qui sont séparés d’environ quatre acides aminés. Et en raison de leurs polarités respectives, ils sont capables de se lier entre eux. C’est ce type de liaison hydrogène qui se trouve tout au long de l’hélice et qui explique pourquoi elle prend cette forme. Cette hélice alpha est un bon exemple de la façon dont une protéine peut replier sa structure primaire, qui n'était qu'une chaîne linéaire d'acides aminés, pour former sa structure secondaire, où elle prend la forme de cette hélice.

Regardons un autre exemple. Cette partie de la protéine est complètement tordue. Regardons de plus près. Imaginons que nous ayons un polypeptide, et que ces acides aminés verts représentent la cystéine. La cystéine est intéressante car sa chaîne latérale contient un groupe thiol. Nous pouvons également les voir indiqués ici avec ces deux acides aminés cystéine. Ces deux groupes thiol peuvent se réunir pour former une liaison covalente connue sous le nom de liaison disulfure, parfois appelée pont disulfure. Ceux-ci peuvent former des courbures dans la protéine et peuvent même aider à former la structure 3D ou tertiaire de la protéine.

En résumé, les propriétés chimiques des acides aminés et leur ordre dans le polypeptide amène le polypeptide à se replier en une protéine. La façon dont elle se replie et la forme 3D de la protéine obtenue est importante car elle détermine la fonction de la protéine.

Maintenant, parlons plus en détail des fonctions des protéines. Les différents types de protéines peuvent se caractériser par leur fonction de protéine structurale ou de protéine fonctionnelle. Nous allons d’abord parler des protéines structurales. Les protéines structurales sont les matériaux de construction de l’organisme. Elles ont souvent des unités et des formes répétitives qui leur confèrent une résistance mécanique pour fournir une structure aux cellules. Comme nous le verrons, la forme 3D de ces protéines est adaptée à la formation de fibres contribuant à la stabilité des cellules.

Des exemples de protéines structurelles comprennent l’actine et la myosine, qui sont des composants importants des cellules musculaires. La kératine est un autre exemple de protéine structurale qui se trouve principalement dans les cheveux, la peau et les ongles. Examinons l’exemple de protéine structurale kératine.

La kératine décrit en fait un groupe de protéines qui sont des composants critiques du cytosquelette des cellules. Il est possible d’observer le cytosquelette et le noyau au microscope lorsqu’ils sont colorés au sein des cellules. Il s’agit d’un réseau complexe de filaments de protéines interconnectés qui donne à la cellule sa forme et sa structure.

Regardons de plus près à quoi pourrait ressembler l’un de ces filaments. Voici deux hélices formées par deux protéines de kératine distinctes. En raison de la séquence des acides aminés dans le polypeptide de kératine, il peut se replier pour former une structure en hélice comme nous l’avons décrit précédemment. Ces hélices de kératine individuelles peuvent alors s’associer les unes aux autres pour former des dimères, qui sont des complexes générés par l’association de deux protéines. Ces dimères peuvent ensuite s’associer à d’autres dimères de kératine pour former des filaments.

Alors, comment ces hélices et dimères sont-ils maintenus ensemble? Il s’avère que la kératine contient beaucoup d’acides aminés cystéine. Et le groupe sulfure de la cystéine peut former des liaisons disulfures, comme celles dont nous venons de parler, entre les hélices et entre les dimères des filaments. Ces liaisons disulfures représentent de fortes interactions qui peuvent aider à stabiliser ces structures.

Rappelez-vous qu’au début de la vidéo nous avons expliqué que l’apparence des cheveux dépend fortement de la présence de soufre. Puisque la kératine est un composant majeur des cheveux, la texture des cheveux peut être influencée par des liaisons disulfures. Si les cheveux ont de nombreuses liaisons disulfure qui changent la forme des filaments de kératine, alors ils seront plus bouclés. Ces liaisons peuvent être temporairement rompues en appliquant de la chaleur, c’est pourquoi le fer à lisser peut lisser les cheveux bouclés. C’est aussi à cause du soufre que les cheveux brûlés ont une odeur si forte, car il est libéré par les acides aminés cystéine de la kératine.

Maintenant parlons des protéines fonctionnelles. Les protéines fonctionnelles sont des protéines qui régulent différents processus et activités au sein de l'organisme. Elles ont des formes 3D spécifiques qui doivent généralement être compatibles avec d’autres molécules ou protéines pour remplir leurs fonctions et n’ont en principe pas de structures répétitives comme dans les protéines structurelles.

Il existe plusieurs catégories de protéines fonctionnelles. Les enzymes, comme la peptidase ou l’amylase, peuvent accélérer les réactions chimiques. Les anticorps ou les cytokines jouent un rôle important dans le système immunitaire. Les hormones sont des messagers chimiques qui peuvent être acheminés vers des cellules cibles pour modifier l'expression des gènes et influencer le fonctionnement des cellules. Quelques exemples d’hormones comprennent l’insuline, le glucagon, l’adrénaline et la testostérone. Regardons l’hormone insuline plus en détail.

L’insuline est une hormone majeure impliquée dans la régulation de la glycémie. Lorsque le taux de sucre sanguin ou de glucose est élevé, les cellules bêta du pancréas sécrètent de l’insuline qui circule ensuite dans le sang. L’insuline peut alors agir sur ses cellules cibles pour leur ordonner d’absorber le glucose. Le glucose peut ensuite être utilisé par la cellule pour produire de l’énergie lors de la respiration cellulaire. L’insuline cible les cellules du foie, de la graisse et des muscles. Ces cellules possèdent le récepteur de l’insuline à leur surface cellulaire.

Le récepteur de l’insuline s’étend jusqu’à l’intérieur de la cellule, il a donc un composant extracellulaire et un composant intracellulaire. Lorsque l’insuline se lie au récepteur, le composant intracellulaire change de forme. Ce changement de forme agit comme un signal pour une série d’autres protéines à l’intérieur de la cellule, ce qui finit par induire l’exportation d’une protéine appelée GLUT4. GLUT4 est une protéine de transport du glucose qui s’intègre dans la membrane cellulaire. Elle agit comme un canal qui permet au glucose de pénétrer dans la cellule. Ainsi, lorsque le récepteur de l’insuline se lie à l’insuline, la cellule est alors capable d’assimiler le glucose, et ce processus est induit par le changement de forme des protéines.

Maintenant que nous avons discuté de la construction des protéines et appris les différences entre les protéines structurales et fonctionnelles, testons nos connaissances avec une question pratique.

Il existe 20 acides aminés différents chez l’Homme qui partagent une structure élémentaire similaire. Quel est le groupe qui diffère entre tous les acides aminés?

Cette question nous interroge sur les acides aminés chez l’Homme, revoyons donc la structure de base et la fonction des acides aminés pour répondre à cette question. L’homme possède 20 acides aminés différents qui sont les éléments constitutifs de toutes les protéines corporelles.

La structure de base de ces acides aminés est la même, alors regardons les parties individuelles. Au centre se trouve le carbone central, qui se lie à quatre structures chimiques différentes. La première est un groupe carboxyle, puis un hydrogène, un groupe amine et un groupe R, parfois appelé chaîne latérale. Le groupe R est le composant de l’acide aminé qui diffère entre tous les acides aminés. Certains groupes R sont relativement simples comme la glycine, dont le groupe R est un hydrogène, tandis que d’autres sont plus complexes comme la lysine, qui a une chaîne hydrocarbonée se terminant par un groupe amine chargé.

La différence dans les groupes R contribue aux interactions complexes entre les acides aminés, ce qui provoque le repliement spécifique du polypeptide. Maintenant que nous avons examiné la structure et la fonction des acides aminés, nous sommes en mesure de répondre correctement à notre question. Le groupe qui diffère entre tous les acides aminés est le groupe R.

Maintenant, passons en revue certains des points clés que nous avons abordés dans cette vidéo. Les protéines sont constituées de polymères de sous-unités d’acides aminés. Les acides aminés sont réunis par des liaisons peptidiques pour former un polypeptide. Le groupe R ou la chaîne latérale est ce qui diffère entre les acides aminés. Les propriétés chimiques du groupe R peuvent influencer la manière dont le polypeptide se replie pour former une protéine. Les protéines structurales fournissent une structure aux cellules, tandis que les protéines fonctionnelles régissent différents processus dans les activités au sein de l'organisme.

Nagwa utilise des cookies pour vous garantir la meilleure expérience sur notre site. En savoir plus sur notre Politique de Confidentialité.