Fiche explicative de la leçon: Structure des protéines Biologie • Troisième année secondaire

Dans cette fiche explicative, nous allons apprendre à décrire la structure de base d’une protéine et à identifier les protéines structurales et fonctionnelles.

Quelle texture ont vos cheveux ? Sont-ils lisses ou bouclés ? Vous pourriez être étonnés d’apprendre que la texture de vos cheveux est influencée par le soufre. Plus exactement, elle est influencée par l’acide aminé cystéine, qui contient un atome de soufre dans sa chaîne latérale. Les cystéines peuvent former des liens avec d’autres cystéines dans vos cheveux pour les rendre bouclés. C’est une propriété de la kératine, une protéine structurale que l’on trouve dans les cheveux.

Nous y reviendrons et expliquerons tous les détails dans un instant, mais rappelons tout d’abord certains éléments clés de la structure d’une protéine.

Les protéines sont des polymères d’acides aminés qui se lient les uns aux autres. Vous vous souvenez que la structure de base d’un acide aminé est constituée d’un atome de carbone central (le carbone alpha) qui peut former quatre liaisons : une avec un groupe amine (), une avec un groupe carboxyle (), une avec un hydrogène et une avec une chaîne latérale, comme indiqué sur la figure 1 ci-dessous. La chaîne latérale est parfois appelée « groupe R » et différencie un acide aminé d’un autre.

Exemple 1: Rappel de la structure d’un acide aminé

Voici une partie d’un schéma basique d’un acide aminé. Quel groupe fonctionnel est manquant ? 

Réponse

Les protéines sont des molécules biologiques importantes qui se forment à partir d’acides aminés.

Les acides aminés ont la même structure de base : un carbone central auquel est attaché un groupe amine (), un groupe carboxyle (), un atome d’hydrogène et une chaîne latérale. Chaque acide aminé peut avoir une chaîne latérale différente, qui lui donne ses propriétés spécifiques.

Les groupes carboxyle et amine sont considérés comme des groupes fonctionnels, car ils ont également des fonctions spécifiques pour la chimie de l’acide aminé. Les acides aminés peuvent se relier entre leurs groupes amine et carboxyle pour former des polymères qui finissent par se replier en protéines.

Cette structure de base d’un acide aminé est illustrée ci-dessous.

Par conséquent, le groupe manquant dans l’acide aminé figurant ci-dessus est le groupe amine ().

Il existe vingt acides aminés dans le corps humain qui sont tous identiques à l'exception de leurs chaînes latérales. Les chaînes latérales peuvent varier en complexité. La glycine est l’acide aminé le plus simple (sa chaîne latérale étant un atome d’hydrogène), tandis que la lysine a une chaîne latérale plus longue avec un groupe amine chargé. Ces complexités existent pour former des protéines ayant des formes très spécifiques. Vous pouvez voir quelques exemples d’acides aminés et leurs propriétés chimiques ci-dessous sur la figure 2.

Chaque acide aminé a des propriétés chimiques uniques en raison du groupe R. Par exemple, l’acide aminé sérine possède un groupe hydroxyle () qui rend sa chaîne latérale polaire. Vous vous souvenez que la polarité en chimie se réfère à une molécule qui a subi une séparation de charge électrique, où un côté a une charge légèrement négative et l’autre une charge légèrement positive. La polarité est une propriété importante pour former des liaisons hydrogène entre les chaînes latérales. Certains acides aminés, comme l’aspartate, ont un groupe latéral entièrement chargé négativement. Ceci est lié aux propriétés chimiques spécifiques de la chaîne latérale et au pH de l’organisme. Chaque protéine a une forme unique qui dicte sa fonction, et cette forme dépend de la séquence d’acides aminés qui se replie pour former la protéine, ainsi que des propriétés chimiques de ces acides aminés.

Alors, comment ces acides aminés sont-ils reliés entre eux ? 

Chaque acide aminé peut être lié à un autre acide aminé en formant une liaison peptidique. Le groupe carboxyle d’un acide aminé peut réagir avec le groupe amine d’un autre acide aminé pour former ce qu’on appelle une liaison peptidique. Cette réaction chimique est appelée réaction de condensation ou de déshydratation, car une molécule d’eau se forme au cours du processus. Vous pouvez le voir sur la figure 3.

Les liaisons peptidiques sont ce qui relie les acides aminés entre eux. Une longue chaîne d’acides aminés ainsi reliés forme un polypeptide.

Le polypeptide peut ensuite se replier en une structure 3D spécifique pour former la protéine. Ce repliement est fondé sur les interactions chimiques entre les acides aminés. Par exemple, une structure commune des protéines est l’hélice alpha. Ici, une liaison hydrogène est formée entre un hydrogène du groupe amine et un oxygène du groupe carboxyle qui est éloigné d'environ 4 acides aminés. Cela donne au polypeptide une forme hélicoïdale que vous pouvez voir sur la figure 4.

L’acide aminé cystéine est un autre exemple de la contribution des acides aminés au repliement d’une protéine. La cystéine possède un groupe sulfhydryle (), c’est-à-dire une fonction particulière qui peut se lier à une autre cystéine pour former un groupe disulfure (). Ce sont des liaisons fortes qui jouent un rôle important dans le repliement des protéines et le maintien de la stabilité de leur forme. Vous pouvez le voir sur la figure 5 ci-dessous.

Exemple 2: Rappel sur comment les acides aminés forment une protéine

Les protéines sont des polymères biologiques. Quels monomères s’assemblent pour former une protéine ? 

Réponse

Les protéines remplissent des fonctions cruciales dans presque tous les processus biologiques. Chaque protéine a une forme unique qui dicte sa fonction. Cette forme dépend de la séquence d’acides aminés qui se replie pour former la protéine.

Les acides aminés ont tous la même structure de base. Chaque acide aminé possède un groupe amine, un groupe carboxyle et une chaîne latérale, comme indiqué ci-dessous.

Ces acides aminés peuvent être reliés entre eux par une réaction chimique entre le groupe amine de l’un d’eux et le groupe carboxyle de l’autre pour former une liaison peptidique. Vous pouvez le voir ci-dessous. Des acides aminés supplémentaires peuvent être ajoutés par liaison peptidique pour former un polypeptide qui peut se replier en protéine.

Par conséquent, ce sont des monomères d’acides aminés qui s’assemblent en s’unissant entre eux pour former une protéine.

La façon dont le polypeptide se replie ainsi que la structure 3D résultante de la protéine formée détermine sa fonction. Il est possible de caractériser les différents types de protéines sur la base de leur fonction, en tant que protéines structurales ou protéines fonctionnelles.

Les protéines structurales constituent les matériaux de construction de l’organisme. Comme nous le verrons, la structure 3D de ces protéines les rend idéales pour former des fibres qui peuvent donner aux cellules une stabilité mécanique.

L’actine et la myosine sont deux protéines structurales qui sont des composants importants des cellules musculaires. Le collagène est la protéine la plus abondante chez les mammifères et fournit une structure aux tissus conjonctifs comme les ligaments, le cartilage et la peau. La kératine est un autre exemple de protéine structurale qui se trouve principalement dans les cheveux, la peau et les ongles.

Regardons plus en détail la kératine comme exemple de protéine structurale.

La kératine fait partie d’un groupe de protéines qui sont des composants essentiels du cytosquelette de la cellule. Le cytosquelette est un réseau complexe de filaments protéiques interconnectés qui donne à la cellule sa forme et sa structure. Vous pouvez voir le cytosquelette coloré en rouge et le noyau coloré en violet sur la photo ci-dessous.

En raison de la séquence des acides aminés d’un polypeptide de kératine, celui-ci peut se replier pour former une structure en hélice, comme nous l’avons décrit précédemment. Ces hélices de kératine individuelles peuvent ensuite s’associer les unes aux autres pour former des dimères, comme le montre l’image ci-dessous. Un dimère est le complexe formé par l’association de deux protéines. Des structures de niveau supérieur peuvent se former grâce à des interactions supplémentaires pour former des filaments.

L’acide aminé cystéine joue un rôle important pour maintenir ensemble les hélices de kératine. Dans les polypeptides, les groupes sulfhydryle des cystéines sont capables de réagir entre eux pour former des ponts disulfures. Ce sont des interactions fortes qui peuvent aider à stabiliser la structure du filament de kératine.

La kératine est un composant majeur des cheveux, et la texture des cheveux peut être influencée par les ponts disulfures. Ces liaisons peuvent être temporairement rompues par l’application de chaleur, ce qui permet à un fer à lisser de lisser les cheveux bouclés ! Vous pouvez le voir sur la figure 8. La présence de soufre est également la raison pour laquelle les cheveux brûlés dégagent une odeur si forte, car le soufre est alors libéré des acides aminés cystéine contenus dans la kératine.

Exemple 3: Rappel de quelques exemples de protéines structurales

Lequel des éléments suivants est un exemple de protéine structurale ? 

1. La kératine
2. Les cytokines
3. L’adrénaline
4. L’amylase
5. La testostérone

Réponse

Les protéines jouent un rôle essentiel dans tous les processus biologiques de la vie. Les protéines peuvent être grossièrement classées en protéines structurales ou en protéines fonctionnelles.

Les protéines structurales sont les matériaux de construction de l’organisme. L’actine et la myosine sont des composants importants du tissu musculaire. Le collagène donne une structure aux tissus conjonctifs comme les ligaments ou la peau. La kératine est un exemple de protéine structurale présente dans les cheveux et les ongles. Toutes ces protéines fournissent une structure aux cellules du tissu.

Vous pouvez voir ci-dessous comment la structure de la kératine forme une structure en hélice (hélicoïdale).

Ces structures hélicoïdales peuvent ensuite se combiner pour former des structures de niveau supérieur telles que des filaments. Ces filaments sont la base du cytosquelette de la cellule, lui conférant sa stabilité mécanique. Vous pouvez voir le cytosquelette coloré en rouge ci-dessous.

Outre les protéines structurales, un autre groupe de protéines sont les protéines fonctionnelles. Les protéines fonctionnelles sont des protéines qui régulent différents processus et activités au sein de l’organisme. Elles incluent des enzymes qui peuvent accélérer les réactions chimiques (comme l’amylase), des protéines impliquées dans le système immunitaire (comme les cytokines) ou des hormones qui peuvent agir comme des messagers chimiques pour influencer les cellules cibles (comme l’adrénaline, l’insuline et le glucagon).

Par conséquent, la kératine est un exemple de protéine structurale.

Les protéines structurales ont souvent des unités et des formes répétitives qui leur confèrent leur résistance mécanique. En revanche, les protéines fonctionnelles ont des structures 3D spécifiques qui doivent souvent être compatibles avec d’autres molécules ou protéines pour remplir leurs fonctions et peuvent ne pas avoir de structures répétitives comme les protéines structurales.

Les protéines fonctionnelles sont des protéines qui régulent différents processus et activités au sein de l’organisme. Il existe plusieurs catégories de protéines fonctionnelles. Les enzymes, comme la peptidase ou l’amylase, qui peuvent aider à accélérer les réactions chimiques. Les anticorps, ou encore les cytokines, qui jouent un rôle important dans le système immunitaire. Les hormones, qui sont des messagers chimiques qui peuvent être délivrés aux cellules cibles pour affecter l’expression des gènes et influencer la fonction de la cellule. Quelques exemples d’hormones comprennent l’insuline, le glucagon, l’adrénaline et la testostérone. Examinons plus en détail l’hormone insuline.

L’insuline est une hormone majeure impliquée dans la régulation de la glycémie. Lorsque la glycémie est élevée, les cellules bêta du pancréas sécrètent de l’insuline qui circule ensuite dans le sang. L’insuline peut alors agir sur ses cellules cibles en les stimulant à absorber le glucose, qui sera utilisé comme source d’énergie dans la respiration cellulaire.

L’insuline cible les cellules du foie, de la graisse et des muscles. Ces cellules possèdent des récepteurs de l’insuline sur leur surface cellulaire. Une fois que l’insuline se lie aux récepteurs, le récepteur change de forme, comme vous pouvez le voir ci-dessous. Sur cette image, le récepteur est intégré à la membrane de la cellule et apparaît en bleu, tandis que l’insuline apparait en orange. Dans la partie inférieure de l’image, observez comment le récepteur a changé de forme après la liaison de l’insuline.

Après liaison de l’insuline, ce changement de forme du récepteur de l’insuline agit comme un signal pour d’autres protéines à l’intérieur de la cellule, qui conduira finalement à l’exportation de GLUT4 à la surface de la cellule. GLUT4 est une protéine de transport du glucose qui s’intègre dans la membrane cellulaire et forme un canal permettant au glucose d’entrer dans la cellule. Ainsi, en se liant à l’insuline, la cellule est capable d’absorber du glucose.

Des mutations peuvent survenir dans le gène de l’insuline, ce qui peut entraîner une modification de la séquence et de la structure des acides aminés de la protéine. Cela peut avoir un impact important sur la structure 3D de l’insuline et peut l’empêcher de se lier à son récepteur. En l’absence de liaison de l’insuline à son récepteur, la cellule n’absorbe pas le glucose, et la glycémie augmente, ce qui entraîne le diabète. Ceci peut être traité par des injections d’insuline normale.

Exemple 4: Rappel de quelques exemples de protéines fonctionnelles

Lequel des éléments suivants est un exemple de protéine fonctionnelle ? 

1. Le collagène
2. L’adrénaline
3. La kératine
4. La myosine
5. L’actine

Réponse

Les protéines jouent un rôle essentiel dans tous les processus biologiques de la vie. Les protéines peuvent être grossièrement classées en protéines structurales ou en protéines fonctionnelles.

Les protéines structurales sont les matériaux de construction de l’organisme. L’actine et la myosine sont des composants importants du tissu musculaire. Le collagène donne une structure aux tissus conjonctifs comme les ligaments ou la peau. La kératine est un exemple de protéine structurale présente dans les cheveux et les ongles. Toutes ces protéines fournissent une structure aux cellules du tissu.

Les protéines fonctionnelles sont des protéines qui régulent différents processus et activités au sein de l’organisme. La structure 3D des protéines fonctionnelles doit souvent être compatible avec d’autres molécules ou protéines.

L’insuline est une protéine impliquée dans la régulation de la glycémie. Elle indique aux cellules d’absorber du glucose, afin que les cellules puissent l’utiliser comme source d’énergie. L’insuline est détectée par la cellule grâce à la présence de récepteurs de l’insuline. La structure 3D de l’insuline est compatible avec le récepteur, de sorte que lorsque l’insuline (orange) se lie au récepteur (bleu), ceci provoque un changement de la forme du récepteur, comme indiqué ci-dessous.

Ce changement de forme peut être transmis à la cellule et interprété comme un signal d’absorber du glucose.

Outre l’insuline, d’autres exemples de protéines fonctionnelles comprennent les enzymes, qui peuvent accélérer les réactions chimiques (comme la peptidase ou l’amylase), et les hormones, qui peuvent agir comme des messagers chimiques pour influencer les cellules cibles (comme l’adrénaline ou le glucagon).

Par conséquent, l’adrénaline est un exemple de protéine fonctionnelle.

Récapitulons certains des points clés que nous avons abordés dans cette fiche explicative.