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Lequel des énoncés suivants décrit le mieux la structure quaternaire d’une protéine ? (A) La structure quaternaire d’une protéine est la structure 3D complexe formée lorsque plusieurs polypeptides interagissent et se combinent. (B) La structure quaternaire d’une protéine est la structure 3D qui se forme en raison des interactions entre les groupes R des acides aminés. (C) La structure quaternaire d’une protéine est la structure repliée, l’hélice alpha ou le feuillet bêta, formée par des liaisons supplémentaires situées dans la chaîne polypeptidique. Ou (D) la structure quaternaire d’une protéine se réfère à la séquence des acides aminés dans sa chaîne polypeptidique.
Cette question porte sur la structure quaternaire d’une protéine. Il existe en fait quatre structures de protéines différentes : primaire, secondaire, tertiaire et quaternaire. Passons brièvement en revue ces structures pour trouver la meilleure description de la structure quaternaire.
Les protéines sont composées d’une combinaison de 20 acides aminés différents. Ils ont tous la même structure de base mais leurs groupes latéraux, appelés groupes R, sont différents. Ces acides aminés se lient entre eux par des liaisons peptidiques pour former une chaîne polypeptidique. La séquence des acides aminés dans la chaîne polypeptidique est ce que nous appelons la structure primaire d’une protéine. Donc, le choix de réponse (D) décrit en fait la structure primaire d’une protéine, pas sa structure quaternaire.
La chaîne polypeptidique peut alors prendre l’une ou l’autre des deux formes secondaires. Elle peut s’enrouler en spirale dans ce que nous appelons une hélice 𝛼, ou se replier en ce que nous appelons un feuillet 𝛽 ou un feuillet plissé 𝛽. Les structures en hélice 𝛼 et en feuillet 𝛽 sont toutes deux maintenues en place par des liaisons hydrogène, qui sont des liaisons supplémentaires formées dans la chaîne polypeptidique. Le choix de réponse (C) décrit donc la structure secondaire d’une protéine.
La structure tertiaire de la protéine est l’arrangement tridimensionnel que prennent les hélices 𝛼 et les feuillets 𝛽. Une chaîne polypeptidique peut avoir différentes structures secondaires à différents endroits. La structure tertiaire d’une protéine est maintenue en place par plusieurs types de liaisons, qui impliquent généralement les différents groupes R des acides aminés. Celles-ci comprennent les liaisons hydrogène, les liaisons ioniques et les liaisons disulfure.
Ensuite, il y a les interactions hydrophobes et hydrophiles. Les interactions hydrophobes se produisent lorsque les groupes R non polaires des acides aminés sont repoussés par la solution aqueuse environnante. Hydro- signifie eau, et -phobe signifie craindre. Les interactions hydrophiles ont lieu lorsque les groupes R polaires sont attirés par les molécules d’eau, -philic signifiant aimer. La chaîne polypeptidique finit par se replier en minimisant le contact avec l’eau pour les groupes latéraux hydrophobes et en maximisant le contact pour les groupes hydrophiles, contribuant ainsi à la structure tertiaire. Le choix de réponse (B) décrit donc la structure tertiaire, et non quaternaire, d’une protéine.
Cela nous indique que le choix de réponse (A) décrit la structure quaternaire d’une protéine. En effet, la structure quaternaire d’une protéine correspond à deux ou plusieurs chaînes de polypeptides qui sont liées ensemble dans leur forme tertiaire 3D. Elles sont liées par des liaisons et des interactions entre leurs différentes parties. Avec la combinaison de différentes séquences d’acides aminés, ainsi que de différentes structures tridimensionnelles, les différentes protéines peuvent prendre des formes presque infinies, ce qui explique pourquoi cette macromolécule est capable d’assumer tant de fonctions différentes.
La bonne réponse est donc donnée par le choix (A). La structure quaternaire d’une protéine est la structure 3D complexe formée lorsque plusieurs polypeptides interagissent et se combinent.
