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Laquelle des réponses suivantes explique le mieux ce qui se passe lorsqu’une enzyme se dénature? Une modification de la structure lipidique d’une enzyme entraîne une modification de la forme du site actif. Une modification de la structure d’une enzyme entraîne la liaison permanente du site actif à un substrat. Une modification de la structure glucidique d’une enzyme entraîne la modification de la forme du site actif. Ou une modification de la structure de la protéine d’une enzyme provoque une modification de la forme du site actif.
Commençons par définir quelques termes clés dans la question pour la mieux comprendre. Les enzymes sont des catalyseurs biologiques qui accélèrent les réactions sans être eux-mêmes consommés. Pour ce faire, elles diminuent l’énergie d’activation nécessaire à une réaction, comme vous pouvez le voir sur ces deux graphiques. C’est ce que l’on appelle des réactions enzymatiques. La réaction de gauche sans enzyme nécessite une énergie d’activation beaucoup plus élevée que celle de droite, qui utilise une enzyme et a une énergie d’activation assez faible. Réduire l’énergie d’activation d’une réaction signifie que davantage de réactions peuvent se produire sur une période donnée. Cela augmente la vitesse globale de la réaction.
Regardons la structure d’une enzyme. La structure bleue montre ici un schéma simple d'une enzyme, qui est constituée de molécules de protéines. Les enzymes ont une région à leur surface appelée site actif, qui est indiqué ici. Chaque enzyme différente a un site actif spécifiquement formé, qui est complémentaire à la forme d’une certaine molécule de substrat, telle que celle-ci en rose. Les substrats représentent une ou plusieurs molécules qui se lient au site actif d’une enzyme, parfois aussi appelés les réactifs de la réaction. Lorsqu’un substrat se lie au site actif de l’enzyme, l’ensemble de la structure constitue désormais un complexe enzyme-substrat. Lorsque l’enzyme a fait son travail, elle libère les molécules de son site actif, qui sont devenus des produits.
Dans les réactions chimiques, les enzymes ne sont pas consommées. Cela signifie qu’elles peuvent continuer à catalyser les réactions et à générer des produits, même après plusieurs réactions. Les enzymes sont réutilisables; elles ne sont cependant pas indestructibles. Les enzymes ont toutes une température et un pH spécifiques auxquels elles fonctionnent le mieux, appelés leur température optimale ou leur pH optimal. Cependant, lorsque les enzymes sont exposées à certaines conditions telles qu’une température très élevée, ou un pH bien supérieur ou inférieur au pH optimal de l’enzyme, la structure de la protéine de l’enzyme change et on dit qu’elle est dénaturée.
Lorsqu’une enzyme se dénature, son site actif change de forme, comme vous pouvez le voir sur cette figure. En effet, la structure des protéines de l’enzyme a changé. Vous remarquerez peut-être que le site actif n’a plus la forme complémentaire à celle d’une molécule de substrat spécifique. Le substrat ne peut donc plus se lier au site actif. Et cette enzyme dénaturée n’est plus capable de catalyser les réactions enzymatiques. Lorsqu’une enzyme se dénature, le changement de forme du site actif est généralement irréversible. Si de nombreuses enzymes se dénaturent, il ne peut se produire que très peu de réactions enzymatiques, diminuant ainsi la vitesse globale des réactions.
Passons en revue nos options pour voir celles que nous pouvons éliminer. Les enzymes sont des protéines. Ainsi, les options faisant référence à sa structure sous forme de lipide et de glucide sont incorrectes. L’option indiquant qu’une modification de la structure d’une enzyme entraîne la liaison permanente du site actif à une molécule de substrat est également fausse, car un substrat ne peut pas du tout se lier au site actif de l’enzyme lorsque celle-ci se dénature, et encore moins de manière permanente. La bonne explication de ce qui se passe quand une enzyme se dénature est donc qu’une modification de la structure protéique d’une enzyme entraîne une modification de la forme du site actif.