Le portail a été désactivé. Veuillez contacter l'administrateur de votre portail.

Vidéo de la leçon : Protéines Biologie

Dans cette vidéo, nous allons apprendre à décrire la synthèse, les structures et les fonctions des protéines.

10:55

Transcription de vidéo

Dans cette vidéo, nous allons découvrir les protéines, leur structure et leur fonction. Nous allons apprendre comment les acides aminés se lient en chaînes polypeptidiques qui sont ensuite modelées en protéines fonctionnelles. Et nous apprendrons comment les protéines sont classées selon leur structure.

Les protéines sont parmi les macromolécules biologiques les plus importantes et les plus complexes, car les protéines remplissent une grande variété de fonctions au sein des organismes. Les protéines agissent comme des enzymes, comme des hormones et comme des pigments. Elles aident à protéger notre organisme contre les infections et jouent un rôle dans le transport des matériaux. Elles jouent un rôle dans la signalisation, elles donnent une structure aux cellules et aux organismes, et elles favorisent le mouvement.

Les protéines et les acides nucléiques sont étroitement liés. Dans les organismes, les instructions pour la production des protéines sont stockées dans l’ADN, qui est transcrit en ARN, qui est ensuite traduit pour fabriquer des protéines. Les protéines sont des polymères. Les polymères sont des macromolécules composées de plusieurs sous-unités ou monomères répétitifs. Les monomères de protéine sont appelés acides aminés.

Cette figure montre la structure générale d’un acide aminé. Il est formé autour d’un atome de carbone essentiel appelé carbone alpha. Et comme tout carbone, cet atome est capable de former quatre liaisons chimiques. Le carbone alpha est lié à un atome d’hydrogène, à un groupe carboxyle, à un groupe amine et à ce que nous appelons le groupe R ou la chaîne latérale. Le groupe R de l’acide aminé varie. Ici, j’ai dessiné un deuxième acide aminé avec une chaîne latérale. Et cet acide aminé a une chaîne latérale qui l’identifie comme étant la leucine. La leucine est l'un des 20 acides aminés standard différents, dont les noms sont souvent abrégés en une seule lettre par souci de simplicité. J'ai terminé cet acide aminé avec le groupe R qui l'identifie comme étant la thréonine.

Lorsque les monomères se lient ensemble, c’est ce qu’on appelle la polymérisation. Et la polymérisation des acides aminés est la première étape de la fabrication d’une protéine. Lorsque deux acides aminés se lient l'un à l'autre, une réaction de condensation, parfois appelée synthèse par déshydratation, se produit entre le groupe amine d'un acide aminé et le groupe carboxyle de l'autre. Les atomes se réorganisent. Un atome d’oxygène et deux atomes d’hydrogène sont libérés, et ils se lient ensemble pour former une molécule d’eau. La liaison qui se forme entre les deux acides aminés est appelée une liaison peptidique.

Cette molécule s’appelle un dipeptide car elle contient deux acides aminés. Une protéine fonctionnelle commence par une chaîne d’acides aminés, que nous appelons un polypeptide puisqu’il contient de nombreuses liaisons peptidiques.

Maintenant que nous savons comment les polypeptides sont formés, nous sommes prêts à examiner la structure globale d’une protéine complète. Les propriétés d’une protéine fonctionnelle ne reposent pas uniquement sur la séquence des acides aminés. La fonction d’une protéine est également déterminée par sa forme et sa structure finales. Vous pouvez considérer les acides aminés comme un alphabet utilisé pour construire des mots. Et ces mots composent des phrases ou même des paragraphes qui donnent un sens aux mots. La façon dont les polypeptides sont finalement formés en protéines fonctionnelles est similaire.

La séquence d’acides aminés dans la chaîne polypeptidique est ce que nous appelons la structure primaire de la protéine. Et nous avons déjà appris que cette chaîne est maintenue ensemble par des liaisons peptidiques. La chaîne polypeptidique peut alors prendre une ou deux formes secondaires. Elle peut se torsader en ce que nous appelons une hélice 𝛼, ou se plier en un feuillet 𝛽. Les structures en hélice 𝛼 et en feuillet 𝛽 sont toutes deux maintenues en place par des liaisons hydrogène.

La structure tertiaire de la protéine est l’arrangement tridimensionnel que prennent les hélices 𝛼 et les feuillets 𝛽. Une chaîne polypeptidique peut avoir différentes structures secondaires à différents endroits. La structure tertiaire d’une protéine est maintenue en place par plusieurs types de liaison, notamment des liaisons hydrogène, des liaisons ioniques et des liaisons disulfure. Les interactions hydrophobes correspondent à l’attraction entre les parties non polaires de certains acides aminés. Elles contribuent également à la structure tertiaire de la protéine.

La structure quaternaire de la protéine est composée de plusieurs polypeptides repliés qui sont liés entre eux. Ce sont des structures tridimensionnelles qui s’emboîtent comme des pièces de puzzle, et elles sont maintenues ensemble par des liaisons et des interactions entre leurs différentes parties. La combinaison de différentes séquences d’acides aminés, ainsi que de différentes structures tridimensionnelles, signifie que les possibilités pour différentes protéines sont presque infinies, ce qui explique pourquoi cette macromolécule est capable d’assumer tant de fonctions différentes.

Les protéines sont généralement classées selon leur structure. Les trois classifications structurelles courantes sont les protéines fibreuses, globulaires et conjuguées. Les protéines fibreuses ressemblent plus ou moins à ce que leur nom indique. Ce sont de longues protéines semblables à des brins avec des structures répétitives. Les protéines fibreuses sont insolubles dans l’eau, et la stabilité de leur structure est adaptée aux fonctions liées au soutien et au mouvement. Il y en a dans le cytosquelette des cellules. Des exemples spécifiques incluent la myosine et l’actine qui sont responsables de la contraction des cellules musculaires.

Les protéines globulaires ont une forme plus globulaire, ou sphérique, et granuleuse. Ces protéines ont tendance à être solubles dans l’eau. Et elles sont moins stables et plus actives chimiquement que les protéines fibreuses. Grâce à ces propriétés, les protéines globulaires sont particulièrement adaptées pour agir dans les réactions chimiques et métaboliques. Par exemple, les enzymes ainsi que certaines hormones, comme l’insuline, sont des protéines globulaires.

Les protéines conjuguées sont des protéines qui sont attachées à un élément chimique non protéique. Quelques exemples incluent les glycoprotéines, qui fonctionnent dans la communication cellulaire, et l’hémoglobine, qui permet à nos cellules sanguines de transporter efficacement l’oxygène.

Maintenant que nous avons appris ce que sont les protéines, leur structure, leur fonction et leur classification, exerçons-nous avec une question pratique.

La figure montre la structure de base d'un acide aminé. Quelles sont les deux parties des acides aminés qui se lient pour former une liaison peptidique?

Cette question nous présente la configuration chimique simplifiée d'un acide aminé. Elle nous demande de rappeler la façon dont les acides aminés se lient entre eux. La structure d’un acide aminé est centrée autour de ce que nous appelons le carbone alpha. Le carbone alpha est lié avec un groupe amine et un atome d’hydrogène d’un côté, un groupe carboxyle de l’autre côté, et enfin ce que nous appelons un groupe R ou une chaîne latérale.

La composition et la structure du groupe R peuvent varier. Il existe 20 acides aminés standard différents, et leur groupe latéral est ce qui leur donne leur identité unique et leurs propriétés.

Dans la première étape de la synthèse des protéines, plusieurs acides aminés différents se lient entre eux pour former une chaîne polypeptidique. La chaîne polypeptidique tire son nom des liaisons peptidiques qui lient les acides aminés ensemble. Alors, comment se forme une liaison peptidique? Ici, j’ai représenté de façon un peu plus détaillée deux acides aminés afin que nous puissions examiner comment se forme la liaison peptidique.

La polymérisation des acides aminés se produit par un processus chimique connu sous le nom de réaction de condensation, parfois appelée réaction de synthèse par déshydratation. Le nom de la réaction de condensation vient du fait qu’elle provoque la libération d’une molécule d’eau. Pour qu’une molécule d’eau se forme, il faut libérer deux atomes d’hydrogène et un atome d’oxygène. Le groupe carboxyle d’un acide aminé contribue à un hydrogène et un oxygène, et le groupe amine de l’autre acide aminé contribue au deuxième hydrogène. Une molécule d’eau est libérée, et les liaisons qui se forment entre les acides aminés sont appelées liaisons peptidiques.

Ainsi, les deux parties des acides aminés qui se lient pour former des liaisons peptidiques sont NH2, soit le groupe amine, et COOH, soit le groupe carboxyle.

Tentons une deuxième question pratique.

La kératine est une longue protéine présente dans les cheveux et les ongles, ayant de nombreuses répétitions de l’acide aminé soufré, la cystéine. À l’aide du tableau fourni, déterminez le groupe de protéines auquel la kératine est le plus susceptible d’appartenir.

Notre tableau répertorie trois groupes différents de protéines et certaines de leurs propriétés. Les protéines globulaires ont les propriétés d’être compactes, à peu près sphériques et solubles dans l’eau. Les protéines conjuguées sont des protéines avec un groupe prosthétique. Et les protéines fibreuses sont caractérisées comme étant longues et insolubles avec une structure primaire répétitive.

Notre question énumère certaines des propriétés d’une protéine appelée kératine. Puis on nous demande d’utiliser les informations fournies et nos connaissances préalables pour déterminer à quel groupe de protéines la kératine appartient. Et nous avons trois choix: globulaire, conjuguée ou fibreuse.

Afin de répondre à cette question, nous allons essayer de faire correspondre ce que nous savons de la kératine aux propriétés énumérées dans ce tableau. On nous dit que la protéine kératine est de forme longue. Dans notre tableau, on nous dit aussi que les protéines fibreuses sont longues, ce qui est un bon début; mais continuons. On nous dit également que la kératine a de nombreuses répétitions d’un acide aminé particulier. Nous savons que la séquence d’acides aminés dans une chaîne polypeptidique constitue la structure primaire d’une protéine. Cette information confirme que la kératine a une structure primaire répétitive, tout comme une protéine fibreuse.

D’après ces observations, nous pouvons conclure que la kératine est le plus susceptible d’appartenir au groupe des protéines fibreuses.

Terminons notre leçon en résumant ce que nous avons appris. Dans cette vidéo, nous avons appris que les protéines sont des polymères composés de monomères appelés acides aminés. Nous avons appris qu’un acide aminé est une molécule avec un groupe amine à une extrémité et un groupe carboxyle à l’autre. Les groupes amine et carboxyle entre deux acides aminés peuvent se lier par réaction de condensation pour former une liaison peptidique.

Il existe 20 acides aminés standard différents qui sont caractérisés par la structure et la composition de leur chaîne latérale ou groupe R. Les protéines peuvent être classées comme fibreuses, globulaires ou conjuguées en fonction de leur structure globale.

Nous décrivons la structure des protéines sur quatre niveaux différents. La structure primaire est la séquence des acides aminés dans la chaîne polypeptidique. La structure secondaire est soit en hélice 𝛼, soit en feuillet 𝛽. La structure tertiaire est la forme tridimensionnelle dans laquelle les hélices et les feuillets d'une séquence d'acides aminés vont se replier. La structure quaternaire se produit lorsque plusieurs polypeptides repliés se lient entre eux.

Nagwa utilise des cookies pour vous garantir la meilleure expérience sur notre site. En savoir plus sur notre Politique de Confidentialité.