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Vidéo de la leçon : Enzymes Biologie

Dans cette vidéo, nous allons apprendre à décrire l’action des enzymes dans la catalyse des réactions biologiques.

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Transcription de vidéo

Dans cette vidéo, nous allons découvrir ce que sont les enzymes. Nous explorerons leur rôle important dans la catalyse des réactions biologiques. Et nous verrons également comment leur activité est affectée par les changements dans leur environnement. Alors canalisons l’enzyme en nous et commençons cette réaction!

Les protéines sont des molécules biologiques qui prennent des formes très diverses. Dans le corps humain, les protéines peuvent agir en tant qu’hormones qui aident à réguler les processus biologiques, en tant que composants structurels responsables du maintien des cellules ou des tissus, ou en tant qu’enzymes qui font l’objet de cette vidéo. Nous appelons souvent les enzymes des catalyseurs biologiques car elles augmentent la vitesse des réactions chimiques à l’intérieur de l’organisme sans qu’elles soient modifiées ou épuisées. Les enzymes sont donc très importantes, car de nombreuses réactions cellulaires se produiraient trop lentement par elles-mêmes.

Par exemple, si toutes les enzymes impliquées dans la respiration cellulaire cessaient soudainement de fonctionner, la dégradation du glucose ne se produirait pas aussi souvent. Nos cellules ne seraient pas capables de libérer autant d’énergie. Et nous ne recevrions donc pas assez d’énergie pour bouger, digérer nos aliments, ni même respirer. Au fond, si nous n’avions pas d’enzyme, nous ne pourrions pas survivre.

Certaines pathologies humaines sont causées par l’absence d’une enzyme particulière. Par exemple, les personnes souffrant de phénylcétonurie ne possèdent pas l'enzyme qui décompose un acide aminé particulier appelé phénylalanine. Cela signifie qu’elles doivent faire très attention à ce qu’elles mangent car de nombreux aliments contiennent de l’aspartame, un édulcorant artificiel composé de phénylalanine. Si une personne atteinte de phénylcétonurie consomme trop d’aspartame, celui-ci peut s’accumuler en particulier dans le cerveau et avoir des effets toxiques dangereux.

Les enzymes ont une structure distincte étroitement liée à leur fonction. Les enzymes sont généralement des protéines globulaires, ce qui signifie qu’elles ont une forme arrondie et sont formées de plusieurs chaînes polypeptidiques interagissant les unes avec les autres. Au sein de cette structure, les enzymes ont une région spécifique appelée site actif. Il s’agit généralement d’un sillon ou d’une poche formé par la structure tridimensionnelle de la protéine, et c’est là que se lie le réactif de n’importe quelle réaction enzymatique. Lorsque nous parlons de réactions catalysées par une enzyme, le réactif est appelé substrat, et la forme du site actif de l’enzyme est adaptée à la forme du substrat comme vous pouvez le voir sur ce schéma. Nous appelons ceci une complémentarité de forme. Et c’est ce mécanisme qui détermine la spécificité des enzymes.

La spécificité enzymatique est ce qui explique qu’une enzyme particulière ne peut catalyser qu’une réaction chimique spécifique. Par exemple, l’enzyme amylase ne pourra catalyser que la dégradation de l’amidon en ses sucres. Elle ne peut pas catalyser la dégradation d’autres molécules alimentaires telle que les protéines en acides aminés ou les graisses en acides gras et en glycérol. Lorsque la molécule de substrat se lie au site actif de l’enzyme, elle forme un complexe enzyme-substrat. L’enzyme peut alors catalyser la réaction pour convertir le substrat en produits. Une fois les produits formés, ils sont libérés du site actif, et l’enzyme peut alors catalyser d’autres réactions.

Certaines enzymes catalysent des réactions réversibles. Comme son nom l’indique, les réactions réversibles sont des réactions chimiques qui peuvent se produire dans les deux sens. Ceci est le symbole que nous utilisons pour représenter les réactions réversibles. La conversion du substrat en produit est connue sous le nom de réaction directe, tandis que la reconversion du produit en substrat est appelée réaction inverse, et elles peuvent toutes deux se produire en même temps. Les enzymes augmentent la vitesse de ces deux réactions jusqu’à ce qu’elles atteignent l’équilibre. C’est le point où la vitesse de la réaction directe est égale à celle de la réaction inverse.

Un bon exemple d’une enzyme qui catalyse une réaction réversible est l’anhydrase carbonique. Lorsque nous respirons, nous absorbons de l’oxygène, qui est utilisé pour la respiration cellulaire représentée par cette équation. Un produit de la respiration cellulaire est le dioxyde de carbone, qui est un déchet et doit donc être éliminé de l’organisme. Dans les cellules, l’anhydrase carbonique convertit ce dioxyde de carbone en acide carbonique et en ions bicarbonate, et les ions bicarbonate sont alors transportés dans le sang vers les poumons. Une fois que le sang atteint les poumons, la réaction inverse se produit et les ions bicarbonate sont reconvertis en dioxyde de carbone, qui est ensuite expiré.

Toutes les enzymes ne se trouvent pas à l’état actif. Certaines enzymes existent sous la forme d’une molécule précurseur appelée proenzyme. Les proenzymes ne sont activées que dans certaines conditions ou en présence de certaines substances. Voyons un exemple. La pepsine est une enzyme qui se trouve dans l’estomac des êtres humains et qui est responsable de la digestion des protéines. Le suc gastrique de l’estomac contient de l’acide chlorhydrique, ce qui fait de l’estomac un environnement extrêmement acide en lui conférant un pH d’environ deux. Si les cellules de l’estomac produisaient et sécrètaient de la pepsine sous sa forme active, celle-ci digèrerait aussi les protéines de la cellule, ce qui veut dire qu’elles ne pourraient plus fonctionner.

Pour éviter cela, les cellules de l’estomac produisent et sécrètent une forme inactive de l’enzyme appelée pepsinogène. La présence d’acide chlorhydrique dans l’estomac déclenche une réaction qui convertit le pepsinogène en pepsine active. La pepsine est maintenant prête à catalyser les réactions qui dégradent les protéines ingérées de nos aliments en acides aminés.

Qu’en est-il des autres conditions environnementales qui peuvent affecter la fonction des enzymes? Pour que les enzymes réagissent avec leurs substrats complémentaires, les deux molécules doivent entrer en contact. Cela signifie simplement qu’ils doivent physiquement se rencontrer afin que le substrat puisse se lier avec succès au site actif de l’enzyme. Plus les molécules d’enzyme et de substrat se déplacent rapidement, plus elles se percutent et plus la vitesse de réaction est élevée. Il existe plusieurs conditions environnementales qui affectent la vitesse des réactions enzymatiques. Et les deux conditions sur lesquelles nous allons nous concentrer dans cette vidéo sont la température et le pH. Voyons d’abord la température.

Nous pouvons voir sur ce graphique que lorsque la température augmente, la vitesse de la réaction enzymatique augmente également. En effet, à mesure que l’environnement se réchauffe, les molécules d’enzyme et de substrat gagnent plus d’énergie cinétique ou de mouvement, de sorte qu’elles entrent en contact plus souvent. Cependant, une fois que nous avons dépassé une certaine température, la vitesse de réaction diminue rapidement. Ceci est dû au fait qu’à des températures élevées, les enzymes se dénaturent. Lors de la dénaturation, le site actif de l’enzyme change de forme de manière irréversible, ce qui signifie que le substrat complémentaire ne pourra plus se lier au site actif et que l’enzyme ne pourra plus fonctionner comme catalyseur de la réaction.

Nous constatons une tendance similaire lorsque la vitesse d’une réaction enzymatique change avec le pH. Toutes les enzymes ont un pH optimal auquel elles fonctionnent le mieux, qui dépend des conditions dans la partie de l’organisme où elles sont actives. Bien qu’il soit peu probable que l’enzyme et les molécules du substrat se déplacent plus rapidement au pH optimal, ils entreront néanmoins tous deux en contact beaucoup plus facilement. Ce graphique montre la vitesse d’une réaction catalysée par une enzyme particulière à mesure que le pH change. Comme nous pouvons le voir, la vitesse de cette réaction culmine autour d’un pH de deux, ce qui suggère que cette enzyme fonctionne mieux dans des environnements acides. De part et d’autre du pH optimal, à mesure que l’environnement devient plus acide ou plus alcalin, la vitesse de réaction diminue puisque les enzymes se dénaturent.

La vitesse des réactions contrôlées par l’enzyme peut également être affectée par des changements dans la concentration en enzyme ou en substrat. Ce graphique montre que lorsque la concentration en enzyme dans une réaction augmente, la vitesse de la réaction augmente également. Cela ne se produit cependant que jusqu’à un certain point, après quoi la vitesse de réaction se stabilise. Expliquons les tendances du graphique en fonction de ce qui se passe concrètement dans la réaction. Lorsque la concentration d’enzyme dans une réaction augmente, cela signifie initialement qu’il y a plus de sites actifs disponibles pour la fixation des molécules de substrat. S’il y a davantage de liaisons de substrats aux enzymes, plus de produits se forment dans un laps de temps plus court et la vitesse de réaction augmente.

Cependant, une fois que toutes les molécules de substrat se sont liées à un site actif et ont réagi, la vitesse de réaction n’augmentera plus même si nous rajoutons des molécules d’enzyme. Ceci est dû au fait que toutes les molécules du substrat ont été utilisées. Pour augmenter la vitesse de réaction au-delà de ce point, il faudrait ajouter plus de substrats. Il se passe la même chose avec une augmentation de la concentration de substrat. Les sites actifs des enzymes finissent tous par se remplir, donc le seul moyen d’augmenter la vitesse de réaction serait d’ajouter plus d’enzymes. Maintenant, nous avons tout appris sur les enzymes. Tentons quelques questions pratiques.

Les enzymes agissent comme des catalyseurs. A quoi sert un catalyseur? (A) Un catalyseur assure qu’une réaction ne se termine jamais. (B) Un catalyseur maintient toujours une vitesse de réaction constante. (C) Un catalyseur ralentit la vitesse d’une réaction. (D) Un catalyseur accélère la vitesse d’une réaction. Ou (E) un catalyseur augmente le nombre de réactifs dans une réaction.

Les enzymes sont des protéines globulaires car elles ont généralement une forme arrondie et sont formées par plusieurs chaînes polypeptidiques unies entre elles. Au sein de leur structure protéique tridimensionnelle, les protéines ont un sillon ou une poche connue sous le nom de site actif. C’est là que le réactif ou le substrat d’une réaction chimique particulière s’unit à l’enzyme. Nous appelons souvent les enzymes des catalyseurs biologiques car elles catalysent les réactions chimiques qui se produisent à l’intérieur de l’organisme. Un bon exemple de réaction chimique catalysée par des enzymes est la respiration cellulaire.

Mais qu’entendons-nous par le mot «catalyser»? Comme nous le demande cette question, que fait un catalyseur? Ce graphique montre la quantité de produits formés au cours du temps lors d’une réaction chimique sans enzyme. Nous pouvons voir que la réaction progresse à une vitesse constante au fur et à mesure que le produit se forme. Cependant, lorsque nous ajoutons une enzyme, nous pouvons voir que le produit se forme beaucoup plus rapidement au cours de la réaction. En d’autres termes, la réaction se produit à une vitesse plus rapide lorsque l’enzyme est présente. En effet, les catalyseurs tels que les enzymes réduisent la quantité d’énergie nécessaire à la réaction, ce qui signifie qu’elle peut se produire beaucoup plus rapidement.

Nous avons donc démontré que la bonne réponse à la question est la (D), un catalyseur accélère la vitesse d’une réaction.

Essayons une autre question.

Un étudiant effectue une expérience sur la vitesse à laquelle la trypsine, une enzyme présente dans le corps humain, dégrade les protéines contenues dans un bécher de lait. Il réalise l’expérience à 20 degrés Celsius avec un tampon de pH neuf. Quels changements de condition pourraient accélérer la vitesse de réaction? (A) une réduction de la quantité de lumière à laquelle la réaction est exposée (B) une diminution de la concentration de trypsine (C) une augmentation de la température à 37 degrés Celsius. Ou (D) une augmentation du pH à 14.

Pour qu’une telle réaction enzymatique se produise, le substrat (dans ce cas les protéines) doit entrer physiquement en contact avec l’enzyme. Par conséquent, toute condition qui augmente les chances de contact entre l’enzyme et le substrat augmentera la vitesse de la réaction. Il existe quatre principaux changements de condition qui en sont capables. Considérons donc chacun d’entre-eux dans le contexte de cette réaction.

Le premier consiste à augmenter la concentration de l’enzyme, qui dans ce cas est la trypsine. Plus il y a de molécules de trypsine dans la réaction, plus il est probable que chaque protéine rencontre une enzyme, et donc plus la vitesse de réaction est élevée. Ceci signifie que nous pouvons exclure l’option (B), car elle se réfère à une diminution de la concentration de trypsine, ce qui aurait en fait l’effet inverse et diminuerait la vitesse de réaction.

Le deuxième changement consiste à augmenter la concentration du substrat, qui dans ce cas est une protéine. Ce changement fonctionne de la même manière que l’augmentation de la concentration de trypsine. Plus il y a de molécules de protéine dans une réaction, plus elles entrent en contact avec les molécules de trypsine et plus la vitesse de réaction sera élevée. Le troisième changement consiste à modifier le pH, c’est-à-dire à quel point les conditions sont acides ou alcalines. Vous vous souvenez peut-être que le pH est mesuré sur une échelle de un à 14, où le pH un représente un environnement très acide et le pH 14 représente un environnement très alcalin. Le pH sept représente un environnement neutre, qui n’est ni acide ni alcalin.

Toutes les enzymes ont un pH optimal. Il s’agit du pH auquel l’enzyme catalyse sa réaction chimique à la vitesse la plus élevée. Plus les conditions sont éloignées du pH optimal, plus la vitesse de réaction est lente. Étant donné que la plupart des cellules de l’organisme ont un pH neutre d’environ sept, la plupart des enzymes ont également un pH optimal d’environ sept. Pour l’expérience réalisée dans la question, on nous dit qu’un tampon de pH neuf est utilisé. Nous pouvons donc également exclure l’option (D) car elle suggère une augmentation du pH à la valeur la plus alcaline de 14. Tout changement substantiel de pH comme celui-ci est susceptible d’inhiber l’activité de l’enzyme et donc de diminuer la vitesse de réaction.

Nous pouvons également exclure l’option (A) car, bien qu’il existe des enzymes dans le corps humain qui sont sensibles à la lumière, il fait très sombre dans le système digestif où la trypsine est active. Il est donc très improbable qu’elle réponde aux changements d’intensité lumineuse.

Le dernier changement de condition qui augmenterait la vitesse d’une réaction catalysée par une enzyme est l’augmentation de la température. À des températures plus élevées, les molécules d’enzyme et les molécules de substrat ont plus d’énergie cinétique ou de mouvement. Cela signifie qu’elles vont entrer en contact plus souvent parce qu’elles se déplaceront davantage et que la vitesse de réaction sera donc plus élevée. Puisque les êtres humains ont une température corporelle moyenne de 37 degrés, la plupart des enzymes du corps humain, y compris la trypsine, seront alors adaptées pour fonctionner au mieux à cette température. Par conséquent, l’augmentation de la température de 20 degrés à 37 degrés accélèrera certainement la vitesse de la réaction. Nous pouvons donc conclure que la bonne réponse est la (C). Augmenter la température à 37 degrés serait le plus susceptible d’accélérer la vitesse de réaction.

Résumons ce que nous avons appris dans cette vidéo en passant en revue les points clés. Les enzymes sont des protéines globulaires car elles ont une forme arrondie et sont formées de plusieurs chaînes polypeptidiques interagissant les unes avec les autres. Elles sont souvent appelées catalyseurs biologiques car elles accélèrent les réactions chimiques dans l’organisme sans être modifiées ou épuisées. Les enzymes ont une région appelée site actif, qui a une forme spécifique complémentaire à un substrat particulier. Certaines enzymes, telles que la pepsine, doivent être activées avant de pouvoir catalyser leur réaction spécifique. Et enfin, la vitesse des réactions enzymatiques est affectée par les changements de condition telle que la température et le pH.

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