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Quel facteur parmi les suivants n’a aucune influence sur la vitesse des réaction enzymatiques ? (A) le pH, (B) la concentration enzymatique, (C) la couleur de l’enzyme ou (D) la concentration en substrat.
Passons brièvement en revue le fonctionnement des enzymes, puis examinons les options de réponse pour trouver celle qui n’influence pas l’activité enzymatique.
Les enzymes sont des catalyseurs biologiques, ce qui signifie qu’elles accélèrent les réactions chimiques sans être modifiées ou consommées elles-mêmes. Elles peuvent affecter un seul substrat, par exemple l’amylase salivaire qui décompose l’amidon en molécules de maltose. Ou elles peuvent affecter plus d’un substrat, par exemple, l’ADN ligase, une enzyme importante dans la réparation et la réplication de l’ADN. Pour plus de simplicité, nous nous référerons simplement à un substrat pour cette question. Mais comment les enzymes fonctionnent-elles ?
Les enzymes sont constituées d’une ou de plusieurs chaînes polypeptidiques. Chaque type d’enzyme a sa propre forme spécifique, en raison des interactions entre les différents acides aminés de sa chaîne et avec l’environnement. C’est à une zone appelée le site actif que le substrat se lie. La forme du site actif est complémentaire de celle du substrat, ce qui signifie qu’ils s’emboîtent comme les pièces d’un puzzle. Ou vous pouvez dire que le substrat s’insère dans le site actif comme une clé s’insère dans une serrure. Tout comme une clé ne peut ouvrir qu’une seule serrure, une enzyme ne peut catalyser qu’une seule réaction.
Lorsqu’une enzyme et un substrat se rencontrent, ils forment un complexe enzyme-substrat. La réaction se produit alors et les produits sont libérés. Les enzymes fonctionnent le mieux à des conditions spécifiques, telles que la température ou le pH. Celles-ci sont appelées les conditions optimales. Si les conditions s’éloignent trop de l’optimum, alors les liaisons maintenant la structure commencent à se rompre. La forme du site actif est modifiée de manière permanente, et l’enzyme est dite dénaturée. Cela signifie que les enzymes sont en effet influencées par le pH, comme le suggère l’option (A).
Chaque enzyme a une plage de pH spécifique dans laquelle la vitesse de réaction est la plus rapide. L’amylase salivaire est produite dans notre bouche pour commencer la digestion de l’amidon. Le pH de la bouche est assez neutre, idéal pour l’amylase. Dans un environnement plus ou moins acide, elle se dénature et ne peut plus fonctionner. Il en va de même pour la pepsine, une enzyme qui décompose les protéines en petits peptides. Comme la pepsine se trouve dans l’estomac et que l’estomac est très acide, la pepsine fonctionne mieux à un pH d’environ deux et se dénature dans un environnement moins acide. La question nous demandant un facteur qui n’influence pas la vitesse de réaction enzymatique, nous pouvons exclure l’option (A).
Une fois que les enzymes ont libéré les produits à la fin de la réaction, elles sont prêtes à se lier au substrat suivant pour effectuer à nouveau leur action. Imaginez qu’il n’y ait que quelques molécules d’enzyme en solution ; la concentration enzymatique est faible. Alors, la vitesse de réaction est assez lente car toutes les enzymes sont constamment occupées. Quand il y a plus de molécules d’enzyme, la vitesse de réaction augmente à mesure que davantage de molécules d’enzyme sont disponibles pour effectuer la réaction. Plus la concentration enzymatique est élevée, plus il y a de molécules d’enzyme disponibles et plus la vitesse de réaction est rapide, jusqu’à ce que toutes les molécules de substrat soient épuisées. Comme la concentration enzymatique influence la vitesse de réaction des enzymes, et nous pouvons donc rayer l’option (B).
Nous pouvons observer des événements similaires lors de l’étude des vitesses de réaction en fonction de la concentration du substrat. Imaginez qu’il y ait peu de substrat. Alors, les enzymes rencontrent rarement leur substrat correspondant, et la vitesse de réaction est faible. Cependant, si la concentration de substrat augmente, alors il y a plus de molécules de substrat disponibles pour rencontrer l’enzyme et former des complexes enzyme-substrat, et donc la vitesse de réaction augmente.
La vitesse de réaction continue d’augmenter jusqu’à ce que les enzymes soient saturées et que plus aucune molécule de substrat ne se lie à l’enzyme, car il n’y a pas de sites actifs libres. Cela signifie que l’option (D) décrit bien un facteur qui influence la vitesse de réaction des enzymes, et n’est donc pas correcte par rapport à la question.
Cela nous laisse avec l’option (C), la couleur de l’enzyme. Les enzymes sont des protéines. Et même si nous avons tendance à les représenter dans une couleur spécifique, de nombreuses enzymes sont incolores. Et il n’existe aucun cas connu d’influence de la couleur sur l’activité enzymatique.
La bonne réponse à cette question est donc (C). Le facteur qui n’influence pas l’activité enzymatique est la couleur de l’enzyme.
