Fiche explicative de la leçon: Enzymes Biologie • Deuxième année secondaire

Dans cette fiche explicative, nous allons apprendre à décrire l’action des enzymes dans la catalyse des réactions biologiques.

Les protéines sont des molécules biologiques qui peuvent avoir de nombreuses formes différentes. Dans l’organisme humain, les protéines peuvent être des hormones qui aident à réguler les processus biologiques, ou des composants structurels qui sont responsables du maintien des structures cellulaires ou de la contraction de nos muscles. Les enzymes dans notre organisme sont aussi des exemples de protéines.

Les enzymes sont souvent appelées des catalyseurs biologiques. Elles sont biologiques car ce sont des protéines et sont donc composées de matériel biologique, et le terme catalyseur désigne une substance qui augmente la vitesse d’une réaction sans être consommée ou modifiée de manière significative lors de la réaction.

Les enzymes nous permettent de rester en vie, car sans elles les nombreuses réactions essentielles se produiraient tout simplement trop lentement dans nos cellules. Par exemple, si les enzymes impliquées dans la respiration cellulaire ne fonctionnaient pas correctement, la dégradation du glucose pour libérer de l’énergie ne se produirait pas aussi souvent. S’il y avait moins d’énergie libérée dans nos cellules, nous manquerions d’énergie pour nous déplacer, digérer notre nourriture et même respirer. En bref, si les enzymes dans notre organisme n’étaient pas en quantité suffisante ou ne fonctionnaient pas, nous ne pourrions pas vivre ! 

La phénylcétonurie (PCU) est un exemple de maladie chez l’Homme provoquée par l’absence d’une enzyme. Peut-être avez-vous déjà remarqué un avertissement sur l’emballage des aliments contenant l’édulcorant aspartame. En effet, l’aspartame est composé de phénylalanine, mais les personnes atteintes de PCU ne possèdent pas l’enzyme qui décompose cet acide aminé, et s’accumule alors dans l’organisme à des niveaux toxiques, en particulier dans le cerveau.

Les enzymes sont généralement des protéines globulaires (ce qui signifie « de forme arrondie »), formées par l’interaction de plusieurs chaînes polypeptidiques. Les enzymes ont des structures distinctes liées à leur fonction. L’alpha amylase est un exemple d’enzyme que l’on trouve dans l’organisme humain, dont la structure moléculaire est illustrée dans la figure 1. Nous pouvons voir que la structure de cette enzyme est assez complexe, avec beaucoup de chaînes qui interragissent ensemble.

Les enzymes ont une région spécifique au sein de cette structure appelée le site actif. Les enzymes réagissent avec d’autres molécules appelées substrats, qui se lient au site actif de l’enzyme. Comme illustré dans la figure 2, la forme du site actif est adaptée à la forme du substrat ; c’est ce qu’on appelle un emboîtement complémentaire. Les sites actifs sont généralement situés dans un sillon ou une poche formée par la structure 3D (ou conformation) de la protéine, de sorte que seul un substrat spécifique peut y être positionné avec précision. Certaines enzymes ont plusieurs sites actifs, qui catalysent différentes réactions.

La complémentarité entre une enzyme et les molécules de substrat signifie que les enzymes ne catalysent qu’une réaction chimique spécifique. Par exemple, l’amylase (représentée dans la figure 1) ne catalysera que la décomposition de l’amidon en ses sucres. Elle ne pourra pas catalyser la décomposition d’autres molécules alimentaires, telles que les protéines en acides aminés, ou les graisses en acides gras et en glycérol. Nous appelons cela la « spécificité des enzymes ».

Certaines enzymes catalysent des réactions réversibles. Cela signifie que l’enzyme peut catalyser la réaction qui décompose une molécule en ses composants les plus simples, et catalyser la réaction qui reforme la molécule à partir de ces composants ! Ces enzymes augmentent la vitesse de la réaction jusqu'à ce qu'elle atteigne l'équilibre (c'est-à-dire jusqu'à ce que la quantité de produits soit égale à la quantité de substrats).

Un exemple d’enzyme catalysant une réaction réversible est l’enzyme anhydrase carbonique. Lorsque nous respirons, nous prenons de l’oxygène, qui est utilisé pour la respiration cellulaire dans nos cellules. Un produit de la respiration cellulaire est le dioxyde de carbone, un déchet qui doit être éliminé de l’organisme. L’anhydrase carbonique convertit d’abord ce dioxyde de carbone en une substance appelée acide carbonique et en ions bicarbonate, qui sont transportés par le sang vers les poumons. Une fois que le sang atteint les poumons, les ions bicarbonates sont reconvertis en dioxyde de carbone, qui peut être expiré. La figure 3 illustre le mécanisme d’une enzyme qui catalyse une réaction réversible.

Exemple 2: Identifier les enzymes et les substrats qui sont complémentaires

Un schéma d’une enzyme et de certains substrats est illustré. À quel substrat l’enzyme se liera-t-elle ? 

Réponse

Les enzymes sont généralement des protéines globulaires qui ont des formes uniques. Les enzymes agissent comme des catalyseurs biologiques qui accélèrent la vitesse des réactions chimiques. Pour ce faire, les enzymes doivent pouvoir se lier à un ou plusieurs substrats.

L’enzyme possède une région distincte appelée le site actif, où se lie(nt) le(s) substrat(s). Le site actif de l’enzyme et le(s) substrat(s) s’emboitent de façon complémentaire. Cela signifie que leur forme n’est pas la même, mais qu’elles se complètent l’une et l’autre. On peut les comparer à une serrure et à une clé ; la clé n'a pas la même forme que la serrure, mais elle a une forme complémentaire, de sorte qu'une clé particulière s'adapte parfaitement à une serrure spécifique pour ouvrir une porte ! 

Regardons la forme de notre enzyme.

Nous pouvons voir que le site actif a une forme arrondie, alors nous cherchons le substrat qui s’insérerait aisément dans ce site.

Le substrat V a la même forme que l’enzyme. N’oubliez pas qu’un emboîtement complémentaire ne signifie pas que l’enzyme et le substrat sont de même forme. Ainsi, nous pouvons exclure le substrat V.

Les substrats Y et Z sont de forme rectangulaire. Nous recherchons une forme arrondie pour s’adapter au site actif. Ainsi, nous pouvons également exclure les substrats Y et Z.

Le substrat X a une forme arrondie et semble bien s’intégrer au site actif. Réunissons les formes ensemble pour vérifier cela.

Par conséquent, le substrat auquel l’enzyme se liera est le substrat X.

Les enzymes ne sont pas toujours à l’état actif ; certaines correspondent à des précurseurs (parfois appelées proenzymes ou zymogènes) et s’activent lorsqu’il y a certaines substances ou conditions. Prenons un exemple.

La pepsine est une enzyme de digestion des protéines (une protéase) qui se trouve dans l’estomac des humains. L’estomac est un environnement extrêmement acide : la présence d’acide chlorhydrique signifie que le suc gastrique sécrété par l’estomac a un pH de 1,5 à 3,5 ! 

Cependant, les cellules de l’estomac ne sécrètent pas la pepsine sous forme d’enzyme active, afin d’éviter que l’enzyme digère les protéines qu’elles contiennent. Les cellules de l’estomac sécrètent plutôt une forme inactive de l’enzyme appelée pepsinogène. La présence de dans l’estomac déclenche une réaction qui convertit le pepsinogène en la pepsine active. Pour ce faire, il fait en sorte que le pepsinogène clive – ou « coupe » - une partie de lui-même pour être activé. La pepsine est maintenant prête à catalyser des réactions dans l’estomac qui décomposent les protéines des aliments ingérés ! Un schéma simplifié de ce processus est illustré dans la figure 4.

Exemple 3: Rappeler les conditions nécessaires à la production de l’enzyme pepsine

La pepsine est une enzyme protéase qui décompose les molécules de protéines dans l’estomac. La pepsine est formée à partir de l’activation de son précurseur, le pepsinogène. Quelle condition doit être remplie pour que la pepsine soit produite ? 

1. un pH bas
2. une température élevée
3. un manque d’oxygène
4. une salinité élevée

Réponse

Les enzymes sont communément appelées des catalyseurs biologiques, car ce sont des molécules biologiques qui accélèrent la vitesse des réactions chimiques sans être consommées ou modifiées au cours du processus. De nombreuses enzymes se trouvent dans l’organisme humain sous leur forme active, mais certaines doivent être « activées » par un précurseur (parfois appelée proenzyme ou zymogène). C’est souvent le cas avec les enzymes digestives, que les cellules produisent sous forme de précurseur inactif pour éviter la digestion de leurs propres sucres ou protéines. La pepsine en est un exemple.

Pour former l’enzyme active pepsine, la proenzyme pepsinogène doit avoir quelques modifications structurelles. Lorsque le pepsinogène est exposé aux conditions très acides de l’estomac, une partie de la molécule est « clivée » (détachée). Ce clivage convertit le pepsinogène inactif en l’enzyme pepsine active. Un schéma qui résume cela est donné ci-dessous.

Pour nous aider à répondre à cette question, il faut se souvenir des conditions naturelles de l’estomac. Les cellules de l’estomac sécrètent de l’acide gastrique, qui est en fait principalement composé d’acide chlorhydrique. L’acide chlorhydrique est un acide très fort qui abaisse fortement le pH de l’estomac, de l’ordre de 1,5 à 3,5. La sécrétion de cet acide sert non seulement à décomposer les molécules alimentaires, mais aussi comme mécanisme de défense contre l’infection en détruisant les agents pathogènes qui pourraient pénétrer dans l’estomac.

Examinons les options pour déterminer la bonne réponse.

Une salinité élevée indique qu’une région est très salée ou a une très faible teneur en eau par rapport à la quantité de sel. L’estomac n’est pas significativement plus salé, et ne contient pas significativement moins d’eau, que les autres parties du corps humain, nous pouvons donc éliminer cette réponse.

Une température élevée ou un manque d’oxygène serait très néfaste pour l’organisme humain. La température corporelle est d’environ , et toute augmentation importante au-dessus de cette température pourrait finir par perturber la structure de la molécule des enzymes et de leurs précurseurs, parmi d’autres effets néfastes ! Un manque d’oxygène dans l’organisme impacterait la respiration aérobie des cellules, ce qui est à éviter.

Mais comme nous l’avons vu, le pH de l’estomac est très bas en raison de la présence d’acide chlorhydrique, ce qui provoque la conversion du pepsinogène en pepsine.

Par conséquent, notre option de réponse correcte doit être A : un pH bas.

Qu’en est-il des autres conditions pouvant influencer la fonction des enzymes ? 

Pour que les enzymes réagissent avec leurs substrats complémentaires, elles doivent entrer en contact. Cela signifie qu’ils doivent se rencontrer physiquement d’une manière ou d’une autre pour que le substrat se lie avec succès au site actif de l’enzyme.

Si nous augmentons l’énergie cinétique (autrement dit l’énergie associée au mouvement) des molécules d’enzyme et de substrat, la probabilité que les enzymes entrent en contact avec les substrats sera plus élevée. L’énergie peut se transférer d’une forme à une autre, donc si nous augmentons la température à laquelle une réaction se produit, cette énergie thermique peut être convertie en énergie cinétique.

Une température plus élevée induit généralement une vitesse de réaction plus rapide due à l’augmentation de l’énergie cinétique des molécules. On peut le voir sur le graphique illustré dans la figure 5 : lorsque la température augmente de 0 à environ -, la vitesse de réaction augmente également.

Comme vous l’avez peut-être remarqué dans la figure 5, une augmentation de la température augmente la vitesse de réaction jusqu’à un certain point. Si la température augmente trop, l’enzyme peut se dénaturer. La dénaturation se produit lorsque les conditions sont si défavorables à une enzyme que leur structure protéique est modifiée, souvent de manière irréversible.

Cela signifie que la forme du site actif change. Si cela se produit, le substrat complémentaire ne pourra plus se lier à l’enzyme, et la réaction enzymatique ne pourra pas se poursuivre.

Nous pouvons observer une tendance similaire lorsque nous comparons la vitesse des réactions enzymatiques au pH. Les enzymes ont un pH optimal ou une gamme de pH optimaux, c'est-à-dire le ou les pH auxquels elles fonctionnent le mieux. La figure 6 montre comment la vitesse d’une réaction enzymatique change avec le pH.

Comme on peut le voir dans la figure 6, la vitesse de réaction atteint son maximum autour du pH 2. Cela indique que cette enzyme fonctionne mieux dans des environnements acides. Lorsque le pH devient plus élevé, et que l’environnement devient plus alcalin, la vitesse de réaction diminue significativement à cause de la dénaturation de l’enzyme.

La vitesse des réactions enzymatiques peut également être influencée par les variations de la concentration du substrat ou de la concentration de l’enzyme. Si nous augmentons la concentration des enzymes dans une réaction, il y aura plus de sites actifs disponibles pour les substrats. S’il y a davantage de liaisons des substrats aux enzymes, plus de produits se formeront dans un laps de temps plus court, ce qui veut dire que la vitesse de réaction est plus élevée. Cependant, cela ne dure que jusqu’à un certain point. Au bout d’un certain temps, tous les substrats seront épuisés. Pour continuer à augmenter la vitesse de réaction après ce point, d’autres substrats devront être ajoutés. La même tendance s'observe avec une augmentation de la concentration de substrat ; à terme, tous les sites actifs seront occupés et la seule façon d'augmenter la vitesse de réaction sera d'ajouter plus d'enzymes.

La figure 7 montre comment l'ajout d'enzymes ou de substrats augmentera initialement la vitesse d'une réaction, mais il faudra à un moment donné modifier un autre facteur.

Exemple 4: Appliquer les connaissances sur les réactions enzymatiques à des exemples d’expériences

Un étudiant réalise une expérience pour étudier la vitesse à laquelle la trypsine, une enzyme contenue dans l’organisme humain, décompose les protéines du lait dans un bécher. Il effectue l'expérience à , avec un tampon pH de 9.

Quel changement de condition accélèrerait probablement la vitesse de réaction ? 

1. augmenter le pH à 14
2. diminuer la concentration de trypsine
3. réduire la quantité de lumière à laquelle la réaction est exposée
4. augmenter la température jusqu’à

Réponse

Les enzymes sont des catalyseurs biologiques qui accélèrent la vitesse des réactions chimiques sans être utilisées dans le processus. Ici, on nous dit que la trypsine décompose les protéines présentes dans le lait et est une enzyme naturellement présente dans l’organisme humain. Il est également important de noter les conditions expérimentales initiales : un pH de 9 et une température de .

Examinons les options chacune leur tour pour déterminer si elles augmenteront la vitesse de réaction.

L’augmentation du pH à 14 est une variation considérable du pH. Le pH 14 est généralement considéré comme le pH le plus élevé de l’échelle de pH et il est très alcalin par rapport au pH actuel de l’expérience (9). Comme les enzymes sont des protéines, une variation importante du pH peut perturber la structure de leur molécule et modifier significativement leur forme, elles ne pourraient donc plus fonctionner. Il est donc très peu probable que ce changement augmente la vitesse de la réaction et pourrait même l'arrêter complètement.

Diminuer la quantité de trypsine serait plus susceptible de diminuer la vitesse de réaction. S’il y a moins d’enzymes de trypsine disponibles, il y aura alors moins de protéines décomposées. Voici une image pour illustrer cela.

Avec des concentrations élevées de trypsine, de plus en plus de substrats peuvent se lier aux enzymes et se décomposer en leurs produits, ce qui augmente la vitesse de réaction. Lorsque le taux de trypsine est faible, il y a moins de sites actifs disponibles pour la fixation des substrats. Par conséquent, il se forme moins de produits et la vitesse de réaction est plus lente.

Comme nous le savons, la trypsine est active dans l’organisme humain. Les organes et tissus internes de l’organisme humain ne sont pas exposés à la lumière, donc réduire l’exposition à la lumière de cette réaction n’affectera pas significativement la vitesse de réaction.

La température corporelle normale d’un être humain est d’environ . Si l’on élevait la température de la réaction décrite dans la question de à , la vitesse de réaction devrait augmenter. En effet, à mesure que la température d’une réaction enzymatique augmente, l’énergie cinétique (du mouvement) des enzymes et des substrats augmente. Si l’énergie cinétique de ces molécules augmente, elles ont également plus de chances d’entrer en contact et de se lier. Il se produira alors plus de réactions dans une période de temps donnée, et il se formera alors plus de produits. Regardons un graphique qui le prouve.

Lorsque la température augmente de à environ , on peut voir que la vitesse de réaction augmente également. Cette augmentation a lieu jusqu’à un certain point, car une augmentation extrême de la température, tout comme un changement substantiel du pH, peut perturber la structure d’une enzyme et l’empêcher de fonctionner.

Par conséquent, nous pouvons voir que notre bonne réponse est D : augmenter la température à augmentera certainement la vitesse de cette réaction.

Récapitulons certains des points clés que nous avons couverts dans cette fiche explicative.