Fiche explicative de la leçon: Protéines Biologie • Première année secondaire

Dans cette fiche explicative, nous allons apprendre à décrire la synthèse, les structures et les fonctions des protéines.

Vous êtes-vous déjà demandé ce qui permet à vos muscles de bouger ? Ou ce qui donne à votre peau sa couleur ? La réponse à ces deux questions est les protéines ! Les protéines sont parmi les macromolécules biologiques les plus complexes et les plus importantes, car elles effectuent un grand éventail de fonctions chez les organismes. Les protéines agissent comme des enzymes, des hormones et des pigments. Elles jouent un rôle important dans le transport, le mouvement, la structure, la signalisation et la protection. Quelques exemples de différents types de protéines et de leurs fonctions sont donnés dans le tableau 1.

Les protéines sont des polymères composés de plusieurs sous-unités répétées, ou monomères. Les monomères qui se lient entre eux pour former des protéines sont appelés des acides aminés. Un acide aminé est une molécule construite autour d’un atome de carbone central appelé carbone alpha. Les atomes de carbone sont capables de former quatre liaisons chimiques. Le carbone alpha est lié à un groupe amine, un groupe carboxyle, un atome d’hydrogène et une structure moléculaire appelée groupe ou chaîne latérale . La structure d’un acide aminé est représentée sur la figure 1.

En tout, il y a vingt acides aminés standards, qui sont différenciés par leur chaîne latérale. La structure des acides aminés est identique dans presque tous les autres aspects. La chaîne latérale peut avoir différentes propriétés. Les chaînes latérales hydrophiles sont attirées par l’eau et les chaînes latérales hydrophobes sont repoussées par celle-ci. Les chaînes latérales qui transportent une charge électrique changeront le pH de la solution dans laquelle elles se trouvent. Les propriétés de la chaîne latérale déterminent les propriétés de l’acide aminé, et les acides aminés qui composent la protéine détermineront également ses propriétés finales. Les structures chimiques de certains acides aminés sont illustrées sur la figure 2.

La première étape de la formation d’une protéine est la polymérisation des acides aminés. La polymérisation se produit lorsque de nombreuses petites molécules semblables se lient ensemble en une grande molécule. Une chaîne d’acides aminés reliés est appelée polypeptide. Les acides aminés se lient lors d’une réaction chimique appelée réaction de condensation ou de déshydratation. Pendant la réaction de condensation, le groupe carboxyle d’un acide aminé se lie au groupe amine d’un autre acide, ce qui libère une molécule d’eau. La liaison qui se forme entre les acides aminés est appelée liaison peptidique, d’où le « polypeptide » tire son nom. La formation d’une liaison peptidique est illustrée à la figure 3.

Les liaisons peptidiques peuvent être rompues par la réaction chimique opposée, appelée réaction d’hydrolyse. « Hydro- » se réfère à l’eau et « -lyse » signifie séparer. Lors d’une réaction d’hydrolyse, une molécule d’eau est consommée lorsque les acides aminés sont séparés.

Une protéine possède quatre niveaux de structure : primaire, secondaire, tertiaire et quaternaire.

La séquence d’acides aminés dans la chaîne polypeptidique est ce que nous appelons la « structure primaire d’une protéine ». Avec 20 acides aminés seulement, vous pouvez former un nombre presque infini de séquences d’acides aminés différentes, qui possèdent des propriétés différentes. Les protéines fonctionnelles sont définies non seulement par leur séquence d’acides aminés, mais aussi par leur forme. La figure 4 montre une illustration de la structure primaire d’une protéine.

Exemple 1: Identifier les monomères qui forment une chaîne polypeptidique

Les protéines sont des macromolécules complexes formées à partir de chaînes polypeptidiques. Quels monomères se joignent pour former des polypeptides ? 

Réponse

La chaîne polypeptidique est la structure primaire d’une protéine. Un polypeptide est un polymère, ce qui signifie qu’il est composé de sous-unités moléculaires semblables répétées appelées monomères. Une chaîne polypeptidique est constituée de plusieurs acides aminés reliés. Les liaisons qui se forment entre les acides aminés sont appelées liaisons peptidiques, d’où le polypeptide tire son nom. La liaison peptidique est le résultat d’une réaction de condensation entre le groupe carboxyle d’un acide aminé et le groupe amine d’un autre. Pendant la réaction de condensation, les atomes se réarrangent. Un hydroxyle est libéré à partir du groupe carboxyle d’un acide aminé et un atome d’hydrogène est libéré à partir du groupe amine d’un autre acide. Ceux-ci se lient pour former une molécule d’eau. La liaison peptidique se forme entre l’atome de carbone du groupe carboxyle d’un acide aminé et un atome d’azote du groupe amine d’un autre.

Cela signifie que les monomères qui se joignent pour former des polypeptides sont des acides aminés.

La chaîne polypeptidique peut prendre deux formes : hélice alpha ou feuillet bêta. C’est ce que l’on appelle la « structure secondaire d’une protéine ». Une hélice alpha est une forme enroulée en spirale. Un feuillet bêta est une forme pliée et plate. Les structures secondaires sont maintenues ensemble par des liaisons hydrogène. Une chaîne polypeptidique peut former des hélices alpha à certains endroits et des feuillets bêta à d’autres le long de la même molécule. L’hélice alpha et le feuillet bêta sont illustrés sur la figure 5.

La structure tertiaire d’une protéine est le motif selon lequel les hélices alpha et les feuillets bêta se replient, ce qui donne au polypeptide une forme tridimensionnelle. Une variété de types de liaisons maintiennent la structure tertiaire de la protéine en place. Celles-ci incluent des liaisons hydrogène, disulfure et ionique. La structure tertiaire est également déterminée par des interactions hydrophobes entre les chaînes latérales apolaires de certains acides aminés, qui sont repoussés par l’eau et attirés les uns aux autres. Une illustration de la structure tertiaire d’une protéine est représentée sur la figure 6.

Une protéine finie et fonctionnelle peut être constituée de plusieurs chaînes polypeptidiques, repliées dans leur structure tertiaire, étroitement associées et liées. C’est ce qu’on appelle la « structure quaternaire d’une protéine ». Différentes parties des chaînes polypeptidiques repliées interagissent de différentes manières, ce qui les maintient en place et influence également le rôle qu’elles sont capables de remplir. La structure quaternaire est maintenue en place par des liaisons hydrogène, disulfure, ionique et des interactions hydrophobes, tout comme la structure tertiaire de la protéine. Un exemple de structure quaternaire d’une protéine est donné sur la figure 7.

Nous avons résumé les caractéristiques principales de chacun des niveaux de structure des protéines, et les principales liaisons impliquées, dans le tableau 2.

Exemple 2: Distinguer les quatre niveaux de structure des protéines

Quel énoncé parmi les suivants décrit le mieux la structure quaternaire d’une protéine ? 

1. La structure quaternaire d’une protéine est la structure 3D qui se forme en raison des interactions entre les groupes des acides aminés.
2. La structure quaternaire d’une protéine est la structure pliée (hélice alpha ou feuillet bêta) formée par des liaisons supplémentaires dans la chaîne polypeptidique.
3. La structure quaternaire d’une protéine est la structure 3D complexe formée lorsque plusieurs polypeptides interagissent et se combinent.
4. La structure quaternaire d’une protéine se réfère à la séquence d’acides aminés dans sa chaîne polypeptidique.

Réponse

Les protéines sont des molécules extrêmement complexes et diverses qui remplissent une grande variété de fonctions chez les organismes vivants. Il y a quatre niveaux structurels dans la formation d’une protéine fonctionnelle. Nous appelons ces niveaux primaire (premier), secondaire (deuxième), tertiaire (troisième) et quaternaire (quatrième).

Les protéines sont des polymères composés de monomères d’acides aminés liés selon des agencements complexes.

La structure primaire d’une protéine décrit la séquence d’acides aminés formant une chaîne, comme les perles d’un collier.

La structure secondaire est la forme que prend initialement la chaîne d’acides aminés, appelée polypeptide ou chaîne polypeptidique. La forme est soit une hélice alpha enroulée, soit un feuillet bêta semblable à un ruban.

Une chaîne polypeptidique peut avoir différentes structures secondaires à différents endroits le long de sa longueur. La structure tertiaire est la forme tridimensionnelle formée par le repliement des hélices alpha et des feuillets bêta d’un seul polypeptide.

La structure quaternaire est l’interaction de plusieurs polypeptides, repliés dans leur structure tertiaire. La structure quaternaire pourrait également inclure des groupes non protéiques, comme dans le cas de l’hémoglobine.

Le tableau ci-dessous résume les niveaux structurels de la formation de protéines avec des schémas.

Grâce à cette information, nous pouvons conclure que la structure quaternaire d’une protéine est la structure 3D complexe formée lorsque plusieurs polypeptides interagissent et se combinent.

Les protéines peuvent être classées selon leur fonction (ce qu’elles font) ou leur structure (comment elles sont formées). Il existe deux classifications structurelles principales des protéines : fibreuse et globulaire. Les protéines fibreuses et globulaires peuvent être classées en fonction de leur composition simple ou conjuguée.

Les protéines fibreuses sont constituées de longues chaînes polypeptidiques parallèles. Ces protéines ont une structure très stable et sont insolubles dans l’eau. Les protéines fibreuses sont généralement responsables de la structure et du mouvement. Les exemples incluent le collagène qui se trouve dans les tendons des animaux, la kératine qui donne de la force à nos cheveux, notre peau et nos ongles, et l’élastine, une protéine fibreuse qui fournit de l’élasticité à la peau.

Les protéines globulaires sont de forme irrégulière, mais à peu près sphérique. Ces protéines ont une structure moins stable et sont chimiquement actives. Elles sont généralement solubles dans l’eau. Les protéines globulaires sont généralement responsables des fonctions métaboliques. Des exemples de protéines globulaires incluent l’hémoglobine dans les globules rouges, les anticorps qui agissent dans le système immunitaire et certaines hormones, comme l’insuline.

Les protéines conjuguées sont constituées d’une protéine attachée à un composant non protéique (parfois appelé « groupement prosthétique »). Les protéines simples ne contiennent pas de composants non protéiques.

Un exemple de protéine simple est l’albumine, un composant important du plasma sanguin. L’albumine est une protéine globulaire simple. Le collagène, l’élastine et la kératine sont également des exemples de protéines simples. Ce sont des protéines fibreuses simples.

Un exemple courant de protéine conjuguée est l’hémoglobine, qui se trouve dans le cytoplasme de nos globules rouges. L’hémoglobine est une protéine globulaire comprenant quatre hèmes contenant du fer, elle est donc classée comme une protéine « globulaire conjuguée ». Les hèmes de l’hémoglobine aident les globules rouges à transporter efficacement l’oxygène dans le corps.

Un autre exemple de protéine conjuguée est la caséine, un type de protéine présent dans le lait. La caséine est un type de protéine globulaire conjuguée appelée phosphoprotéine, car elle contient un ou plusieurs groupes phosphate.

Un schéma illustrant les structures de certains types de protéines est présenté sur la figure 8.

Un résumé de la classification structurelle de ces protéines est donné dans le tableau 3 ci-dessous.

Les protéines sont des macromolécules complexes qui remplissent une grande variété de fonctions, car elles possèdent des structures très variées.

Résumons les points clés de cette fiche explicative.