نسخة الفيديو النصية
أي من الآتي يفسر ما يحدث عند تشوه الإنزيم؟ (أ) يتسبب تغير في التركيب الليبيدي للإنزيم في تغيير شكل الموقع النشط. (ب) يتسبب تغير في تركيب الإنزيم في تقييد الموقع النشط بصورة دائمة بالركيزة. (ج) يتسبب تغير في تركيب كربوهيدرات الإنزيم في تغيير شكل الموقع النشط. (د) يتسبب تغير في التركيب البروتيني للإنزيم في تغيير شكل الموقع النشط.
لنبدأ بتعريف بعض المصطلحات الرئيسية الواردة في السؤال لفهم كيفية الإجابة عنه. الإنزيمات عبارة عن عوامل حفازة حيوية تزيد من سرعة معدلات التفاعل دون أن تستهلك هي نفسها. وهي تفعل ذلك عن طريق خفض طاقة التنشيط اللازمة لحدوث أي تفاعل، كما هو موضح في هذين التمثيلين البيانيين. ونطلق على مثل هذه التفاعلات اسم التفاعلات المحكومة بالإنزيمات. طاقة تنشيط التفاعل الموجود على اليسار، بدون الإنزيمات، أعلى بكثير من طاقة تنشيط التفاعل الموجود على اليمين، الذي يستخدم إنزيمًا بالفعل وله طاقة تنشيط منخفضة جدًّا. وخفض طاقة تنشيط التفاعل يعني إمكانية حدوث المزيد من التفاعلات خلال فترة زمنية محددة. وهذا يزيد من المعدل الكلي للتفاعل.
دعونا نتناول تركيب الإنزيم. يوضح التركيب الأزرق هنا شكلًا بسيطًا للإنزيم، الذي يتكون من جزيئات البروتين. يوجد على سطح الإنزيم منطقة تسمى الموقع النشط، التي يشار إليها هنا. لكل إنزيم مختلف موقع نشط له شكل محدد، ويتكامل مع شكل جزيء ركيزة معينة، مثل هذه الركيزة الوردية هنا. والركائز عبارة عن جزيء، أو عدد من الجزيئات، ترتبط بالموقع النشط للإنزيم، ويطلق عليها أحيانًا اسم متفاعلات التفاعل. عندما ترتبط الركيزة بالموقع النشط للإنزيم، فإن هذا التركيب بالكامل يسمى مركب الإنزيم والركيزة. عندما يؤدي الإنزيم وظيفته، يحرر الجزيئات من موقعه النشط، التي تسمى الآن النواتج.
في التفاعلات الكيميائية، لا تستهلك الإنزيمات. وهذا يعني أنها يمكن أن تستمر في تحفيز التفاعلات، وإنتاج النواتج، حتى بعد حدوث عدة تفاعلات. وعلى الرغم من قابلية الإنزيمات لإعادة استخدامها، إلا أنها قابلة للتلف. حيث تتميز جميع الإنزيمات بدرجة حرارة ورقم هيدروجيني محددان تؤدي عندهما وظيفتها بشكل أفضل، ويطلق عليهما اسم درجة الحرارة المثلى أو الرقم الهيدروجيني الأمثل للإنزيمات. لكن عندما تتعرض الإنزيمات لظروف مثل ارتفاع شديد في درجة الحرارة، أو عند تعرضها لرقم هيدروجيني أعلى أو أقل بكثير من الرقم الهيدروجيني الأمثل لها، يتغير التركيب البروتيني للإنزيم، ويقال إن الإنزيم قد تشوه.
عندما يتشوه الإنزيم، يتغير شكل موقعه النشط، كما نلاحظ في هذا الشكل. ويرجع ذلك إلى تغير التركيب البروتيني للإنزيم. وقد تلاحظ أن الموقع النشط لم يعد متكاملًا مع شكل جزيء الركيزة الخاص به. ويعني هذا أن الركيزة لا يمكنها أن ترتبط بالموقع النشط بعد الآن. ولم يعد بإمكان هذا الإنزيم المشوه تحفيز التفاعلات المحكومة بالإنزيمات. عندما يتشوه الإنزيم، فإن هذا التغير في شكل الموقع النشط عادة ما يكون غير قابل للانعكاس. وفي حالة تعرض الكثير من الإنزيمات للتشوه، يصبح عدد التفاعلات المحكومة بالإنزيمات قليلًا جدًّا، وبناء عليه ينخفض المعدل الكلي للتفاعل.
لنراجع الخيارات لنرى أيها يمكننا استبعاده. الإنزيمات عبارة عن بروتينات. ومن ثم، فإن الخيارين اللذين يشيران إلى تركيبها على أنها ليبيدات وكربوهيدرات غير صحيحين. والخيار الذي يذكر أن التغير في تركيب الإنزيم يتسبب في تقييد الموقع النشط بصورة دائمة بجزيء الركيزة غير صحيح أيضًا؛ لأن الركيزة لا يمكن أن ترتبط بالموقع النشط للإنزيم، بأي حال من الأحوال، عند تشوه الإنزيم، ناهيك عن ارتباطها الدائم به. إذن، التفسير الصحيح لما يحدث عندما يتشوه الإنزيم هو أن التغير في التركيب البروتيني للإنزيم يتسبب في تغيير شكل الموقع النشط.
