فيديو الدرس: البروتينات الأحياء • الصف الأول الثانوي

نسخة الفيديو النصية

في هذا الفيديو، سوف نتعرف على البروتينات وتركيبها ووظيفتها. وسوف نتعرف أيضًا على كيفية ارتباط الأحماض الأمينية في سلاسل عديدات الببتيد التي تتشكل بعد ذلك إلى بروتينات وظيفية. وسوف نتعلم كيف تصنف البروتينات حسب تركيبها.

تعد البروتينات من أهم الجزيئات الحيوية الكبيرة وأكثرها تعقيدًا؛ لأن البروتينات تؤدي مجموعة متنوعة من الوظائف داخل الكائنات الحية. تعمل البروتينات بمثابة إنزيمات وهرمونات وصبغات. وتساعد على وقاية الجسم من العدوى، وتشارك في نقل المواد. وتلعب أيضًا أدوارًا في نقل الإشارات، وتمنح الخلايا والكائنات الحية هيكلها، وتسمح بالحركة.

ترتبط البروتينات والأحماض النووية ارتباطًا وثيقًا. في الكائنات الحية، تخزن تعليمات تكوين البروتينات في الحمض النووي ‪(DNA)‬‏، الذي ينسخ إلى الحمض النووي الريبوزي ‪(RNA)‬‏، وهو ما يترجم بعد ذلك لتكوين البروتينات. البروتينات بوليمرات. والبوليمرات جزيئات كبيرة تتكون من عدة وحدات فرعية متكررة، أو مونومرات. تسمى مونومرات البروتينات أحماضًا أمينية.

يوضح هذا الشكل التركيب العام لحمض أميني. يتمركز هذا التركيب حول ذرة كربون أساسية تسمى كربون ألفا. ومثل جميع ذرات الكربون، يمكن لهذه الذرة أن تكون أربع روابط كيمائية. هذا لأن ذرة كربون ألفا ترتبط بذرة هيدروجين واحدة ومجموعة كربوكسيل ومجموعة أمين وما يطلق عليه المجموعة الجانبية ‪R‬‏ أو السلسلة الجانبية. تتنوع المجموعة الجانبية ‪R‬‏ للحمض الأميني. وقد رسمنا هنا حمضًا أمينيًّا ثانيًا مكتملًا له سلسلة جانبية. ونلاحظ أن هذا الحمض الأميني له سلسلة جانبية تشير إلى أنه حمض الليوسين. الليوسين أحد 20 حمضًا أمينيًّا قياسيًّا مختلفًا، وعادة ما تختصر أسماء هذه الأحماض إلى حرف واحد للإشارة إليها بسرعة. أكملنا بعد ذلك هذا الحمض الأميني بمجموعة جانبية ‪R‬‏ تشير إلى أنه حمض الثريونين.

عندما ترتبط المونومرات معًا، تسمى هذه العملية البلمرة. وبلمرة الأحماض الأمينية هي الخطوة الأولى في تكوين البروتينات. عندما يرتبط حمضان أمينيان معًا، فإن تفاعل تكثيف، يسمى أحيانًا التخليق بنزع الماء، يحدث بين مجموعة الأمين في أحد الحمضين الأمينيين ومجموعة الكربوكسيل في الحمض الآخر. ومن ثم، يعاد ترتيب الذرات. وتتحرر ذرة أكسجين وذرتا هيدروجين ثم ترتبط هذه الذرات معًا لتكوين جزيء واحد من الماء. الرابطة التي تتكون بين الحمضين الأمينيين تسمى رابطة ببتيدية.

هذا الجزيء يسمى ثنائي الببتيد؛ لأنه يحتوي على حمضين أمينيين. ويبدأ البروتين الوظيفي بسلسلة من الأحماض الأمينية تسمى عديد الببتيد؛ لأنها تحتوي على عدة روابط ببتيدية.

والآن، بعد أن عرفنا كيف تتكون عديدات الببتيد، صرنا مستعدين لتناول التركيب الكلي لبروتين مكتمل. لا تعتمد خواص البروتين الوظيفي على تتابع الأحماض الأمينية فقط. فوظيفة البروتين تتحدد أيضًا من شكله وتركيبه النهائيين. يمكننا التفكير في الأحماض الأمينية على أنها حروف أبجدية تستخدم في تكوين كلمات. وتتحد هذه الكلمات معًا بعد ذلك لتكوين جمل أو حتى فقرات تعطي معنى للكلمات. هذا يشبه الطريقة التي تتحول بها عديدات الببتيد في النهاية إلى بروتينات وظيفية.

نشير إلى تتابع الأحماض الأمينية في سلسلة عديد الببتيد على أنه التركيب الأولي للبروتين. وقد عرفنا بالفعل أن هذه السلسلة تثبت من خلال الروابط الببتيدية. يمكن أن تتخذ سلسلة عديد الببتيد بعد ذلك شكل أحد تركيبين ثانويين. فيمكن أن تطوى بشكل حلزوني لتشكل ما يسمى لولب ألفا، أو يمكن أن تطوى لتشكل ما يسمى صفيحة بيتا المطوية. ويثبت كل من تركيبي لولب ألفا وصفيحة بيتا المطوية عن طريق الروابط الهيدروجينية.

التركيب الثلاثي للبروتين هو الترتيب الثلاثي الأبعاد الذي تتخذه لوالب ألفا وصفائح بيتا المطوية. ويمكن أن يكون لسلسلة عديد الببتيد الواحدة تراكيب ثانوية مختلفة في مواضع مختلفة. يثبت التركيب الثلاثي للبروتين عن طريق أنواع مختلفة من الروابط تتضمن الروابط الهيدروجينية والروابط الأيونية والروابط الثنائية الكبريتيد. تنتج تفاعلات الجزيئات الكارهة للماء عن التجاذب بين الأجزاء غير القطبية لأحماض أمينية معينة. وتسهم أيضًا هذه التفاعلات في التركيب الثلاثي للبروتين.

يتكون التركيب الرباعي للبروتين من أكثر من عديد ببتيد مطوي، يرتبط أحدها بالآخر. وهي تراكيب ثلاثية الأبعاد تتوافق معًا مثل قطع الأحجية، وتثبت هذه التراكيب عن طريق الروابط والتفاعلات بين أجزائها المختلفة. ووجود تتابعات أحماض أمينية مختلفة بالإضافة إلى تراكيب مختلفة ثلاثية الأبعاد يعني أن احتمالات تكوين بروتينات مختلفة لا نهاية لها؛ ولهذا السبب يمكن لهذا الجزيء الكبير أن يؤدي الكثير من الوظائف المختلفة.

تصنف البروتينات عادة حسب تركيبها. ويوجد ثلاثة تصنيفات تركيبية شائعة للبروتينات، وهي ليفية وكروية ومقترنة. يشير اسم البروتينات الليفية إلى الشكل الذي تبدو عليه تقريبًا. فهي بروتينات طويلة على شكل شرائط ذات تراكيب متكررة. البروتينات الليفية غير قابلة للذوبان في الماء، وتركيبها المستقر يجعلها مناسبة لأداء الوظائف المتعلقة بالهيكل والحركة. يمكن إيجاد بعض الأمثلة في الهيكل الخلوي داخل الخلايا. وتتضمن الأمثلة المحددة الميوسين والأكتين المسئولين عن انقباض خلايا العضلات.

البروتينات الكروية لها شكل كروي أو دائري ومتكتل. تتميز هذه البروتينات بأنها قابلة للذوبان في الماء. وهي أقل استقرارًا وأكثر نشاطًا من الناحية الكيميائية مقارنة بالبروتينات الليفية. هذه الخواص تجعل البروتينات الكروية ملائمة بشكل خاص للمشاركة في التفاعلات الكيميائية والأيضية. ومن الأمثلة على البروتينات الكروية الإنزيمات وهرمونات معينة، مثل الإنسولين.

أما البروتينات المقترنة، فهي بروتينات ترتبط بمادة كيميائية غير بروتينية. ومن أمثلتها الجليكوبروتينات، التي تلعب دورًا في التواصل بين الخلايا، والهيموجلوبين، الذي يمكن خلايا الدم من حمل الأكسجين بكفاءة.

والآن، بعد أن تعرفنا على البروتينات وتركيبها ووظيفتها وتصنيفها، دعونا نتناول سؤالًا تدريبيًّا.

يوضح الشكل مخططًا أساسيًّا لحمض أميني. ما جزآ الحمضين الأمينيين اللذان يتحدان لتكوين رابطة ببتيدية؟

لدينا في هذا السؤال مخطط كيميائي مبسط لحمض أميني. ومطلوب منا استرجاع ما نعرفه عن كيفية ارتباط حمضين أمينيين معًا. يتمركز تركيب الحمض الأميني حول ذرة كربون نشير إليها بكربون ألفا. يرتبط كربون ألفا بمجموعة أمين على أحد الجانبين، وذرة هيدروجين، ومجموعة كربوكسيل على الجانب الآخر، وأخيرًا ما نشير إليه بالمجموعة الجانبية ‪R‬‏ أو السلسلة الجانبية.

من الممكن أن يتباين كل من تركيب المجموعة الجانبية ‪R‬‏، وبنيتها. فيوجد 20 حمضًا أمينيًّا قياسيًّا مختلفًا، والمجموعات الجانبية لهذه الأحماض هي التي تحدد هوياتها وخواصها المتفردة.

في الخطوة الأولى من عملية تخليق البروتينات، ترتبط عدة أحماض أمينية مختلفة معًا لتكوين سلسلة عديد ببتيد. وتحصل سلسلة عديد الببتيد على اسمها من الروابط الببتيدية التي تربط الأحماض الأمينية معًا. لكن كيف تتكون الرابطة الببتيدية؟ حسنًا، لقد رسمنا هنا تمثيلًا أكثر تفصيلًا لحمضين أمينيين كي يمكننا معرفة كيف تتكون الرابطة الببتيدية.

تحدث بلمرة أي حمضين أمينيين من خلال عملية كيميائية تسمى تفاعل التكثيف، وتعرف أحيانًا بتفاعل التخليق بنزع الماء. يعرف تفاعل التكثيف بهذا الاسم؛ لأنه ينتج عنه جزيء من الماء. ولتكوين جزيء من الماء، يجب أن تتحرر ذرتا هيدروجين وذرة أكسجين. فنجد أن مجموعة الكربوكسيل في أحد الحمضين الأمينيين تشارك بذرة هيدروجين وذرة أكسجين، ومجموعة الأمين في الحمض الأميني الآخر تشارك بذرة الهيدروجين الثانية. وبذلك، يتحرر جزيء واحد من الماء، والرابطة التي تتكون بين الحمضين الأمينيين تسمى رابطة ببتيدية.

إذن، جزآ الحمضين الأمينيين اللذان يتحدان لتكوين رابطة ببتيدية هما ‪NH2‬‏، أو مجموعة الأمين، و‪COOH‬‏، أو مجموعة الكربوكسيل.

دعونا نتناول سؤالًا تدريبيًّا آخر.

الكيراتين بروتين طويل يوجد في الشعر والأظافر، به عدة تكرارات من السيستئين، وهو حمض أميني يحتوي على الكبريت. باستخدام الجدول الموضح، حدد مجموعة البروتينات التي من المرجح انتماء الكيراتين إليها.

يوضح هذا الجدول ثلاث مجموعات مختلفة من البروتينات وبعض خواصها. نلاحظ أن خواص البروتينات الكروية هي أنها مضغوطة وشبه كروية وقابلة للذوبان في الماء. والبروتينات المقترنة بروتينات ذات مجموعة مترافقة. أما البروتينات الليفية فتتميز بأنها طويلة وغير قابلة للذوبان وذات تركيب أولي متكرر.

توضح لنا معطيات السؤال بعض الخواص التي يتميز بها بروتين يسمى الكيراتين. ومطلوب منا استخدام هذه المعطيات، بالإضافة إلى معرفتنا السابقة؛ لتحديد مجموعة البروتينات التي من المرجح انتماء الكيراتين إليها. ولدينا هنا ثلاثة خيارات، وهي كروي أو مقترن أو ليفي.

للإجابة عن هذا السؤال، سنحاول مطابقة ما نعرفه عن الكيراتين بالخواص المذكورة في هذا الجدول. نعلم من معطيات السؤال أن بروتين الكيراتين طويل الشكل. ونعلم أيضًا من الجدول أن البروتينات الليفية طويلة، وهذه بداية جيدة، لكن دعونا نكمل. توضح لنا المعطيات أيضًا أن الكيراتين به عدة تكرارات من حمض أميني محدد. ونعلم كذلك أن تتابع الأحماض الأمينية في سلسلة عديد الببتيد يشكل التركيب الأولي للبروتين. وهذه المعلومة تؤكد أن الكيراتين له تركيب أولي متكرر، تمامًا مثل البروتينات الليفية.

بناء على هاتين الملاحظتين، يمكننا استنتاج أن مجموعة البروتينات التي من المرجح انتماء الكيراتين إليها هي البروتينات الليفية.

دعونا نختتم هذا الدرس بمراجعة سريعة لما تعلمناه. في هذا الفيديو، تعلمنا أن البروتينات بوليمرات تتكون من مونومرات تسمى الأحماض الأمينية. وتعلمنا أن الحمض الأميني جزيء يحتوي على مجموعة أمين عند أحد طرفيه، ومجموعة كربوكسيل عند الطرف الآخر. يمكن أن ترتبط مجموعتا الأمين والكربوكسيل الموجودتان في حمضين أمينيين عن طريق تفاعل تكثيف لتكوين رابطة ببتيدية.

يوجد 20 حمضًا أمينيًّا قياسيًّا مختلفًا يتميز كل منها بتركيب وبنية سلسلته الجانبية أو مجموعته الجانبية ‪R‬‏. ويمكن تصنيف البروتينات إلى بروتينات ليفية أو كروية أو مقترنة حسب تركيبها الكلي.

يمكننا وصف تركيب البروتينات على أربعة مستويات مختلفة. التركيب الأولي هو تتابع الأحماض الأمينية في سلسلة عديد الببتيد. والتركيب الثانوي هو لولب ألفا أو صفيحة بيتا المطوية. أما التركيب الثلاثي، فهو الشكل الثلاثي الأبعاد الذي يتكون عند طي اللوالب والصفائح على طول تتابع الأحماض الأمينية. ويحدث التركيب الرباعي عندما ترتبط عدة عديدات ببتيد مطوية معًا.