تم إلغاء تنشيط البوابة. يُرجَى الاتصال بمسؤول البوابة لديك.

فيديو الدرس: الإنزيمات الأحياء

في هذا الفيديو، سوف نتعلم كيف نصف تأثير الإنزيمات على تحفيز التفاعلات الحيوية.

١٩:٣٨

‏نسخة الفيديو النصية

في هذا الفيديو، سنتعرف على الإنزيمات. ونستكشف دورها المهم في تحفيز التفاعلات الحيوية. وسنرى أيضًا كيف يتأثر نشاطها بالتغيرات التي تحدث في بيئتها. والآن، دعونا نتعرف على الإنزيمات ودورها في تحفيز التفاعلات.

البروتينات هي جزيئات حيوية لها العديد من الأنواع المختلفة. في جسم الإنسان، يمكن أن توجد البروتينات على هيئة هرمونات تساعد في تنظيم العمليات الحيوية، أو أجزاء تركيبية مسئولة عن تماسك الخلايا أو الأنسجة في مواضعها، أو على هيئة إنزيمات، وهي موضوع هذا الفيديو. نشير إلى الإنزيمات عادة بأنها عوامل حفازة حيوية، لأنها تزيد من معدل التفاعلات الكيميائية داخل الجسم دون أن تتغير أو تستهلك. ومن ثم، تعد الإنزيمات مهمة للغاية، لأن الكثير من التفاعلات التي تحدث داخل خلايا أجسامنا تكون بطيئة جدًّا لدرجة لا تسمح لها بأن تحدث من تلقاء نفسها.

على سبيل المثال، إذا توقفت جميع الإنزيمات المشاركة في عملية التنفس الخلوي عن العمل فجأة، فلن يتكسر الجلوكوز كالمعتاد. ولن تتمكن الخلايا من إطلاق الكمية المعتادة من الطاقة. ومن ثم، لن نحصل على طاقة كافية للحركة أو لهضم الطعام أو حتى للتنفس. باختصار، لو لم تكن لدينا إنزيمات، لما تمكنا من البقاء على قيد الحياة.

تحدث بعض الاضطرابات في جسم الإنسان نتيجة غياب إنزيمات معينة. على سبيل المثال، يفتقر الأشخاص المصابون بمرض الفينيل كيتون يوريا إلى الإنزيم الذي يكسر حمضًا أمينيًّا يسمى «الفينيل ألانين». هذا يعني أنه يجب عليهم الانتباه جيدًا لما يأكلونه، لأن أطعمة كثيرة تحتوي على المحلي الاصطناعي «الأسبارتام»، وهو يتكون من الفينيل ألانين. إذا تناول الشخص المصاب بمرض الفينيل كيتون يوريا كميات كبيرة من الأسبارتام، فيمكن أن يتراكم لا سيما في الدماغ، ويمكن أن يكون له تأثيرات سامة خطيرة.

للإنزيمات تراكيب مختلفة ترتبط ارتباطًا وثيقًا بوظيفتها. عادة ما تكون الإنزيمات عبارة عن بروتينات كروية، أي إنها دائرية الشكل، وتتكون نتيجة تفاعل العديد من سلاسل عديد الببتيد بعضها مع بعض. داخل هذه التراكيب، تحتوي الإنزيمات على منطقة محددة تسمى «الموقع النشط». وتكون عادة عبارة عن أخدود أو تجويف يتكون نتيجة للتركيب الثلاثي الأبعاد للبروتين، وهي المنطقة التي ترتبط بها المادة المتفاعلة في أي تفاعل يحفزه الإنزيم. عندما نتحدث عن التفاعلات المحفزة بالإنزيمات، تعرف المادة المتفاعلة بأنها الركيزة، ويتكيف شكل الموقع النشط ليلائم شكل الركيزة كما تلاحظون في هذا الشكل. ويسمى ذلك «التكامل». وهو الآلية المسئولة عن تخصص الإنزيم.

تخصص الإنزيم يعني أن الإنزيم لن يحفز إلا تفاعلًا كيميائيًّا واحدًا. على سبيل المثال، لن يحفز إنزيم الأميليز إلا عملية تكسير النشا لتحويله إلى السكريات المكونة له. ولا يمكنه تحفيز تكسير جزيئات أطعمة أخرى مثل البروتينات إلى أحماض أمينية، أو الدهون إلى أحماض دهنية وجليسرول. عندما يرتبط جزيء الركيزة بالموقع النشط للإنزيم، فإنه يكون مركب الإنزيم والركيزة. يمكن للإنزيم تحفيز التفاعل بعد ذلك لتحويل الركيزة إلى نواتج. بمجرد تكوين النواتج، فإنها تتحرر من الموقع النشط، وتترك الإنزيم حرًّا لتحفيز مزيد من التفاعلات.

تحفز بعض الإنزيمات التفاعلات الانعكاسية. التفاعلات الانعكاسية، كما يوضح اسمها، هي تفاعلات كيميائية يمكن أن تحدث في كلا الاتجاهين. هذا هو الرمز الذي نستخدمه لتمثيل التفاعلات الانعكاسية. يعرف تحويل الركيزة إلى نواتج بالتفاعل الأمامي، بينما يعرف تحويل النواتج إلى ركيزة مرة أخرى بالتفاعل العكسي، ويمكن أن يحدث كلا التفاعلين في الوقت نفسه. تزيد الإنزيمات من معدل كلا هذين التفاعلين إلى أن يصلا إلى حالة الاتزان. هذه هي النقطة التي يحدث عندها التفاعل الأمامي بنفس معدل حدوث التفاعل العكسي.

أحد الأمثلة الجيدة على الإنزيمات التي تحفز التفاعلات الانعكاسية هو إنزيم الكربونيك أنهيدريز. عندما نتنفس، فإننا نستنشق الأكسجين، الذي يستخدم في عملية التنفس الخلوي كما هو ممثل في هذه المعادلة. أحد نواتج التنفس الخلوي هو ثاني أكسيد الكربون، وهو من الفضلات، ومن ثم لا بد من التخلص منه وإخراجه من الجسم. في الخلايا، إنزيم الكربونيك أنهيدريز يحول ثاني أكسيد الكربون إلى حمض الكربونيك وأيونات البيكربونات، ثم تنقل أيونات البيكربونات إلى الرئتين عن طريق الدم. بمجرد وصول الدم إلى الرئتين، يحدث التفاعل العكسي وتتحول أيونات البيكربونات مرة أخرى إلى ثاني أكسيد الكربون، والذي يمكن إخراجه بعد ذلك في أثناء الزفير.

لا تكون جميع الإنزيمات في حالة نشطة. إذ يوجد بعضها على هيئة جزيئات تسمى «طلائع الإنزيمات» وتسمى أحيانًا مولدات الإنزيم. ولا تصبح طلائع الإنزيمات نشطة إلا في ظل ظروف محددة أو في وجود مواد محددة. دعونا نتناول مثالًا. يعد «الببسين» أحد الإنزيمات الموجودة في معدة الإنسان، وهو مسئول عن هضم البروتينات. تحتوي العصارة المعدية التي تفرزها المعدة على حمض الهيدروكلوريك، وهو ما يجعل رقمها الهيدروجيني يساوي اثنين تقريبًا، ويجعل المعدة بيئة شديدة الحمضية. إذا أفرزت خلايا المعدة إنزيم الببسين في صورته النشطة، فسيهضم بروتينات الخلايا نفسها، ما يعني عدم قدرتها بعد ذلك على أداء وظيفتها.

لتجنب حدوث ذلك، تنتج خلايا المعدة وتفرز صورة غير نشطة من الإنزيم تسمى «الببسينوجين». يؤدي وجود حمض الهيدروكلوريك في المعدة إلى بدء تفاعل يحول الببسينوجين إلى الببسين النشط. ويصبح الببسين الآن جاهزًا لتحفيز التفاعلات التي تكسر البروتينات التي نتناولها في طعامنا إلى أحماض أمينية.

ماذا عن الظروف البيئية الأخرى التي يمكنها التأثير على وظيفة الإنزيمات؟ حتى تتفاعل الإنزيمات مع الركائز المتكاملة معها، يجب أن يصطدم الجزيئان أحدهما بالآخر. وهذا يعني أنه لا بد أن تلتقي أجسام الإنزيمات والركائز لكي تتمكن الركيزة من الارتباط بالموقع النشط للإنزيم بنجاح. كلما زادت سرعة حركة جزيئات الإنزيمات والركائز، يزداد اصطدامهما أحدهما بالآخر، ويزداد معدل التفاعل. يوجد العديد من الظروف البيئية التي تؤثر على معدل التفاعلات المحفزة بالإنزيمات. وسنركز على اثنين منها في هذا الفيديو وهما درجة الحرارة والرقم الهيدروجيني. دعونا نتناول درجة الحرارة أولًا.

يمكننا أن نرى في هذا التمثيل البياني أنه كلما ارتفعت درجة الحرارة، ازداد معدل التفاعل المحكوم بالإنزيم. ويرجع ذلك إلى أنه كلما ارتفعت درجة حرارة البيئة المحيطة، اكتسب جزيئا الإنزيم والركيزة مزيدًا من طاقة الحركة، لذا يزداد تصادم أحدهما بالآخر. لكن بمجرد تجاوز درجة حرارة بعينها، نجد أن معدل التفاعل يقل بسرعة. ويرجع ذلك إلى أن الإنزيم يتشوه عند درجات الحرارة المرتفعة. يحدث التشوه عندما يتغير شكل الموقع النشط للإنزيم تغيرًا نهائيًّا وغير قابل للانعكاس، وهو ما يعني عدم قدرة الركيزة المتكاملة مع الإنزيم على الارتباط به وعدم قدرة الإنزيم على أداء وظيفته في تحفيز التفاعل.

نرى اتجاهًا مشابهًا عند ملاحظة أن معدل التفاعلات المحكومة بالإنزيمات يتغير وفقًا للرقم الهيدروجيني. جميع الإنزيمات لها رقم هيدروجيني أمثل تؤدي عنده وظيفتها على أفضل وجه، ويعتمد ذلك على طبيعة ظروف الجزء الذي يكون فيه الإنزيم نشطًا في الجسم. وعلى الرغم من أنه من المستبعد أن تزداد سرعة حركة جزيئات الإنزيمات وجزيئات الركائز عند الرقم الهيدروجيني الأمثل، فإن عدد التصادمات الناجحة بينها سيزداد زيادة كبيرة. يوضح هذا التمثيل البياني معدل تفاعل محفز بإنزيم معين عند تغير الرقم الهيدروجيني. كما نلاحظ، يصل معدل هذا التفاعل إلى أقصى قيمة له عند الرقم الهيدروجيني الذي يساوي اثنين تقريبًا، وهذا يرجح أن هذا الإنزيم يعمل على أفضل وجه في البيئات الحمضية. على كلا جانبي الرقم الهيدروجيني الأمثل، عندما تصبح البيئة المحيطة أكثر حمضية أو أكثر قلوية، يقل معدل التفاعل بسبب تشوه الإنزيم.

يمكن أن يتأثر معدل التفاعلات المحكومة بالإنزيمات أيضًا بتغير تركيز الإنزيم أو الركيزة. يوضح هذا التمثيل البياني أنه كلما ازداد تركيز الإنزيمات في التفاعل، فإن معدل التفاعل يزداد أيضًا. لكن ذلك يحدث حتى نقطة معينة فقط، ثم يثبت معدل التفاعل بعدها. دعونا نشرح هذه الاتجاهات الموجودة على التمثيل البياني في ضوء ما يحدث فعليًّا في التفاعل. عندما يزيد تركيز الإنزيمات في التفاعل، فهذا يعني في البداية وجود المزيد من المواقع النشطة المتاحة لارتباط الركائز بها. إذا زاد ارتباط الركائز بالإنزيمات، فسيتكون عدد نواتج أكبر أثناء فترة زمنية أقل، وبذلك يزيد معدل التفاعل.

لكن بمجرد ارتباط جميع جزيئات الركائز بالمواقع النشطة وتفاعلها، لن يزداد معدل التفاعل أكثر من ذلك، حتى في حالة زيادة عدد جزيئات الإنزيمات. ويرجع ذلك إلى أن جميع جزيئات الركائز تكون قد استهلكت. لزيادة معدل التفاعل بعد هذه النقطة، يجب إضافة مزيد من الركائز. نلاحظ أننا نحصل على النمط نفسه عند زيادة تركيز الركائز. في النهاية، سوف تمتلئ جميع المواقع النشطة للإنزيمات، ومن ثم، فإن فالطريقة الوحيدة لزيادة معدل التفاعل هي إضافة مزيد من الإنزيمات. الآن وقد عرفنا كل شيء عن الإنزيمات. دعونا نتناول سؤالين.

تعد الإنزيمات عوامل حفازة. ما وظيفة العامل الحفاز؟ (أ) العامل الحفاز يضمن عدم انتهاء التفاعل. (ب) العامل الحفاز يحافظ على ثبات معدل التفاعل. (ج) العامل الحفاز يبطئ معدل التفاعل. (د) العامل الحفاز يسرع معدل التفاعل. (هـ) العامل الحفاز يزيد عدد المتفاعلات في التفاعل.

الإنزيمات عبارة عن بروتينات كروية لأنها تتخذ بوجه عام شكلًا دائريًّا، وتتكون من ارتباط العديد من سلاسل عديد الببتيد بعضها ببعض. تحتوي البروتينات داخل تركيبها الثلاثي الأبعاد على أخدود أو تجويف يعرف باسم الموقع النشط. هذا هو الموقع الذي ترتبط فيه مادة متفاعلة أو ركيزة لتفاعل كيميائي معين بالإنزيم. نشير عادة إلى الإنزيمات باعتبارها عوامل حفازة حيوية، لأنها تحفز التفاعلات الكيميائية التي تحدث داخل الجسم. أحد الأمثلة الجيدة على التفاعلات الكيميائية التي تحفزها الإنزيمات هو التنفس الخلوي.

لكن ما الذي نعنيه في الواقع بكلمة «تحفيز»؟ وفق ما يطلبه السؤال منا، ما وظيفة العامل الحفاز؟ يوضح هذا التمثيل البياني كمية الناتج الذي تنتجه المادة أثناء التفاعل الكيميائي بمرور الوقت في حالة عدم وجود إنزيم. يمكننا ملاحظة أن التفاعل يحدث بمعدل ثابت مع تكون الناتج بالتدريج. لكن عندما نضيف إنزيمًا، يمكننا ملاحظة تكون الناتج بمعدل أسرع بكثير أثناء التفاعل. بعبارة أخرى، يحدث التفاعل بمعدل أسرع عندما يكون الإنزيم موجودًا. ويرجع ذلك إلى أن العوامل الحفازة مثل الإنزيمات تقلل من كمية الطاقة اللازمة لحدوث التفاعل، وهذا يعني أنه يمكن أن يحدث بمعدل أسرع.

وبذلك نكون قد أثبتنا أن الإجابة الصحيحة للسؤال هي (د)، العامل الحفاز يسرع معدل التفاعل.

دعونا نجرب سؤالًا آخر.

يجري أحد الطلاب تجربة لدراسة المعدل الذي يعمل عنده التربسين، وهو أحد الإنزيمات الموجودة في جسم الإنسان، على تكسير البروتينات الموجودة في كأس من الحليب. يجري الطالب هذه التجربة عند 20 درجة سلزية، باستخدام محلول منظم للرقم الهيدروجيني، قيمة الرقم الهيدروجيني له تسعة. أي تغير في الظروف يمكنه زيادة سرعة معدل التفاعل؟ (أ) انخفاض كمية الضوء التي يتعرض لها التفاعل. (ب) انخفاض تركيز التربسين. (ج) ارتفاع درجة الحرارة إلى 37 درجة سلزية. (د) زيادة الرقم الهيدروجيني إلى 14.

كي تحدث التفاعلات المحفزة بالإنزيمات مثل هذا التفاعل، لا بد أن تتصادم الركيزة — وهي البروتينات في هذه الحالة — وتلتقي فعليًّا بالإنزيم. بناء على ذلك، فإن أي ظرف يؤدي إلى زيادة احتمالية تصادم الإنزيم والركيزة سيزيد من معدل التفاعل. توجد أربعة تغيرات رئيسية في الظروف يمكنها تحقيق ذلك. لذا، لنتناول كلًّا منها في سياق هذا التفاعل.

التغير الأول هو زيادة تركيز الإنزيم، وهو التربسين في هذه الحالة. كلما زادت جزيئات التربسين في التفاعل، زادت احتمالية تصادم كل جزيء بروتين بجزيء تربسين، ومن ثم يزيد معدل التفاعل. هذا يعني أنه يمكننا استبعاد الخيار (ب)، لأنه يتحدث عن انخفاض تركيز التربسين، والذي سيكون له في الواقع تأثير معاكس ويقلل من معدل التفاعل.

التغير الثاني هو زيادة تركيز الركيزة، وهي البروتين في هذه الحالة. وهذا يؤدي إلى نفس تأثير زيادة تركيز التربسين. كلما زاد عدد جزيئات البروتين الموجودة في التفاعل، يزيد معدل تصادمها بجزيئات التربسين، ومن ثم يزيد معدل التفاعل. التغير الثالث هو تغير الرقم الهيدروجيني، أي مدى حمضية أو قلوية البيئة المحيطة. لعلكم تتذكرون أن الرقم الهيدروجيني يقاس على مقياس مدرج من واحد إلى 14، حيث يمثل الرقم الهيدروجيني واحد بيئة شديدة الحمضية، ويمثل الرقم الهيدروجيني 14 بيئة شديدة القلوية. ويمثل الرقم الهيدروجيني سبعة بيئة متعادلة، أي ليست حمضية ولا قلوية.

جميع الإنزيمات لها رقم هيدروجيني أمثل. وهذا هو الرقم الهيدروجيني الذي يحفز عنده الإنزيم التفاعل الكيميائي بأعلى معدل. كلما ابتعدت البيئة المحيطة عن الرقم الهيدروجيني الأمثل، أصبح معدل التفاعل أبطأ. لأن معظم خلايا الجسم لها رقم هيدروجيني متعادل يساوي سبعة تقريبًا، نجد أن معظم الإنزيمات لها أيضًا رقم هيدروجيني أمثل يساوي سبعة تقريبًا. فيما يخص التجربة المنفذة في السؤال، نعلم أن الطالب استخدم محلولًا منظمًا للرقم الهيدروجيني، وقيمة الرقم الهيدروجيني له تسعة. يمكننا إذن استبعاد الخيار (د) أيضًا، لأنه يشير إلى زيادة الرقم الهيدروجيني إلى القيمة الأكثر قلوية، وهي 14. فمن المحتمل أن يؤدي أي تغير كبير في الرقم الهيدروجيني مثل هذا إلى تثبيط نشاط الإنزيم، ومن ثم، يقلل من معدل التفاعل.

يمكننا أيضًا استبعاد الخيار (أ) لأنه على الرغم من وجود بعض الأمثلة على إنزيمات الجسم الحساسة للضوء، فإن الجهاز الهضمي، حيث يكون التربسين نشطًا، مظلم جدًّا من الداخل. بناء على ذلك، من المستبعد للغاية أن يستجيب للتغيرات في شدة الضوء.

التغير الأخير في الظروف المحيطة، والذي سيزيد من معدل التفاعل المحفز بالإنزيمات، هو زيادة درجة الحرارة. عند درجات الحرارة المرتفعة، تكتسب كل من جزيئات الإنزيم والركيزة مزيدًا من طاقة الحركة. أي ستصبح أكثر تصادمًا بعضها ببعض بسبب زيادة حركتها، ومن ثم سوف يزيد معدل التفاعل. يبلغ متوسط درجة حرارة جسم الإنسان 37 درجة، لذا معظم الإنزيمات في جسم الإنسان — بما في ذلك التربسين — سوف تتكيف للعمل على أفضل وجه عند درجة الحرارة هذه. لذا، نجد أنه من المرجح للغاية أن زيادة درجة الحرارة من 20 درجة إلى 37 درجة سوف تؤدي إلى زيادة سرعة معدل التفاعل. إذن، يمكننا الاستنتاج أن الإجابة الصحيحة هي (ج). زيادة درجة الحرارة إلى 37 درجة سيؤدي غالبًا إلى زيادة سرعة معدل التفاعل.

دعونا نلخص ما تعلمناه في هذا الفيديو بمراجعة النقاط الرئيسية. الإنزيمات عبارة عن بروتينات كروية لأنها دائرية الشكل، وتتكون من تفاعل العديد من سلاسل عديد الببتيد بعضها مع بعض. تعرف الإنزيمات عادة بالعوامل الحفازة الحيوية، لأنها تزيد من سرعة التفاعلات الكيميائية في الجسم دون أن تتغير أو تستهلك. تحتوي الإنزيمات على منطقة تسمى الموقع النشط، والتي ولها شكل محدد متكامل مع ركيزة محددة. تحتاج بعض الإنزيمات، مثل الببسين، إلى التنشيط قبل أن تتمكن من تحفيز تفاعلها الكيميائي. وأخيرًا، يتأثر معدل التفاعلات المحكومة بالإنزيمات بالتغيرات في ظروف البيئة المحيطة مثل درجة الحرارة والرقم الهيدروجيني.

تستخدم نجوى ملفات تعريف الارتباط لضمان حصولك على أفضل تجربة على موقعنا. معرفة المزيد حول سياسة الخصوصية لدينا.