فيديو الدرس: تركيب البروتينات الأحياء

نسخة الفيديو النصية

في هذا الفيديو، سوف نتعلم كيف نصف التركيب الأساسي للبروتين، باعتباره بوليمرًا مكونًا من وحدات فرعية من الأحماض الأمينية. كما سوف نتعرف أكثر على الفرق بين البروتينات التركيبية والبروتينات المنظمة، ونناقش مثالًا على كل منها بمزيد من التفصيل.

ما نوع ملمس شعرك؟ هل هو أملس أم مجعد؟ قد تتفاجأ عندما تسمع أن ملمس شعرك يتأثر بالكبريت. ويتأثر بشكل أكثر تحديدًا، بالحمض الأميني السيستين. إذ يحتوي السيستين على ذرة كبريت في سلسلته الجانبية. ويمكن لأحماض السيستين الأمينية أن تكون روابط مع جزيئات السيستين الأخرى في شعرك لتجعله مجعدًا. وهذه جميعًا من خواص البروتين التركيبي الكيراتين الموجود في الشعر. سنعود إلى هذه النقطة ونشرح كل التفاصيل بعد قليل، لكن دعونا أولًا نتذكر بعض العناصر الأساسية لتركيب البروتين.

البروتينات عبارة عن بوليمرات لأحماض أمينية مرتبطة بعضها ببعض. ولعلك تتذكر التركيب الأساسي للحمض الأميني. يمكن لذرة الكربون المركزية، التي تسمى أيضًا بذرة الكربون ألفا، أن تكون أربعة روابط مختلفة. واحدة مع مجموعة الأمين، وواحدة مع مجموعة الكربوكسيل، وواحدة مع الهيدروجين، وواحدة تحتوي على سلسلة جانبية. وتسمى السلسلة الجانبية أحيانًا بالمجموعة الجانبية ‪R‬‏، وهي تميز الأحماض الأمينية بعضها عن بعض. يوجد 20 حمضًا أمينيًّا جميعها متطابق باستثناء سلاسلها الجانبية، التي يمكن أن تختلف في درجة التعقيد.

لنلق نظرة على بعض الأمثلة المختلفة للأحماض الأمينية. الجلايسين هو أبسط الأحماض الأمينية، وسلسلته الجانبية هي ذرة هيدروجين. أما اللايسين فهو أكثر تعقيدًا، وله سلسلة جانبية أطول بها مجموعة أمين مشحونة في نهايتها. وهذه بعض الأحماض الأمينية الأخرى ذات سلاسل جانبية مختلفة. توجد هذه التعقيدات في سلاسلها الجانبية لتكوين بروتينات لها أشكال محددة جدًّا. وتظهر الأشكال المختلفة نظرًا لأن السلاسل الجانبية تمنح الأحماض الأمينية خواص كيميائية مختلفة. يحتوي حمض الأسبارتيك عادة على ذرة هيدروجين، لكنه حمضي، ويمكن أن يفقد ذرة الهيدروجين هذه بسبب قيمة الرقم الهيدروجيني في الجسم. يسمى هذا الشكل الأيوني سالب الشحنة بالاسبارتات.

من ناحية أخرى، فإن الخاصية الكيميائية للايسين قاعدية لأن سلسلته الجانبية موجبة الشحنة. يمكننا أيضًا التمييز بين الأحماض الأمينية القطبية وغير القطبية. تشير القطبية في الكيمياء إلى جزيء ما قد تعرض لانفصال في الشحنة الكهربية؛ حيث يكون أحد الطرفين سالب الشحنة قليلًا، والطرف الآخر موجب الشحنة قليلًا.

أحد الأمثلة على الأحماض الأمينية القطبية هو السيرين. يحتوي السيرين على مجموعة هيدروكسيل لها شحنة سالبة قليلًا في سلسلته الجانبية، ما يجعل هذا الحمض الأميني قطبيًّا، ويحتوي الألانين على مجموعة ميثيل تجعل سلسلته الجانبية غير قطبية. تعد خاصية القطبية مهمة في تكوين الروابط الهيدروجينية بين السلاسل الجانبية للأحماض الأمينية المختلفة من أجل تشكيل البروتينات.

والآن، لنر كيف يمكن لهذه الأحماض الأمينية أن ترتبط معًا لتكوين بروتينات. قد يبدو هذا مثل مجموعة من الشخابيط، لكن دعونا نفترض أن هذا بروتين. ولكل بروتين شكله الفريد الذي يحدد وظيفته. دعونا نستعرض هذا الجزء من البروتين عن قرب لنرى مكوناته. وكما نرى، يتكون هذا البروتين من أحماض أمينية مختلفة مرتبطة معًا. إذ يعتمد شكل البروتين على ترتيب الأحماض الأمينية وخواصها الكيميائية. يمكن أن تتفاعل هذه الأحماض الأمينية بعضها مع بعض بطرق مختلفة؛ لكي تطوى وتكون هذا البروتين. وترتبط هذه الأحماض الأمينية معًا عن طريق روابط ببتيدية.

لنر كيف تتكون هذه الروابط الببتيدية. يمكننا أن نرى التركيب الأساسي للحمض الأميني هنا، لكن دعونا نعد رسمه لتوضيح تركيب مجموعتي الكربوكسيل والأمين بالتفصيل حتى نتمكن من معرفة آلية تكون الرابطة الببتيدية. لدينا هنا حمضان أمينيان ملونان ألوانًا مختلفة. يمكننا ملاحظة مجموعة الأمين هنا، والمجموعة الجانبية ‪R‬‏ هنا، ومجموعة الكربوكسيل هنا.

تتكون الرابطة الببتيدية عندما تتفاعل مجموعة الكربوكسيل لحمض أميني مع مجموعة الأمين لحمض أميني آخر. وأثناء هذه العملية، يتكون جزيء من الماء بالإضافة إلى رابطة ببتيدية؛ لذا دعونا نر كيف يبدو هذا. يمكننا هنا ملاحظة ارتباط الحمضين الأمينيين معًا بواسطة رابطة ببتيدية. كما يمكننا أيضًا ملاحظة جزيء الماء المتكون. ويمكن أن يسمى هذا التفاعل الكيميائي تفاعل التكثيف أو نزع الماء؛ لأن جزيئًا من الماء يتكون أثناء العملية. من خلال ربط الأحماض الأمينية بالروابط الببتيدية، يمكن أن تتكون سلسلة طويلة من الأحماض الأمينية تسمى عديد الببتيد.

في مثال البروتين الذي لدينا هنا، إذا كان بمقدورنا فرد طياته، فسنحصل على سلسلة خطية طويلة من الأحماض الأمينية. ونظرًا لأن عديد الببتيد هذا يتكون من أحماض أمينية مختلفة ذات سلاسل جانبية مختلفة لها خواص كيميائية مختلفة، فلن يظل جزيئًا خطيًّا على طول امتداده. إذ قد تنجذب بعض الأحماض الأمينية إلى بعض، وقد يتنافر بعضها مع بعض. وهذا سيؤدي إلى تغير تركيب عديد الببتيد. لنفترض أن هذه الأحماض الأمينية الممثلة هنا بهذه الدوائر الزرقاء، ينجذب بعضها إلى بعض. وقد يتسبب هذا في طي عديد الببتيد بطريقة معينة، وهو ما ينتج عنه هذا الشكل الفريد. وهذا الشكل هو ما يعطي البروتين وظيفته.

هناك تراكيب معينة توجد بشكل متكرر في البروتينات، على سبيل المثال، هذا التركيب اللولبي الشكل. إذا نظرنا عن قرب، فيمكننا رؤيته هنا. يتكون هذا التركيب اللولبي في الواقع من أحماض أمينية مرتبطة بروابط ببتيدية. وإذا كشفنا عن جزء منه، فسيمكننا أن نرى جزءًا من مجموعة الكربوكسيل هنا وجزءًا من مجموعة الأمين هنا. وهذا ناتج عن نوعين من الأحماض الأمينية المنفصلة التي تفصل بينهما أربعة أحماض أمينية تقريبًا. وبسبب الخاصية القطبية لهذين الحمضين الأمينيين، يمكنهما تكوين رابطة هيدروجينية بينهما. ويتكون هذا النوع نفسه من الروابط الهيدروجينية في جميع أنحاء اللولب، وهو السبب في اتخاذه هذا الشكل. يعد لولب ألفا هذا مثالًا جيدًا على كيفية طي البروتين من تركيبته الأولية؛ حيث كان مجرد سلسلة خطية من الأحماض الأمينية، إلى تركيبته الثانوية؛ حيث يتخذ شكل هذا اللولب.

لنلق نظرة على مثال آخر. في هذا الجزء من البروتين، يمكنك ملاحظة انحناء حاد. إذن، لنلق نظرة فاحصة عليه. لنفترض أن لدينا عديد ببتيد، وهذه الأحماض الأمينية الخضراء اللون تمثل السيستين. السيستين مثير للاهتمام لأن سلسلته الجانبية تحتوي على مجموعة سلفهيدريل. ويمكننا أيضًا ملاحظة ذلك هنا في الأسفل في هذين الجزيئين من الحمض الأميني السيستين. يمكن أن تتحد مجموعتا السلفهيدريل هاتان لتكوين رابطة تساهمية تعرف باسم رابطة ثنائية الكبريتيد، وتسمى أحيانًا بالجسر ثنائي الكبريتيد. ويمكن لهاتين المجموعتين تكوين انحناءات في البروتين، كما يمكنهما المساعدة في تكوين البنية الثلاثية الأبعاد للبروتين.

تلخيصًا لما سبق، بفضل الخواص الكيميائية للأحماض الأمينية وترتيبها في عديد الببتيد، يمكن أن يطوى عديد الببتيد ليكون بروتينًا. تعد طريقة طي البروتين وشكله الثلاثي الأبعاد الناتج عن ذلك أمرين مهمين؛ لأنهما يحددان وظيفة البروتين.

والآن لنتحدث أكثر عن وظائف البروتينات. تعتمد إحدى طرق توصيف الأنواع المختلفة من البروتينات على وظيفتها باعتبارها إما بروتينات تركيبية أو بروتينات منظمة. سنتحدث أولًا عن البروتينات التركيبية. البروتينات التركيبية هي مواد بناء الجسم. وعادة ما تكون لها وحدات وأشكال متكررة تعطيها قوتها الميكانيكية لتمنح الخلايا بنيتها. وكما سنلاحظ، فإن الشكل الثلاثي الأبعاد لهذه البروتينات يجعلها مثالية لتكوين الألياف، التي يمكن أن توفر استقرارًا للخلية.

ومن الأمثلة على البروتينات التركيبية الأكتين والميوسين، وهما نوعان من البروتينات التركيبية يمثلان مكونًا مهمًّا في الخلايا العضلية. الكيراتين مثال آخر على نوع من البروتينات التركيبية يوجد بشكل أساسي في الشعر والجلد والأظافر. لنلق نظرة على الكيراتين بمزيد من التفصيل باعتباره مثالًا على بروتين تركيبي.

يصف الكيراتين، في الواقع، مجموعة من البروتينات تمثل مكونات مهمة للهيكل الخلوي. وإذا نظرنا إلى الخلايا تحت المجهر وقمنا بتلوين الهيكل الخلوي والنواة، فسنتمكن من رؤيتهما بوضوح. فالهيكل الخلوي عبارة عن شبكة معقدة من خيوط البروتينات المترابطة بعضها ببعض، وهو ما يعطي الخلية شكلها وتركيبها.

لنلق نظرة فاحصة على الشكل الذي قد يبدو عليه أحد هذه الخيوط. يمكننا هنا ملاحظة لولبين مكونين من بروتينين منفصلين من الكيراتين. ونظرًا لتتابع الأحماض الأمينية في عديد ببتيد الكيراتين، يمكن أن يطوى لتكوين بنية لولبية كما هو موضح سابقًا. بعد ذلك، يمكن أن يرتبط لولبان فرديان من الكيراتين معًا لتكوين دايمر، وهو مركب يتكون من ارتباط بروتينين. ثم يمكن لهذه الدايمرات أن ترتبط بدايمرات كيراتين أخرى لتكوين خيوط.

إذن كيف تترابط هذه اللوالب والديمرات معًا؟ يتضح أن الكيراتين يحتوي على الكثير من الحمض الأميني السيستين. ويمكن لمجموعة الكبريت الموجودة في السيستين أن تكون روابط ثنائية الكبريتيد، مثل الروابط التي تحدثنا عنها للتو، بين اللوالب والدايمرات في الخيوط. وتمثل الروابط الثنائية الكبريتيد هذه تداخلات قوية ويمكن أن تساعد في استقرار هذه التراكيب.

لعلك تتذكر في بداية الفيديو حيث أوضحنا أن مظهر الشعر يعتمد إلى حد كبير على وجود الكبريت. ونظرًا لأن الكيراتين مكون رئيسي من مكونات الشعر، فيمكن أن يتأثر ملمس الشعر بالروابط الثنائية الكبريتيد. إذ يحتوي الشعر المجعد على العديد من الروابط الثنائية الكبريتيد التي يمكن أن تغير شكل خيوط الكيراتين لجعلها أكثر تجعدًا. ويمكن كسر هذه الروابط مؤقتًا باستخدام الحرارة، وهو ما يفعله مصفف الشعر لفرد الشعر المجعد. كما أن الكبريت هو السبب الذي يجعل للشعر المحترق رائحة نفاذة مميزة؛ لأنه يتحرر من الحمض الأميني السيستين الموجود في الكيراتين.

لنتحدث الآن عن البروتينات المنظمة. البروتينات المنظمة عبارة عن بروتينات تنظم عمليات وأنشطة مختلفة داخل الكائن الحي. ولها أشكال محددة ثلاثية الأبعاد، غالبًا ما يجب أن تكون متوافقة مع جزيئات أو بروتينات أخرى لأداء وظائفها، وقد لا تكون لها تراكيب متكررة مثل البروتينات التركيبية.

توجد عدة فئات من البروتينات المنظمة. يمكن أن تساعد الإنزيمات، مثل الببتيديز أو الأميليز، في تسريع التفاعلات الكيميائية. وتلعب الأجسام المضادة أو السيتوكينات دورًا مهمًّا في جهاز المناعة. الهرمونات نواقل كيميائية يمكن نقلها إلى الخلايا المستهدفة؛ لكي تؤثر في التعبير الجيني، وهو ما يؤثر بدوره على وظيفة الخلية. تشمل بعض أمثلة الهرمونات الإنسولين والجلوكاجون والأدرينالين والتستوستيرون. لنتناول هرمون الإنسولين بمزيد من التفصيل.

الإنسولين هرمون رئيسي يعمل على تنظيم مستويات السكر في الدم. عندما تكون مستويات السكر أو مستويات الجلوكوز مرتفعة في الدم، تفرز خلايا بيتا في البنكرياس الإنسولين، الذي يدور في الدم بعد ذلك. ويعمل الإنسولين على الخلايا المستهدفة، ويوجهها لامتصاص الجلوكوز. يمكن للخلية بعد ذلك استخدام الجلوكوز في توليد الطاقة في التنفس الخلوي. يستهدف الإنسولين خلايا الكبد والدهون والعضلات. وتوجد على سطح هذه الخلايا مستقبلات الإنسولين.

تمتد مستقبلات الإنسولين إلى داخل الخلية؛ لذا فهي تحتوي على مكون خارج خلوي ومكون داخل خلوي. وعندما يرتبط الإنسولين بالمستقبل، يتسبب هذا في تغيير شكل المكون داخل الخلوي. ويمثل هذا التغير في الشكل إشارة إلى سلسلة من بروتينات أخرى موجودة داخل الخلية، لكي تؤدي في النهاية إلى توصيل بروتين يسمى ناقل الجلوكوز من النوع أربعة ‪(GLUT4)‬‏. ناقل الجلوكوز من النوع أربعة هو بروتين نقل الجلوكوز، الذي يغرز نفسه في غشاء الخلية. ما يمكنه من العمل كقناة تسمح بإدخال الجلوكوز إلى الخلية. وعندما ترتبط مستقبلات الإنسولين بالإنسولين، تكون الخلية في نهاية المطاف قادرة على امتصاص الجلوكوز، ويتوسط هذه العملية التغير في شكل البروتينات.

والآن بعد أن ناقشنا طريقة تكون البروتينات وتعرفنا على الاختلافات بين البروتينات التركيبية والبروتينات المنظمة، دعونا نختبر معرفتنا من خلال تناول سؤال تدريبي.

يوجد 20 حمضًا أمينيًّا مختلفًا في الإنسان لها تركيب أساسي متشابه. أي مجموعة تختلف بين جميع الأحماض الأمينية؟

يدور هذا السؤال حول الأحماض الأمينية في الإنسان؛ لذا دعونا نناقش التركيب الأساسي للأحماض الأمينية ووظيفتها للإجابة عن هذا السؤال. يوجد في الإنسان 20 حمضًا أمينيًّا مختلفًا، تمثل العناصر الأساسية لتكوين جميع البروتينات في الجسم.

يحتوي كل حمض من هذه الأحماض الأمينية على التركيب الأساسي نفسه؛ لذا دعونا نلق نظرة على الأجزاء الفردية المكونة له. يوجد في المركز ذرة كربون مركزية، ترتبط بأربعة تراكيب كيميائية مختلفة. أولها هي مجموعة الكربوكسيل، ثم الهيدروجين، ثم مجموعة الأمين، ثم المجموعة الجانبية ‪R‬‏، التي تسمى أحيانًا بالسلسلة الجانبية. المجموعة الجانبية ‪R‬‏ هي أحد مكونات الحمض الأميني، وهي تميز بين جميع أنواع الأحماض الأمينية. فبعض المجموعات الجانبية ‪R‬‏ تكون بسيطة نسبيًّا مثل الجلايسين، الذي له مجموعة جانبية في صورة ذرة هيدروجين، في حين أن بعضها يكون أكثر تعقيدًا مثل اللايسين، الذي يحتوي على سلسلة هيدروكربونية تنتهي بمجموعة أمين لها شحنة.

إن الفرق في المجموعات الجانبية ‪R‬‏ هو ما يسهم في التداخلات المعقدة بين الأحماض الأمينية، ما يتسبب في طي عديد الببتيد بشكل محدد. والآن بعد أن استعرضنا تركيب الأحماض الأمينية ووظيفتها، يمكننا الإجابة عن السؤال بشكل صحيح. المجموعة التي تميز بين جميع الأحماض الأمينية هي المجموعة الجانبية ‪R‬‏.

والآن، لنراجع بعض النقاط الأساسية التي تناولناها في هذا الفيديو. تتكون البروتينات من بوليمرات مؤلفة من وحدات فرعية من الأحماض الأمينية. وترتبط الأحماض الأمينية بروابط ببتيدية لتكوين عديد الببتيد. المجموعة الجانبية ‪R‬‏ أو السلسلة الجانبية هي التركيب الذي يختلف بين الأحماض الأمينية ويميز بينها. يمكن أن تؤثر الخواص الكيميائية للمجموعة الجانبية ‪R‬‏ على طريقة طي عديد الببتيد لتكوين بروتين. توفر البروتينات التركيبية البنية للخلايا، وتنظم البروتينات المنظمة عمليات وأنشطة مختلفة داخل الكائن الحي.