شارح الدرس: تركيب البروتينات الأحياء • الصف الثالث الثانوي

في هذا الشارح، سوف نتعلَّم كيف نَصِف التركيب الأساسي للبروتين، ونحدِّد البروتينات التركيبية والبروتينات المنظِّمة.

ما نوع ملمس شعرك؟ هل هو أملس أم مجعَّد؟ قد تتفاجأ عندما تسمع أن ملمس شعرك يتأثَّر بالكبريت. وبشكلٍ أكثر تحديدًا، يتأثَّر بالحمض الأميني السيستين، الذي يحتوي على ذرة كبريت في السلسلة الجانبية له. ويمكن لأحماض السيستين الأمينية أن تكوِّن روابط مع أحماض السيستين الأخرى في شعرك لتجعلها مجعَّدة. وهذه جميعًا من خواص البروتين التركيبي الكيراتين الموجود في الشعر.

سنعود إلى ذلك ونشرح كل التفاصيل بعد قليل، لكن أولًا، هيا نتذكَّر بعض العناصر الأساسية لتركيب البروتين.

البروتينات عبارة عن بوليمرات لأحماض أمينية مرتبطة بعضها ببعض. تتذكَّر أن التركيب الأساسي للحمض الأميني يحتوي على ذرة كربون مركزية (كربون في موقع ألفا) يمكن أن تكوِّن أربع روابط: واحدة مع مجموعة أمين ()، وواحدة مع مجموعة كربوكسيل ()، وواحدة مع هيدروجين، وواحدة تحتوي على سلسلة جانبية، كما هو موضَّح في الشكل 1 الآتي. تُسمَّى السلسلة الجانبية أحيانًا «المجموعة الجانبية R»، وهي تميِّز الأحماض الأمينية بعضها من بعض.

مثال ١: تذكُّر تركيب حمض أميني

فيما يلي جزء من المُخطَّط الأساسي لحمض أميني. ما المجموعة الوظيفية الناقصة؟

الحل

البروتينات جزيئات حيوية مهمة يُجمَّع تركيبها من الأحماض الأمينية.

للأحماض الأمينية التركيب الأساسي نفسه: ذرة كربون مركزية متصلة بمجموعة أمين () ومجموعة كربوكسيل () وذرة هيدروجين وسلسلة جانبية. يكون لكل حمض أميني سلسلة جانبية مختلفة تمنح هذا الحمض الأميني خواصه المحدَّدة.

مجموعة الكربوكسيل والمجموعة الأمينية مجموعتان وظيفيتان؛ لأن لهما أيضًا وظائف محدَّدة في كيمياء الأحماض الأمينية. يمكن ربط الأحماض الأمينية بين مجموعة الأمين ومجموعة الكربوكسيل لتكوين بوليمرات يمكن طيُّها في النهاية للحصول على بروتينات.

فيما يأتي التركيب الأساسي للحمض الأميني.

ومن ثَمَّ، فإن المجموعة الناقصة في الحمض الأميني، كما هو موضَّح سابقًا، هي مجموعة الأمين ().

يوجد 20 حمضًا أمينيًّا جميعها متطابق باستثناء سلاسله الجانبية. يمكن أن تختلف السلاسل الجانبية في درجة التعقيد. الجليسين هو أبسط الأحماض الأمينية، وسلسلته الجانبية هي ذرة هيدروجين، أما الليسين فله سلسلة أطول مع مجموعة أمين لها شحنة. توجد هذه التعقيدات لتكوين بروتينات لها أشكال محدَّدة جدًّا. يمكن رؤية بعض الأمثلة على الأحماض الأمينية وخواصها الكيميائية في الشكل 2 الآتي.

لكل حمض أميني خواصه الكيميائية الفريدة بسبب المجموعة الجانبية R. على سبيل المثال، الحمض الأميني السيرين توجد به مجموعة هيدروكسيل ()، ما يجعل سلسلته الجانبية قطبية. تتذكَّرون أن القطبية في الكيمياء تُشير إلى جزيء ما قد تعرَّض لانفصال في الشحنة الكهربية؛ حيث يكون لأحد الطرفين شحنة سالبة قليلًا، والطرف الآخر له شحنة موجبة قليلًا. القطبية مهمة في تكوين الروابط الهيدروجينية بين السلاسل الجانبية. بعض الأحماض الأمينية، مثل حمض الأسبارتيك، له مجموعة جانبية سالبة الشحنة بالكامل. ويؤثِّر ذلك على الخواص الكيميائية للسلسلة الجانبية، وقيمة الأس الهيدروجيني في الجسم. ولكل بروتين شكله الفريد الذي يفرض وظيفته، ويعتمد هذا الشكل على تتابُع الأحماض الأمينية، التي تُطوى لتكوين البروتين، وخواصها الكيميائية.

إذن كيف ترتبط هذه الأحماض الأمينية معًا؟

يمكن ربط كل حمض أميني بحمض أميني آخر بتكوين رابطة ببتيدية. تتفاعل مجموعة كربوكسيل حمض أميني مع مجموعة الأمين لحمض أميني آخر لتكوين ما يُسمَّى «رابطة ببتيدية». ويُطلَق على هذا التفاعل الكيميائي تفاعل التكثيف أو نزع الماء؛ لأن جزيئًا من الماء يتكوَّن أثناء العملية. يمكن ملاحظة ذلك في الشكل 3.

الروابط الببتيدية هي التي تربط الأحماض الأمينية معًا. يمكن تكوين سلسلة طويلة من الأحماض الأمينية المرتبطة بهذه الطريقة، ما يشكِّل ما يُسمَّى عديد الببتيد.

وبعد ذلك، يمكن طي عديد الببتيد على شكل ثلاثي الأبعاد محدَّد لتكوين البروتين. يستند هذا الطي إلى التداخلات الكيميائية للأحماض الأمينية. على سبيل المثال، التركيب الشائع في البروتينات هو لولب ألفا. وهنا، يُكوِّن نيتروجين مجموعة الأمين رابطة هيدروجينية مع مجموعة الكربوكسيل في الحمض الأميني الذي يبعُد بمقدار أربعة أحماض أمينية. وهذا يجعل عديد الببتيد يتخذ شكلًا لولبيًّا كما تلاحظ في الشكل 4.

مثال آخر على كيفية مشاركة الأحماض الأمينية في طي أحد البروتينات، وهو الحمض الأميني السيستين. السيستين به مجموعة السلفهيدريل ()، وهي مجموعة وظيفية خاصة يمكن أن ترتبط بحمض سيستين آخر لتكوين مجموعة ثنائي الكبريتيد (). وهي روابط قوية تلعب دورًا مهمًّا في طي البروتين والحفاظ على ثبات الشكل. يمكن ملاحظة ذلك في الشكل 5 الآتي.

مثال ٢: تذكُّر كيف تُكوِّن الأحماض الأمينية بروتينًا

البروتينات هي بوليمرات حيوية. ما المونومرات التي ترتبط معًا لتكوين بروتين؟

الحل

تؤدي البروتينات وظائف مهمة في جميع العمليات الحيوية تقريبًا. لكل بروتين شكل فريد يفرض وظيفته. يعتمد هذا الشكل على تتابُع الأحماض الأمينية التي تُطوى لتكوين البروتين.

لجميع الأحماض الأمينية التركيب الأساسي نفسه. لكل حمض أميني مجموعة أمين، ومجموعة كربوكسيل، وسلسلة جانبية، كما هو موضَّح في الآتي.

يمكن ربط هذه الأحماض الأمينية معًا عن طريق التفاعل الكيميائي لمجموعة الأمين ومجموعة الكربوكسيل لتكوين رابطة ببتيدية. يمكن ملاحظة ذلك في الآتي. ويمكن إضافة أحماض أمينية إضافية عن طريق الروابط الببتيدية لتكوين عديد الببتيد، الذي يمكن طيُّه للحصول على البروتين.

ومن ثَمَّ، يمكن ربط مونومرات الأحماض الأمينية معًا لتكوين بروتين.

طريقة طي عديد الببتيد والشكل الثلاثي الأبعاد الذي ينتج عن ذلك، يحدِّدان وظيفة البروتين. تعتمد إحدى طرق وصف الأنواع المختلفة من البروتينات على وظيفة هذه البروتينات؛ إما بروتينات تركيبية وإما بروتينات مُنظِّمة.

البروتينات التركيبية هي مواد بناء الجسم. وكما سنلاحظ، الشكل الثلاثي الأبعاد لهذه البروتينات يجعلها مثالية لتكوين الألياف، التي يمكن أن توفِّر للخلية استقرارًا ميكانيكيًّا.

الأكتين والميوسين بروتينان تركيبيان، وهما مكوِّنان مهمَّان للخلايا العضلية. الكولاجين هو أكثر البروتينات وفرةً في الثدييات، وهو يوفِّر التراكيب البنائية في الأنسجة الضامة، مثل الأربطة والغضروف والجلد. الكيراتين مثال آخر على نوع من البروتينات التركيبية يتركَّز بشكلٍ أساسي في الشعر والجلد والأظافر.

ننظر إلى الكيراتين بمزيد من التفصيل باعتباره مثالًا على البروتين التركيبي.

الكيراتين في الواقع عبارة عن مجموعة من البروتينات تمثِّل مكوِّنات مهمة لهيكل الخلية. والهيكل الخلوي عبارة عن شبكة معقَّدة من خيوط البروتينات المرتبطة بعضها ببعض، وهو ما يُعطي الخلية شكلها وتركيبها. في الصورة الآتية، يمكن ملاحظة الهيكل الخلوي باللون الأحمر، وتظهر النواة باللون البنفسجي.

نظرًا لتتابُع الأحماض الأمينية في عديد ببتيد الكيراتين، يمكن طي عديد ببتيد الكيراتين لتكوين تركيب لولبي، كما هو موضَّح سابقًا. بعد ذلك، يمكن أن يرتبط لولبان فرديان من الكيراتين معًا لتكوين دايمر، كما هو موضَّح في الصورة الآتية. أما الدايمر، فهو المركب الذي يتكوَّن من ارتباط بروتينين. يمكن أن تتكوَّن التراكيب ذات المستويات الأعلى من خلال تداخلات إضافية لتكوين خيوط.

يلعب الحمض الأميني السيستين دورًا مهمًّا في تثبيت لوالب الكيراتين معًا. في حالة عديد الببتيد، يمكن لمجموعة الكبريت الموجودة في السيستين أن تتفاعل معًا لتكوين روابط ثنائي الكبريتيد. وهذه التفاعلات قوية، ويمكنها أن تساعد على ثبات تركيب خيوط الكيراتين.

الكيراتين مكوِّن رئيسي من مكوِّنات الشعر، ويمكن أن يتأثَّر ملمس الشعر بروابط ثنائي الكبريتيد. يمكن كسر هذه الروابط مؤقتًا باستخدام الحرارة، وهو ما يفعله مصفِّف الشعر لفرد الشعر المجعَّد! يمكن ملاحظة ذلك في الشكل 8. الكبريت أيضًا هو السبب الذي يجعل للشعر المحترق مثل هذه الرائحة النفَّاذة؛ لأنه يتحرَّر من الحمض الأميني السيستين الموجود في الكيراتين.

مثال ٣: تذكُّر بعض أمثلة البروتينات التركيبية

أيٌّ من الآتي مثال لبروتين تركيبي؟

1. الكيراتين
2. السيتوكينات
3. الأدرينالين
4. الأميليز
5. التستوستيرون

الحل

تلعب البروتينات دورًا مهمًّا في جميع العمليات الحيوية الحياتية. يمكن تصنيف البروتينات بنطاق واسع على أنها تركيبية أو مُنظِّمة.

البروتينات التركيبية هي مواد بناء الجسم. الأكتين والميوسين مكوِّنان مهمان في الأنسجة العضلية. يُعطي الكولاجين التركيب الهيكلي للأنسجة الضامة، مثل الأربطة أو الجلد. الكيراتين مثال على البروتين التركيبي الموجود في الشعر والأظافر. توفِّر جميع هذه البروتينات التركيب لخلايا النسيج.

يمكن ملاحظة كيف يُكوِّن الكيراتين شكلًا تركيبًا لولبيًّا كما هو موضَّح في الآتي.

ويمكن أيضًا تجميع هذه التراكيب اللولبية لتكوين تراكيب من المستوى الأعلى، مثل الخيوط. هذه الخيوط هي أساس الهيكل الخلوي في الخلية، الذي يُعطيها استقرارها الميكانيكي. يمكن ملاحظة الهيكل الخلوي باللون الأحمر في الآتي.

بالإضافة إلى البروتينات التركيبية، هناك مجموعة أخرى من البروتينات، هي البروتينات المُنظِّمة. البروتينات المُنظِّمة عبارة عن بروتينات تُنظِّم عمليات وأنشطة مختلفة داخل الكائن الحي. ويمكن أن تتضمَّن هذه البروتينات الإنزيمات التي يمكن أن تزيد من سرعة التفاعلات الكيميائية (مثل الأميليز)، أو البروتينات الموجودة في جهاز المناعة (مثل السيتوكينات)، أو الهرمونات التي يمكن أن تؤدي دور الرسائل الكيميائية للتأثير على الخلايا المستهدفة (مثل الأدرينالين أو الإنسولين أو الجلوكاجون).

ومن ثَمَّ، فإن الكيراتين أحد أمثلة البروتينات التركيبية.

عادةً ما تكون للبروتينات التركيبية وحدات وأشكال متكرِّرة تُعطيها قوتها الميكانيكية. وعلى النقيض من ذلك، فإن البروتينات المُنظِّمة لها أشكال ثلاثية الأبعاد محدَّدة، يجب غالبًا أن تكون متوافقة مع جزيئات أو بروتينات أخرى لأداء وظائفها، وقد لا تكون لها تراكيب متكرِّرة مثل البروتينات التركيبية.

البروتينات المُنظِّمة عبارة عن بروتينات تُنظِّم عمليات وأنشطة مختلفة داخل الكائن الحي. توجد عدة فئات من البروتينات المُنظِّمة. يمكن أن تساعد الإنزيمات، مثل الببتيديز أو الأميليز، في تسريع التفاعلات الكيميائية. تلعب الأجسام المضادة أو السيتوكينات دورًا مهمًّا في جهاز المناعة. الهرمونات نواقل كيميائية يمكن نقلها إلى الخلايا المستهدَفة لكي تؤثِّر في تعبير الجين، ما يؤثِّر على وظيفة الخلية. تشمل بعض أمثلة الهرمونات الإنسولين والجلوكاجون والأدرينالين والتستوستيرون. نتناول هرمون الإنسولين بمزيد من التفصيل.

الإنسولين هرمون رئيسي يعمل على تنظيم مستويات السكر في الدم. عندما تكون مستويات السكر في الدم مرتفعة، تُفرِز خلايا بيتا في البنكرياس الإنسولين، الذي يدور في الدم بعد ذلك. يعمل الإنسولين على الخلايا المستهدَفة، ويوجِّهها لامتصاص الجلوكوز لاستخدامه في توليد الطاقة في التنفس الخلوي.

يستهدف الإنسولين خلايا الكبد والدهون والعضلات. توجد على سطح هذه الخلايا مستقبِلات الإنسولين. فَوْر أن يرتبط الإنسولين بالمستقبِلات، يتسبَّب هذا في تغيير أشكال المستقبِلات، كما هو موضَّح في الآتي. في هذه الصورة، المستقبِل مدمج في غشاء الخلية، ولونه أزرق، أما لون الإنسولين فبرتقالي. في الجزء السفلي من الصورة، لاحظ كيف تغيَّر شكل المستقبِل بعد ربطه بالإنسولين.

وهذا التغيُّر في شكل مستقبِلات الإنسولين بعد ربطها بالإنسولين، يمثِّل إشارة إلى البروتينات الأخرى الموجودة داخل الخلية، لكي تؤدي في النهاية إلى توصيل ناقل الجلوكوز من النوع 4 (GLUT4) إلى سطح الخلية. ناقل الجلوكوز من النوع 4 هو بروتين نقل الجلوكوز، الذي يَغرِز نفسه في غشاء الخلية ليعمل كأنه قناة للسماح بوصول السكر إلى داخل الخلية. ومن خلال الارتباط بالإنسولين، تكون الخلية قادرة على امتصاص الجلوكوز.

يمكن أن تحدث طفرات في جين الإنسولين قد تؤدي إلى تغيُّر في تتابُع الأحماض الأمينية للبروتين وتركيبه. وقد يكون لهذا تأثير خطير على الشكل الثلاثي الأبعاد للإنسولين، وقد يمنعه من الارتباط بمستقبِلاته. ومن دون ارتباط الإنسولين بالمستقبِلات، لا تمتص الخلية الجلوكوز، وترتفع مستويات الجلوكوز في الدم، ما يسبِّب مرض السكري. ويمكن علاج هذا عن طريق الحَقْن بالإنسولين الطبيعي.

مثال ٤: تذكُّر بعض أمثلة البروتينات المنظِّمة

أيٌّ من الآتي مثال لبروتين مُنظِّم؟

1. الكولاجين
2. الأدرينالين
3. الكيراتين
4. الميوسين
5. الأكتين

الحل

تلعب البروتينات دورًا مهمًّا في جميع العمليات الحيوية الحياتية. يمكن تصنيف البروتينات على نطاق واسع إلى تركيبية أو مُنظِّمة.

البروتينات التركيبية هي مواد بناء الجسم. الأكتين والميوسين مكوِّنان مهمَّان في الأنسجة العضلية. يُعطي الكولاجين التركيب للأنسجة الضامة، مثل الأربطة أو الجلد. الكيراتين مثال على البروتين التركيبي الموجود في الشعر والأظافر. توفِّر جميع هذه البروتينات التركيب لخلايا النسيج.

البروتينات المنظِّمة عبارة عن بروتينات تُنظِّم عمليات وأنشطة مختلفة داخل الكائن الحي. يجب غالبًا أن يكون شكل البروتينات المنظِّمة الثلاثي الأبعاد متوافقًا مع جزيئات أو بروتينات أخرى.

الإنسولين بروتين يشارك في تنظيم مستويات الجلوكوز في الدم. يرشد الإنسولين الخلايا إلى امتصاص الجلوكوز لكي تتمكَّن من استخدامه لتوليد الطاقة. تشعر الخلية بوجود الإنسولين من خلال وجود مستقبِلات الإنسولين. يتوافق الشكل الثلاثي الأبعاد للإنسولين مع المستقبِل؛ لذا، عندما يرتبط الإنسولين (باللون البرتقالي) بالمستقبِل (باللون الأزرق)، يتسبَّب هذا في تغيُّر في شكل المستقبِلات، كما هو موضَّح في الآتي.

ويمكن نقل هذا التغيُّر في الشكل إلى الخلية، وتفسيره بأنه إشارة لامتصاص الجلوكوز.

إلى جانب الإنسولين، تشمل الأمثلة الأخرى على البروتينات المنظِّمة: الإنزيمات، التي يمكنها تسريع التفاعلات الكيميائية (مثل الببتيديز أو الأميليز)، أو الهرمونات، التي يمكن أن تؤدي دور النواقل الكيميائية للتأثير على الخلايا المستهدَفة (مثل الأدرينالين أو الجلوكاجون).

ومن ثَمَّ، فإن الأدرينالين مثال على البروتينات المنظِّمة.

نلخِّص بعض النقاط الرئيسية التي تناولناها في هذا الشارح.