شارح الدرس: البروتينات الأحياء

في هذا الشارح، سوف نتعلَّم كيفية تخليق البروتينات ونوضِّح تركيبها ووظائفها.

هل سبق لك أن تساءلت يومًا عمَّا يجعل عضلاتك قادرة على التحرُّك؟ ماذا عن الذي يمنح بشرتك لونها؟ الإجابة هي البروتينات! البروتينات من أكثر الجزيئات الحيوية الكبيرة أهمية وتعقيدًا؛ لأن البروتينات تؤدِّي وظائف متنوِّعة في الكائنات الحية. تعمل البروتينات بمثابة إنزيمات وهرمونات وصبغات. وهي تؤدِّي أدوارًا مهمة في النقل، والحركة، والتركيب، ونقل الإشارات، والحماية. يوضِّح الجدول 1 بعض الأمثلة لأنواع مختلفة من البروتينات ووظائفها.

البروتينات هي بوليمرات تتكوَّن من عدَّة وحدات فرعية متكرِّرة، أو مونومرات. المونومرات التي ترتبط معًا لتكوين بروتينات تُسمَّى «الأحماض الأمينية». الحمض الأميني هو جزيء مبنيٌّ حول ذرة كربون مركزية تُسمَّى «كربون ألفا». يمكن لذرات الكربون أن تكوِّن أربع روابط كيمائية. ترتبط ذرة كربون ألفا بمجموعة أمينية، ومجموعة كربوكسيلية، وذرة هيدروجين، وبنية جزيئية تُسمَّى «المجموعة » أو «السلسلة الجانبية». يوضِّح الشكل 1 تركيب الأحماض الأمينية.

يوجد 20 نوعًا مختلفًا من الأحماض الأمينية القياسية التي تتمايز من خلال السلسلة الجانبية. أما تركيب الأحماض الأمينية فهو مُتطابِق تقريبًا من حيث الجوانب الأخرى. قد تكون للسلسلة الجانبية خواصُّ مختلفة. تنجذب السلاسل الجانبية المُحبَّة للماء إلى الماء، وتبتعد السلاسل الجانبية الكارهة للماء عن الماء. السلاسل الجانبية التي تحمل شحنة كهربية ستغيِّر قيمة الأس الهيدروجيني للمحلول الذي توجد فيه. تحدِّد خواصُّ السلسلة الجانبية خواصَّ الأحماض الأمينية، وستحدِّد الأحماض الأمينية التي يتكوَّن منها البروتين خواصَّه النهائية أيضًا. يوضِّح الشكل 2 التركيب الكيميائي لبعض أمثلة الأحماض الأمينية.

الخطوة الأولى لتكوين بروتين هي بلمرة الأحماض الأمينية. البلمرة هي ارتباط العديد من الجزيئات الصغيرة المتشابهة معًا لتكوين جزيء واحد كبير. تُسمَّى سلسلة الأحماض الأمينية التي يرتبط أحدها بالآخَر بـ «عديد الببتيد». يُسمَّى ارتباط الأحماض الأمينية خلال تفاعل كيميائي بـ «تفاعل التكثيف»، ويُشار إليه أيضًا بتفاعل نزع الماء. أثناء تفاعل التكثيف ترتبط مجموعة الكربوكسيل لأحد الأحماض الأمينية بمجموعة الأمين لحمض آخَر مُطلِقةً جزيئًا من الماء أثناء العملية. الرابطة التي تتكوَّن بين الأحماض الأمينية تُسمَّى «رابطة ببتيدية»، وهو الاسم الذي اشتُقَّ منه اسم «عديد الببتيد». يوضِّح الشكل (3) تكوين الرابطة الببتيدية.

يمكن كسر الرابطة الببتيدية في التفاعل الكيميائي المقابل الذي يُسمَّى «تفاعل التحلُّل المائي». يشير المقطع «مائي» إلى وجود الماء، و«التحلُّل» يعني التفكُّك. في تفاعل التحلُّل المائي يُستهلَك جزيء من الماء عند فصل الأحماض الأمينية.

توجد أربعة مستويات لتركيب البروتينات: أوَّلي، ثانوي، ثلاثي، رباعي.

تَتَابُع الأحماض الأمينية في سلسلة عديد الببتيد هو ما نسمِّيه بـ «التركيب الأوَّلي للبروتين». باستخدام 20 حمضًا أمينيًّا فقط يمكن تكوين عدد لا نهائي تقريبًا من تَتَابُعات الأحماض الأمينية المختلفة التي لها خواصُّ مختلفة. لا تُعرَّف البروتينات الوظيفية بتَتَابُع الحمض الأميني فقط، وإنما تُعرَّف أيضًا بشكلها. يوضِّح الشكل 4 مثالًا على التركيب الأوَّلي للبروتينات.

مثال ١: تحديد المونومرات التي تشكِّل سلسلة عديد الببتيد

البروتينات عبارة عن جزيئات كبيرة معقَّدة مكوَّنة من سلاسل عديد الببتيد. ما المونومرات التي ترتبط معًا لتكوين عديد الببتيد؟

الحل

سلسلة عديد الببتيد هي التركيب الأوَّلي للبروتين. إنها عبارة عن بوليمرات؛ وهو ما يعني أنها مكوَّنة من وحدات فرعية جزيئية متكرِّرة متشابهة تُسمَّى «المونومرات». تتكوَّن سلسلة عديد الببتيد من العديد من الأحماض الأمينية التي يرتبط أحدها بالآخَر. تُسمَّى الروابط التي تتكوَّن بين الأحماض الأمينية بـ «روابط ببتيدية»، ومنها حصل عديد الببتيد على هذا الاسم. تَنتُج الرابطة الببتيدية عن تفاعل تكثيف بين مجموعة الكربوكسيل لأحد الأحماض الأمينية ومجموعة الأمين لحمض أميني آخَر. أثناء تفاعل التكثيف يُعاد ترتيب الذرات. ينطلق الهيدروكسيل من مجموعة الكربوكسيل في أحد الأحماض الأمينية، وتُطلَق ذرة هيدروجين من المجموعة الأمينية للحمض الآخَر. وبهذا يَنتُج عن ارتباط الحمضين الأمينيَّين معًا تكوُّن جزيء واحد من الماء. تتكوَّن الرابطة الببتيدية بين ذرة الكربون لمجموعة الكربوكسيل في أحد الأحماض الأمينية وذرة نيتروجين لمجموعة الأمين في حمض أميني آخَر.

هذا يعني أن المونومرات التي ترتبط معًا لتكوين عديد الببتيد هي الأحماض الأمينية.

يمكن أن تتشكَّل سلسلة عديد الببتيد إلى شكلين: لولب ألفا أو صحيفة بيتا المطويَّة. يُسمَّى هذا «التركيب الثانوي للبروتين». لولب ألفا هو شكل حلزوني مُلتفٌّ. صحيفة بيتا المطويَّة هي شكل مسطَّح مطويٌّ. أما التراكيب الثانوية فهي تُثبَّت من خلال روابط هيدروجينية. يمكن أن تشكِّل إحدى سلاسل الببتيد لوالبَ ألفا في بعض المواضع، وصفائحَ بيتا المطويَّة في مواضع أخرى على بُعْد أطوال مختلفة لنفس الجزيء. يوضِّح الشكل 5 لولب ألفا وصفيحة بيتا المطويَّة.

التركيب الثلاثي للبروتين هو نمط الطيِّ بين لوالب ألفا وصفائح بيتا المطويَّة، وهو ما يعطي سلسلة عديد الببتيد شكلًا ثلاثيَّ الأبعاد. هناك مجموعة متنوِّعة من أنواع الروابط التي تُثبِّت التركيب الثلاثي للبروتين. إنها تتضمَّن روابط هيدروجينية، وروابط ثنائية الكبريت، وروابط أيونية. يُحدَّد التركيب الثلاثي من خلال تفاعلات الجزيئات الكارهة للماء بين السلاسل الجانبية غير القطبية لبعض الأحماض الأمينية، التي تبتعد عن الماء ويجذب أحدها الآخَر. يوضِّح الشكل 6 مثالًا على التركيب الثلاثي للبروتين.

قد يكون البروتين النهائي والوظيفي مكوَّنًا من أكثر من سلسلة عديد ببتيد واحدة، في تركيبه الثلاثي؛ حيث ترتبط هذه السلاسل ارتباطًا وثيقًا إحداها بالأخرى. يُسمَّى هذا «التركيب الرباعي للبروتين». تتفاعل الأجزاء المختلفة من السلاسل المطويَّة العديدة الببتيد بطرق مختلفة مما يجعلها ذات تركيب ثابت، ويؤثِّر أيضًا على الوظيفة التي يمكن أن تؤدِّيها. يُثبَّت التركيب الرباعي عن طريق الروابط الهيدروجينية، والروابط الثنائية الكبريت، والروابط الأيونية، والتفاعلات بين الجزيئات الكارهة للماء؛ وذلك مثل التركيب الثلاثي للبروتين. يوضِّح الشكل 7 مثالًا على التركيب الرباعي للبروتين.

يلخِّص الجدول 2 الخواصَّ الأساسية لكلِّ مستوًى من مستويات تركيب البروتين، والروابط الأساسية المُتضمَّنة.

مثال ٢: التمييز بين مستويات تركيب البروتين الأربعة

أيٌّ من الآتي يصف التركيب الرباعي للبروتين؟

1. التركيب الرباعي للبروتين مركَّب ثلاثي الأبعاد يتكوَّن نتيجة تفاعلات بين المجموعات الجانبية () للأحماض الأمينية.
2. التركيب الرباعي للبروتين هو التركيب المُلتفُّ (لولب ألفا أو صحيفة بيتا المطويَّة) المُكوَّن بواسطة الروابط الإضافية التي تكوَّنت في سلسلة عديد الببتيد.
3. التركيب الرباعي للبروتين مركَّب مُعقَّد ثلاثي الأبعاد تكوَّن عند تفاعل واندماج عدَّة جزيئات من عديد الببتيد.
4. يُشير التركيب الرباعي للبروتين إلى تَتَابُع الأحماض الأمينية في سلسلة عديد الببتيد الخاصِّ به.

الحل

البروتينات هي جزيئات معقَّدة ومتنوِّعة للغاية وتؤدِّي مجموعة متنوِّعة من الوظائف في الكائنات الحية. توجد أربعة مستويات تركيبية في تكوين البروتين الوظيفي. نُطلِق على هذه المستويات: الأوَّلي (الأول)، والثانوي (الثاني)، والثلاثي (الثالث)، والرباعي (الرابع).

البروتينات هي بوليمرات تتكوَّن من مونومرات أحماض أمينية تكون مُجتمِعة معًا بترتيب معقَّد.

يصف التركيب الأوَّلي لأيِّ بروتين تَتَابُعات الأحماض الأمينية المُرتبِطة معًا في سلسلة مثل حبات الخرز في خيط.

التركيب الثانوي هو الشكل الذي تتَّخذه في البداية سلسلة الأحماض الأمينية؛ الذي يُسمَّى بـ «عديد الببتيد» أو «سلسلة عديد الببتيد». يكون إما لولب ألفا أو صفيحة بيتا مطويَّة تشبه الشريط.

يمكن أن تكون لسلسلة عديد الببتيد تراكيب ثانوية مختلفة في مواقع مختلفة على طولها. التركيب الثلاثي هو شكل ثلاثي الأبعاد ناتج عن طيِّ لوالب ألفا وصفائح بيتا المطويَّة في سلسة واحدة من عديد الببتيد.

التركيب الرباعي هو تفاعل أكثر من عديد ببتيد واحد له تركيب ثلاثي. يمكن أن يتضمَّن التركيب الرباعي أيضًا المجموعات غير البروتينية في حالة الهيموجلوبين.

يلخِّص الجدول الآتي المستويات التركيبية لتكوين البروتينات باستخدام الأشكال الموضَّحة.

باستخدام هذه المعطيات يمكننا استنتاج أن التركيب الرباعي للبروتين هو التركيب الثلاثي الأبعاد المعقَّد الذي يتكوَّن عندما تتفاعل عدَّة جزيئات من عديد الببتيد ويندمج أحدها مع الآخَر.

يمكن تصنيف البروتينات استنادًا إلى وظيفتها (ما تفعله) أو تركيبها (طريقة تكوينها). يوجد تصنيفان رئيسيان لتركيب البروتينات: ليفية وكروية. يمكن تصنيف البروتينات الليفية والكروية بناءً على تركيبها؛ إما بسيط أو مقترن.

تتكوَّن البروتينات الليفية من سلاسل طويلة ومتوازية من عديد الببتيد. هذه البروتينات لها تركيب مستقر جدًّا وهي غير قابلة للذوبان في الماء. تكون البروتينات الليفية مسئولة عادة عن التركيب والحركة. من الأمثلة التي تتضمَّن ذلك مادة الكولاجين وهي موجودة في أوتار الحيوانات، والكيراتين الذي يعطي القوة للشعر والبشرة والأظافر، والإيلاستين وهو بروتين ليفي يوفِّر مرونة للبشرة.

تكون البروتينات الكروية غير منتظمة الشكل لكنَّها كروية تقريبًا. هذه البروتينات لها تركيب أقل استقرارًا، وهي نشطة كيميائيًّا. إنها عادة ما تكون قابلة للذوبان في الماء. تكون البروتينات الكروية بوجه عام مسئولة عن إجراء الوظائف الأيضية. من أمثلة البروتينات الكروية الهيموجلوبين في خلايا الدم الحمراء، والأجسام المضادة التي تعمل ضمن جهاز المناعة، وبعض الهرمونات مثل الإنسولين.

تتكوَّن البروتينات المُقترِنة من بروتينات مُرتبِطة بمُركَّب غير بروتيني (يُسمَّى أحيانًا «مجموعة مُترافِقة»). أما البروتينات البسيطة فلا تحتوي على مُركَّبات غير بروتينية.

يُعدُّ الألبيومين مثالًا على البروتينات البسيطة، وهو مُكوِّن مهم من مكوِّنات بلازما الدم. الألبيومين بروتين كروي بسيط. الكولاجين والإيلاستين والكيراتين هي أيضًا أمثلة على البروتينات البسيطة. إنها بروتينات ليفية بسيطة.

أحد الأمثلة الشائعة على البروتينات المُقترِنة هو الهيموجلوبين الموجود في سيتوبلازم خلايا الدم الحمراء. الهيموجلوبين بروتين كروي مُرتبِط بأربع مجموعات هيم يحتوي كلٌّ منها على الحديد؛ لذا فإنه يُصنَّف على أنه بروتين «مُقترِن كروي». تُساعِد جزيئات الهيم في الهيموجلوبين خلايا الدم الحمراء على حمل الأكسجين بكفاءة إلى جميع أجزاء الجسم.

يُعدُّ الكازين مثالًا آخَر على البروتينات المُقترِنة، وهو أحد أنواع البروتينات الموجودة في اللبن. الكازين نوع من أنواع البروتينات الكروية المُقترِنة، ويُعرَف باسم «البروتين الفسفوري» لأنه يحتوي على مجموعة أو أكثر من مجموعات الفوسفات.

يوضِّح الشكل 8 تركيب بعض أنواع البروتينات.

يوضِّح الجدول 3 تلخيصًا للتصنيف التركيبي لهذه البروتينات.

البروتينات هي جزيئات كبيرة معقَّدة تؤدِّي مجموعة متنوِّعة من الوظائف؛ لأن لها تراكيب متنوِّعة على نطاق واسع.

دعونا نلخِّص النقاط الرئيسية لهذا الشارح.