تم إلغاء تنشيط البوابة. يُرجَى الاتصال بمسؤول البوابة لديك.

شارح الدرس: نشاط الإنزيمات الأحياء

في هذا الشارح، سوف نتعلَّم كيف نَصِف خواصَّ الإنزيمات، ونوضِّح نظرية «القفل والمفتاح» لوصْف نشاط الإنزيمات.

تتطلَّب جميع التفاعلات الكيميائية مدخلات من الطاقة لكي تبدأ، وتُسمَّى هذه الطاقة طاقة التنشيط. تعمل العوامل الحفَّازة على زيادة سرعة معدل التفاعلات دون أن تُستهلَك أثناء التفاعل. لا بد أن تستهلك الكائنات الحية طاقتها بحكمة وكفاءة؛ لذا فهي تَستخدم عوامل حفَّازة حيوية تُسمَّى الإنزيمات لتقليل طاقة التنشيط اللازمة لحدوث أي تفاعل. وهذا يقلِّل من إجمالي الطاقة التي تستهلكها الكائنات الحية.

معظم الإنزيمات عبارة عن جزيئات بروتينية لها مجموعة كبيرة من الوظائف المفيدة للكائنات الحية. تُستخدم العوامل الحفَّازة الحيوية في كل عملية حيوية تحدث داخل خلايا الكائن الحي بدءًا من التنفس وحتى الهضم والاستجابة المناعية.

استخدام الإنزيمات يعني أن التفاعلات الكيميائية التي تحدث خلال فترة زمنية محدَّدة تكون أكثر من التفاعلات الكيميائية التي تحدث دون وجود هذه الإنزيمات؛ فهي تزيد معدل التفاعل. ويوضِّح الشكل 1 الآتي كيف تكون كمية الطاقة اللازمة لحدوث التفاعل أكبر بكثير في حال عدم وجود إنزيم مقارنةً بوجوده. إذا تخيَّلت أن هذا التفاعل الواحد يحدث آلاف المرات، فستفهم أهمية استخدام الإنزيم في التفاعلات الحيوية لتوفير كمية كبيرة جدًّا من الطاقة. إن العديد من التفاعلات الأساسية التي تحدث داخل خلايا الكائن الحي تعتبر ببساطة بطيئة جدًّا، لدرجة أنها لا يمكن أن تحدث بمفردها. على سبيل المثال، إذا لم تعمل الإنزيمات اللازمة لعملية التنفس بصورة ملائمة، فلن نتمكَّن من إطلاق كمية كافية من الطاقة في خلايانا لتساعدنا على البقاء على قيد الحياة. بدون الإنزيمات تموت الكائنات الحية!

تعريف: الإنزيم

الإنزيم عامل حفَّاز حيوي يعمل على زيادة سرعة معدل التفاعلات دون أن يُستهلَك أثناء التفاعل.

تعريف: العامل الحفَّاز

العامل الحفَّاز مادةٌ تقلِّل من طاقة التنشيط اللازمة لحدوث التفاعل الكيميائي دون أن تُستهلَك أثناء التفاعل؛ ومن ثَمَّ، فإن التفاعل الكلي يحدث بمعدل أسرع.

تعريف: طاقة التنشيط

طاقة التنشيط هي الحد الأدنى من الطاقة اللازمة لحدوث تفاعل ما.

مثال ١: تعريف الانزيمات

أيُّ العبارات الآتية تُعرِّف الإنزيم؟

  1. الإنزيم عامل حفَّاز غير عضوي.
  2. الإنزيم عامل حفَّاز حيوي.
  3. الإنزيم جزيء تم تكسيره.
  4. الإنزيم تفاعل سريع.
  5. الإنزيم هو ناتج الهضم.

الحل

الإنزيم عامل حفَّاز يزيد من معدل التفاعل عن طريق خفض طاقة التنشيط اللازمة لحدوث التفاعل.

يُشير الخيار (ج)، الذي يَصِف جزيئًا تم تكسيره، إلى ناتج؛ لذا فإنه ليس خيارًا صحيحًا لتعريف الإنزيم. والإنزيمات تُستخدَم في عملية الهضم، لكنها ليست نواتج لهذه العملية؛ لذا، فإن الخيار (هـ) يُعَد غير صحيح أيضًا. تجعل الإنزيمات التفاعلات أسرع، لكنها ليست تفاعلات في حد ذاتها، فهي جزيئات فيزيائية؛ ومن ثَمَّ، فإن الخيار (د) ليس صحيحًا أيضًا، وهكذا لا يتبقَّى لدينا سوى الخيارين (أ) و(ب). الجزيء غير العضوي لا يحتوي على الكربون؛ لذلك فهو ليس مادة حيوية.

وبما أن الإنزيمات عبارة عن بروتينات تشارك في التفاعلات الحيوية، فهذا يعني أنها جزيئات عضوية؛ لذا فإن الخيار الصحيح للإجابة هو (ب): الإنزيم عامل حفَّاز حيوي.

الإنزيمات عبارة عن بروتينات. وبشكلٍ عام، الإنزيمات كروية الشكل، ويوجد على سطحها منطقة تُسمَّى الموقع النشط. ولكل إنزيم موقع نشط مختلف له شكل محدَّد. ويرجع ذلك إلى أن كل نوع من الإنزيمات يكون مناسبًا لجزيء واحد أو بضعة جزيئات معيَّنة ترتبط به، تُسمَّى الركائز. وعندما ترتبط الركيزة بالموقع النشط للإنزيم يتكوَّن ما يُسمَّى مركب الإنزيم والركيزة، كما هو موضَّح في الشكل 2 الآتي. ويمكن أن ترتبط بعض الركائز ببضعة إنزيمات مختلفة، ولكن يجب أن يكون الموقع النشط لكل هذه الإنزيمات مناسبًا لهذه الركائز بعينها.

تعريف: الموقع النشط

الموقع النشط هو المنطقة الموجودة على سطح جزيء الإنزيم، التي ترتبط بها ركيزة معيَّنة لتخضع لتفاعل كيميائي.

تعريف: الركيزة

الركيزة هي الجزيء، أو مجموعة الجزيئات التي لها شكل محدَّد ومتكامل يتناسب مع الموقع النشط لإنزيم ما.

على سبيل المثال، قد تكون الركيزة عبارة عن اللاكتوز، وهو جزيء سكر موجود في الحليب يُعطيه مذاقًا حلوًا. يتميَّز إنزيم اللاكتيز، وهو أحد إنزيمات الكربوهيدريز، بأن موقعه النشط له شكل محدَّد خاص بجزيئات اللاكتوز فقط. يكسر إنزيم اللاكتيز ركيزة سكر اللاكتوز إلى جزيئات أصغر من سكر الجلوكوز وسكر الجالاكتوز، تنطلق بعد ذلك من الموقع النشط لإنزيم اللاكتيز وتُسمَّى النواتج. إذا كان الشخص يعاني من عدم تحمُّل اللاكتوز، فهذا يعني أن جسمه لا يُنتج ما يكفي من إنزيم اللاكتيز اللازم لتكسير اللاكتوز؛ ممَّا يؤدي إلى تراكم اللاكتوز في جهازه الهضمي؛ حيث تقوم البكتيريا بتكسيره، وهذا يؤدِّي إلى حدوث بعض مشاكل الجهاز الهضمي الخطيرة. ولحسن حظ هؤلاء الأشخاص، يمكن الآن شراء إنزيمات اللاكتيز مكمِّلًا غذائيًّا، وتُضاف هذه الإنزيمات إلى الحليب لتجعله «خاليًا من اللاكتوز».

نلاحظ أن مصطلحَي «اللاكتيز» و«الكربوهيدريز» ينتهيان بالحرفين «يز»، وهذه طريقة سهلة لاكتشاف إذا ما كان المصطلح يُشير إلى إنزيم أو لا؛ حيث إن جميع مصطلحات علم الأحياء تقريبًا التي تنتهي بالحرفين «يز» تُشير إلى إنزيمات. وعادةً ما يكون اسم الركيزة جزءًا من اسم مجموعة الإنزيمات التي ترتبط بها، كما توضِّح الأمثلة الموجودة في الجدول 1 الآتي.

تُستخدَم الإنزيمات، حسب نوعها، إما لربط جزيئات الركيزة معًا وإما لتفكيكها. تعرض الصورة العلوية في الشكل 3 إنزيمًا يُستخدَم لتكسير ركيزة واحدة إلى ناتجين، وتعرض الصورة السفلية إنزيمًا مختلفًا يُستخدَم لربط ركيزتين معًا لتكوين ناتج واحد. يوضِّح الشكل 3 أيضًا أنه عندما يرتبط جزيء الركيزة بالموقع النشط لإنزيم معيَّن، فإنه يشكِّل ما يُعرَف بمركب الإنزيم والركيزة. وعندما ينهي الإنزيم وظيفته، فإنه يُطلِق الجزيئات، التي تُسمَّى الآن النواتج، من موقعه النشط. ومن ثَمَّ، يصبح الموقع النشط للإنزيم فارغًا مرةً أخرى وجاهزًا لارتباط المزيد من جزيئات الركائز المختلفة به، وهذا هو السبب وراء قولنا إن الإنزيمات نفسها لا تُستهلَك أثناء التفاعل؛ حيث يمكن أن تستمر في تحفيز التفاعلات حتى بعد أن تدخل في عدة تفاعلات.

مثال ٢: وصف كيفية تأثير الإنزيمات على التفاعلات الكيميائية الحيوية باستخدام التمثيل البياني

يوضِّح التمثيل البياني كيف تؤثِّر إضافة إنزيم على تفاعل كيميائي حيوي. ما العامل الرئيسي الذي تغيَّرَ عند إضافة الإنزيم؟

  1. زيادة الزمن المُستغرَق لإكمال التفاعل.
  2. زيادة الطاقة الحرة للتفاعل.
  3. انخفاض طاقة التنشيط.
  4. انخفاض حجم النواتج المُتكوِّنة.
  5. لم تحدث تغيُّرات واضحة.

الحل

يطلب منا السؤال تحديد كيفية تأثير الإنزيمات على التفاعلات الكيميائية الحيوية. هيا نبدأ بتعريف الإنزيم حتى نتمكَّن من تحليل المعلومات المُعطاة في التمثيل البياني لنشاط هذا الإنزيم. الإنزيمات عبارة عن عوامل حفَّازة حيوية تزيد من معدل التفاعل عن طريق خفض طاقة التنشيط اللازمة لحدوث هذا التفاعل.

يوضِّح التمثيل البياني أنه مع تقدُّم التفاعل، تتغيَّر كمية الطاقة الحرة المخزَّنة في الجزيئات المشاركة في التفاعل. يمثِّل الخط الأحمر كمية الطاقة الحرة للتفاعل في حال عدم وجود إنزيم، ويمثِّل الخط الأخضر كمية الطاقة الحرة للتفاعل عند وجود إنزيم.

يمكننا أن نلاحظ أنه في البداية، كانت الطاقة الحرة المخزَّنة في المتفاعلات لكلا التفاعلين متساوية وثابتة، كما هو موضَّح بالخط الأفقي في أقصى اليسار. يؤدِّي إدخال الطاقة للمتفاعلات إلى رفع مستوى الطاقة في كلا التفاعلين، وهذا يزيد الطاقة الحرة إلى الذروة. بعد ذلك، تقل الطاقة الحرة في كلا التفاعلين مرةً أخرى، وتكون الطاقة الحرة المخزَّنة في النواتج أقل من الطاقة الحرة المخزَّنة في المتفاعلات، كما هو موضَّح بالخطين الأفقيين المستويين في أقصى يمين التمثيل البياني.

يوضِّح السهمان الرأسيان الأحمر والأخضر المُشار إليهما بـ Ea الفرق بين كمية الطاقة المخزَّنة في المتفاعلات وكمية الطاقة عند مستويَي الذروة في كلا التفاعلين. تمثِّل هذه القيمة طاقة التنشيط اللازمة لحدوث كل تفاعل. يمكننا ملاحظة أن طاقة التنشيط اللازمة للتفاعل الذي يحدث دون وجود إنزيم (المُشار إليه باللون الأحمر) أعلى بكثير من طاقة التنشيط اللازمة للتفاعل الذي يحدث في وجود إنزيم (المُشار إليه باللون الأخضر).

ومن ثَمَّ، يمكننا استنتاج أن العامل الرئيسي الذي تغيَّرَ عند إضافة الإنزيم في هذا التفاعل هو أن طاقة التنشيط قد انخفضت.

كل نوع من الإنزيمات له موقع نشط ذو شكل محدَّد. لا يناسب هذا الشكل المحدَّد للموقع النشط سوى الركيزة التي تشارك في التفاعل الذي يحفِّزه الإنزيم. لذلك نقول إن الموقع النشط للإنزيم له شكل مكمِّل لشكل الركيزة التي تناسبه.

توضِّح نظرية علمية تُسمَّى نظرية «القفل والمفتاح» تخصُّص الإنزيمات. في هذه النظرية، يمثِّل المفتاح الركيزة، أما القفل فيمثِّل الإنزيم. أما المساحة الموجودة داخل القفل، التي لها شكل يتناسب مع مفتاح واحد بعينه، فتمثِّل الموقع النشط للإنزيم. توضِّح الصورة العلوية في الشكل 4 الركيزة في صورة «مفتاح» له شكل محدَّد يتناسب مع شكل الموقع النشط للإنزيم أو «القفل» ويكمِّله. لذلك يتكوَّن مركب الإنزيم والركيزة ويحدث التفاعل المحكوم بالإنزيم. أما الصورة السفلية في الشكل 4، فتوضِّح أنه عند استخدام الركيزة غير الصحيحة، أو «المفتاح غير الصحيح»، فإنها لن تتناسب مع الموقع النشط للإنزيم أو «القفل». وهذا يعني أن مركب الإنزيم والركيزة لن يتكوَّن ولن يحدث التفاعل المحكوم بالإنزيم.

مصطلح رئيسي: التكامل/الشكل المكمِّل

تكامل الموقع النشط للإنزيم مع شكل جزيء ركيزة معيَّنة يعني أن هذه الركيزة وحدها هي التي يمكن أن ترتبط بهذا الإنزيم لكي يحفِّز تفاعلًا واحدًا محدَّدًا.

مثال ٣: تحديد الإنزيمات والركائز والنواتج الخاصة بنظرية «القفل والمفتاح»

يوضِّح الشكل المخطط الأساسي لنظرية القفل والمفتاح.

  1. ما الحرف الذي يمثِّل الإنزيم؟
  2. ما الحرف الذي يمثِّل الركيزة؟
  3. ما الحرف الذي يمثِّل نواتج هذا التفاعل؟

الحل

الجزء الأول

الإنزيمات عبارة عن عوامل حفَّازة حيوية تزيد من معدل التفاعل عن طريق خفض طاقة التنشيط اللازمة لحدوث التفاعل. إنها تعمل من خلال وجود موقع نشط متكامل مع شكل جزيء الركيزة؛ حيث يمكن لجزيء واحد فقط أن يتناسب مع الموقع النشط. بعد أن يكسر الإنزيم الركيزة أو يربطها بركيزة أخرى، تُطلَق من الموقع النشط للإنزيم. وهذا يجعل الموقع النشط فارغًا، دون حدوث أي تغيير به، وجاهزًا لارتباط جزيء ركيزة أخرى به.

بما أن الجزيء المُسمَّى (أ) يحتوي على موقع نشط، إذن لا بد أنه يمثِّل الإنزيم. علاوةً على ذلك، نعلم أن شكل الإنزيم يظل دون تغيير بعد استخدامه لتحفيز التفاعل. وبما أن شكل الجزيء (أ) يظل كما هو طوال التفاعل، إذن الحرف الذي يمثِّل الإنزيم هو (أ).

الجزء الثاني

ترتبط الركائز بالموقع النشط للإنزيم، وهذا يدل على أن الركيزة هي الجزيء المُسمَّى (ب). ينقسم الجزيء (ب) إلى وحدتين فرعيتين مختلفتين، ما يعني أن الإنزيم (أ) قد حفَّز تفاعلًا يكسر الركيزة (ب) إلى الجزأين المكوِّنين لها. ومن ثَمَّ، فإن الحرف الذي يمثِّل الركيزة هو (ب).

الجزء الثالث

بما أن الجزيئين المُشار إليهما بالحرف (ج) هما الوحدتان الفرعيتان المتكوِّنتان اللتان أطلقهما الإنزيم بعد تكسير الركيزة (ب)، فهذا يعني أنهما يمثِّلان نواتج التفاعل. إذن الحرف الذي يمثِّل نواتج هذا التفاعل هو (ج).

على الرغم من أن الإنزيمات قابلة لإعادة الاستخدام، فإنها يمكن أن تتدمَّر. فكما نلاحظ في الشكل 5، عندما يتعرَّض الإنزيم لبعض الظروف، مثل درجة الحرارة المرتفعة أو القيمة العالية للغاية أو المنخفضة للغاية من الرقم الهيدروجيني، فإن شكل الموقع النشط للإنزيم يتغيَّر. وهذا يعني أنه لم يَعُد متكاملًا مع شكل جزيء الركيزة الخاص به، ولن يكون قادرًا على أداء وظيفته المتمثِّلة في تحفيز التفاعل الحيوي. فهناك درجة حرارة مُثلى ورقم هيدروجيني مثالي تعمل عندهما الإنزيمات لتحفيز التفاعل بصورة أسرع. وبمجرد تجاوز هذه الظروف المُثلى، تبدأ الإنزيمات المشاركة في التفاعل في التشوُّه، وينخفض معدل التفاعل.

بالنسبة إلى الإنزيم العادي الموجود على اليسار في الشكل 5، نرى أن شكل الموقع النشط متكامل مع جزيء الركيزة؛ ومن ثَمَّ، يتكوَّن مركب الإنزيم والركيزة، ويحفِّز الإنزيم هذا التفاعل. عندما تكون درجة الحرارة مرتفعة أو قيمة الرقم الهيدروجيني عالية، يتشوَّه الإنزيم ويتغيَّر شكله. تمثِّل الصورة السفلية اليمنى في الشكل 5 شكل الموقع النشط المتغيِّر، وتوضِّح أنه لم يَعُد متكاملًا مع شكل جزيء الركيزة؛ من ثَمَّ، لن يتكوَّن مركب الإنزيم والركيزة، ولن يحفِّز الإنزيم هذا التفاعل.

تعريف: الإنزيم المشوَّه

الإنزيم المشوَّه عبارة عن إنزيم تغيَّر شكل موقعه النشط تغيُّرًا غير قابل للانعكاس، لدرجة أنه لم يَعُد مكمِّلًا لشكل جزيء الركيزة الخاص به.

مثال ٤: وصف تغيُّرات الموقع النشط

تغيَّرَ الموقع النشط للإنزيم الموضَّح في المُخطَّط تغيُّرًا غير قابل للانعكاس. ما المصطلح العلمي الذي يَصِف هذا التغيُّر؟

  1. الموت
  2. التحلُّل
  3. التشوُّه
  4. الترسُّب
  5. التحرُّف

الحل

الإنزيمات عبارة عن عوامل حفَّازة حيوية تزيد من معدل التفاعل عن طريق خفض طاقة التنشيط اللازمة لحدوث التفاعل. إنها تعمل من خلال وجود موقع نشط متكامل مع شكل جزيء الركيزة؛ حيث يمكن لجزيء واحد فقط أن يتناسب مع الموقع النشط. هذا الموقع النشط يتغيَّر شكله عندما يتعرَّض لقيمة عالية من الرقم الهيدروجيني أو لدرجة حرارة مرتفعة؛ ومن ثَمَّ، تصبح الركيزة غير متكاملة مع هذا الإنزيم.

الإنزيمات عبارة عن جزيئات غير حية؛ لذا، لا يمكن قتلها؛ ومن ثَمَّ، فإن وصف تغيُّر شكل الموقع النشط بمصطلح «الموت» سيكون غير دقيق. وعلى الرغم من أن الإنزيمات يمكن أن تتكسر إلى الأجزاء المكوِّنة لها من خلال عملية التحلُّل، تمامًا مثل معظم الجزيئات الكبيرة الأخرى، فإن هذا المصطلح لا يُستخدَم لوصف تغيُّر شكل الموقع النشط. ورغم أنه يمكن وصف تغيُّر شكل الموقع النشط بمصطلح «التحرُّف»، فإن المصطلح الأكثر دقة لوصف هذا التغيُّر هو «التشوُّه».

إذن الوصف الصحيح لتغيُّر شكل الموقع النشط هو «التشوُّه».

هيا نلخِّص بعض النقاط الرئيسية التي تناولناها في هذا الشارح.

النقاط الرئيسية

  • الإنزيمات عبارة عن عوامل حفَّازة حيوية تعمل على زيادة سرعة معدل التفاعل دون أن تُستهلَك أثناء التفاعل.
  • الإنزيمات عبارة عن بروتينات لها موقع نشط ذو شكل محدَّد.
  • تُشير نظرية «القفل والمفتاح» إلى أن كل إنزيم له موقع نشط متكامل مع شكل جزيء الركيزة التي ترتبط به؛ حيث يتكامل شكلهما معًا مثلما يتلاءم القفل والمفتاح؛ وذلك لتحفيز التفاعلات.
  • عندما تكون قيمة الرقم الهيدروجيني عالية أو درجة الحرارة مرتفعة، تتشوَّه الإنزيمات نتيجةً لتغيُّر شكل موقعها النشط.

تستخدم نجوى ملفات تعريف الارتباط لضمان حصولك على أفضل تجربة على موقعنا. معرفة المزيد حول سياسة الخصوصية لدينا.